En enzimología , una aspartato 4-descarboxilasa ( EC 4.1.1.12 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
aspartato 4-descarboxilasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.1.1.12 | |||||||
No CAS. | 9024-57-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- L-aspartato L-alanina + CO 2
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , L-aspartato , y dos productos , L-alanina y CO 2 . Esta reacción es la base de la síntesis industrial de L-alanina. [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las carboxiliasas, que escinden los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-aspartato 4-carboxilasa (formadora de L-alanina) . Otros nombres en uso común incluyen desulfinasa , descarboxilasa aminomalónico , aspartato beta-descarboxilasa , aspartato omega-descarboxilasa , aspártico omega-descarboxilasa , aspártico beta-descarboxilasa , L-aspartato beta-descarboxilasa , desulfinasa sulfínico cisteína , L-cisteína sulfinato desulfinasa ácido , y L-aspartato 4-carboxilasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la alanina y aspartato y en el metabolismo de la cisteína . Emplea un cofactor , fosfato de piridoxal .
Referencias
- ^ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2006). Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Weinheim: Wiley-VCH. doi : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
- Kakimoto T, Kato J, Shibatani T, Nishimura N, Chibata I (1969). "L-aspartato beta-descarboxilasa cristalina de Pseudomonas dacunhae I. Cristalización y algunas propiedades fisiocoquímicas". J. Biol. Chem . 244 (2): 353–8. PMID 5773301 .
- Novogrodsky A; Meister A (1964). "Control de la actividad aspartato beta-descarboxilasa por transaminación". J. Biol. Chem . 239 : 879–888. PMID 14154469 .
- Palekar AG, Tate SS, Meister A (1970). "Inhibición de aspartato beta-descarboxilasa por aminomalonato Descarboxilación estereoespecífica de aminomalonato a glicina". Bioquímica . 9 (11): 2310–5. doi : 10.1021 / bi00813a014 . PMID 5424207 .
- Wilson EM; Kornberg HL (1963). "Propiedades de la l-aspartato 4-carboxilasa cristalina de Achromobacter sp" . Biochem. J . 88 (3): 578–587. PMC 1202217 . PMID 14071532 .