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β-galactosidasa
Beta-galactosidasa (1tg7) .png
β-galactosidasa de Penicillum sp.
Identificadores
CE no.3.2.1.23
No CAS.9031-11-2
Bases de datos
IntEnzVista IntEnz
BRENDAEntrada BRENDA
FÁCILNiceZyme vista
KEGGEntrada KEGG
MetaCyccamino metabólico
PRIAMperfil
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Ontología de genesAmiGO / QuickGO
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NCBIproteinas
galactosidasa, beta 1
Identificadores
SímboloGLB1
Alt. simbolosELNR1
Gen NCBI2720
HGNC4298
OMIM230500
RefSeqNM_000404
UniProtP16278
Otros datos
LugarChr. 3 p22.3
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EstructurasModelo suizo
DominiosInterPro

La β-galactosidasa , también llamada lactasa , beta-gal o β-gal , es una familia de enzimas glucósido hidrolasa que cataliza la hidrólisis de β-galactósidos en monosacáridos mediante la ruptura de un enlace glucosídico . Los β-galactósidos incluyen carbohidratos que contienen galactosa donde el enlace glicosídico se encuentra por encima de la molécula de galactosa. Los sustratos de diferentes β-galactosidasas incluyen gangliósido GM1, lactosilceramidas, lactosa y diversas glicoproteínas .[1]

Nomenclatura [ editar ]

La Comisión de Enzimas es responsable de crear un sistema de clasificación de enzimas basado en números. El primer número describe a qué clase pertenece la enzima, el segundo número subclase de referencia, el tercer valor especifica la naturaleza del sustrato y el cuarto número es un número de serie asignado a las enzimas dentro de una subclase. [2]  El número CE ( Comisión de Enzimas) de β-galactosidasa es 3.2.1.23. La  β-galactosidasa pertenece a la clase 3, que se refiere a las hidrolasas . [3] β-gal pertenece a una subclase de glicosilasas con una naturaleza de sustrato de oxígeno.

Función [ editar ]

La β-galactosidasa es una exoglucosidasa que hidroliza el enlace β- glicosídico formado entre una galactosa y su resto orgánico. También puede escindir fucósidos y arabinósidos, pero con una eficacia mucho menor. Es una enzima esencial en el cuerpo humano. Las deficiencias en la proteína pueden dar lugar a galactosialidosis o síndrome de Morquio B . En E. coli , el gen lacZ es el gen estructural de la β-galactosidasa; que está presente como parte del sistema inducible operón lac que se activa en presencia de lactosa cuando la glucosael nivel es bajo. La síntesis de β-galactosidasa se detiene cuando los niveles de glucosa son suficientes. [4]

La beta-galactosidasa tiene muchos homólogos basados ​​en secuencias similares. Algunas son beta-galactosidasa (EBG), beta-glucosidasa , 6-fosfo-beta-galactosidasa, beta-manosidasa y lactasa-florizina hidrolasa. Aunque pueden ser estructuralmente similares, todos tienen funciones diferentes. [3] Beta-gal es inhibida por L-ribosa , yodo inhibidor no competitivo e inhibidores competitivos 2-feniletil 1-tio-beta-D-galactopiranósido (PETG), D-galactonolactona, isopropil tio-beta-D-galactósido (IPTG) y galactosa. [5]

La β-galactosidasa es importante para los organismos, ya que es un proveedor clave en la producción de energía y una fuente de carbonos a través de la descomposición de la lactosa en galactosa y glucosa. También es importante para la comunidad intolerante a la lactosa , ya que es responsable de producir leche sin lactosa y otros productos lácteos. [6] Muchos humanos adultos carecen de lactasa.enzima, que tiene la misma función que la beta-gal, por lo que no pueden digerir adecuadamente los productos lácteos. La beta-galactosa se usa en productos lácteos como el yogur, la crema agria y algunos quesos que se tratan con la enzima para descomponer la lactosa antes del consumo humano. En los últimos años, se ha investigado la beta-galactosidasa como un tratamiento potencial para la intolerancia a la lactosa a través de la terapia de reemplazo de genes, donde podría colocarse en el ADN humano para que los individuos puedan descomponer la lactosa por sí mismos. [7] [8]

Estructura [ editar ]

Los 1.023 aminoácidos de la β-galactosidasa de E. coli se secuenciaron con precisión en 1983, [9] y su estructura se determinó veinticuatro años después en 1994. La proteína es un homotetrámero de 464 kDa con simetría de 2,2,2 puntos . [10] Cada unidad de β-galactosidasa consta de cinco dominios ; el dominio 1 es un barril β de tipo jelly-roll , los dominios 2 y 4 son barriles similares a fibronectina tipo III , el dominio 5 es un nuevo sándwich β, mientras que el dominio central 3 es un barril tipo TIM distorsionado , que carece de la quinta hélice con una distorsión en la sexta hebra. [10]

El tercer dominio contiene el sitio activo. [11] El sitio activo está formado por elementos de dos subunidades del tetrámero, y la disociación del tetrámero en dímeros elimina los elementos críticos del sitio activo. La secuencia amino-terminal de la β-galactosidasa, el α-péptido involucrado en la α-complementación, participa en una interfaz de subunidades. Sus residuos 22-31 ayudan a estabilizar un paquete de cuatro hélices que forma la mayor parte de esa interfaz, y los residuos 13 y 15 también contribuyen a la interfaz de activación. Estas características estructurales proporcionan un fundamento para el fenómeno de la complementación α, donde la deleción del segmento amino-terminal da como resultado la formación de un dímero inactivo.

Reacción [ editar ]

reacción de la β-galactosidasa

La β-galactosidasa puede catalizar tres reacciones diferentes en los organismos. En uno, puede pasar por un proceso llamado transgalactosilación para producir alolactosa , creando un circuito de retroalimentación positiva para la producción de β-gal. La alolactosa también se puede escindir para formar monosacáridos. También puede hidrolizar la lactosa en galactosa y glucosa que procederá a la glucólisis . [3] El sitio activo de la β-galactosidasa cataliza la hidrólisis de su sustrato de disacárido mediante la unión "superficial" (sitio no productivo) y "profunda" (sitio productivo). Galactósidoscomo PETG e IPTG se unirán en el sitio poco profundo cuando la enzima está en conformación "abierta" mientras que los análogos en estado de transición como L-ribosa y D-galactonolactona se unirán en el sitio profundo cuando la conformación está "cerrada". [5]

La reacción enzimática consta de dos pasos químicos, galactosilación (k 2 ) y desgalactosilación (k 3 ). La galactosilación es el primer paso químico en la reacción en la que Glu461 dona un protón a un oxígeno glicosídico, lo que da como resultado una unión covalente de galactosa con Glu537. En el segundo paso, la desgalactosilación, el enlace covalente se rompe cuando Glu461 acepta un protón, reemplazando la galactosa con agua. Se producen dos estados de transición en el sitio profundo de la enzima durante la reacción, una vez después de cada paso. Cuando el agua participa en la reacción, se forma galactosa; de lo contrario, cuando la D-glucosa actúa como aceptor en el segundo paso, se produce la transgalactosilación. [5]Se ha medido cinéticamente que los tetrámeros simples de la proteína catalizan reacciones a una velocidad de 38.500 ± 900 reacciones por minuto. [12] Los iones de potasio monovalentes (K + ) así como los iones de magnesio divalentes (Mg 2+ ) son necesarios para la actividad óptima de la enzima. El enlace beta del sustrato es escindido por un grupo carboxilo terminal en la cadena lateral de un ácido glutámico .

La imagen de la izquierda es un diagrama de cinta de beta-galactosidasa que muestra la ubicación de Glu 461, Glu 537 y Gly 794. La imagen de la derecha es una versión ampliada que muestra la interacción entre los aminoácidos.

En E. coli , se pensaba que Glu-461 era el nucleófilo en la reacción de sustitución . [13] Sin embargo, ahora se sabe que Glu-461 es un catalizador ácido . En cambio, Glu-537 es el nucleófilo real, [14] que se une a un intermedio de galactosilo. En los seres humanos , el nucleófilo de la reacción de hidrólisis es Glu-268. [15]Gly794 es importante para la actividad β-gal. Es responsable de poner la enzima en una conformación "cerrada", ligada limitada, o conformación "abierta", actuando como una "bisagra" para el bucle del sitio activo. Las diferentes conformaciones aseguran que solo se produzca una unión preferencial en el sitio activo. En presencia de un sustrato lento, la actividad de Gly794 aumentó, así como un aumento en la galactosilación y una disminución en la desgalactosilación. [5]

Aplicaciones [ editar ]

El ensayo de β-galactosidasa se usa con frecuencia en genética , biología molecular y otras ciencias de la vida . [16] Se puede detectar una enzima activa usando un sustrato cromogénico artificial 5-bromo-4-cloro-3-indolil-β-d-galactopiranósido, X-gal . La β-galactosidasa escindirá el enlace glicosídico en X-gal y formará galactosa y 5-bromo-4-cloro-3-hidroxiindol que dimeriza y oxida a 5,5'-dibromo-4,4'-dicloro-índigo, un intenso producto azul que es fácil de identificar y cuantificar. [17] [18] Se utiliza, por ejemplo, en la pantalla azul blanca . [19] Su producción puede ser inducida por un producto no hidrolizable.análogo de alolactosa , IPTG , que se une y libera el represor lac del operador lac, permitiendo así que prosiga el inicio de la transcripción.

Se usa comúnmente en biología molecular como marcador informador para monitorear la expresión génica. También exhibe un fenómeno llamado α-complementación que forma la base para el cribado azul / blanco de clones recombinantes. Esta enzima se puede dividir en dos péptidos, LacZ α y LacZ Ω , ninguno de los cuales es activo por sí mismo, pero cuando ambos están presentes juntos, se reensamblan espontáneamente en una enzima funcional. Esta propiedad se explota en muchos vectores de clonación donde la presencia del gen lacZα en un plásmido puede complementar en trans otro gen mutante que codifica LacZΩ en cepas de laboratorio específicas de E. coli.. Sin embargo, cuando se insertan fragmentos de ADN en el vector, se interrumpe la producción de LacZα, por lo que las células no muestran actividad de β-galactosidasa. La presencia o ausencia de una β-galactosidasa activa puede detectarse mediante X-gal , que produce un tinte azul característico cuando se escinde con β-galactosidasa, proporcionando así un medio fácil de distinguir la presencia o ausencia de producto clonado en un plásmido. En estudios de translocaciones cromosómicas de leucemia, Dobson y sus colegas utilizaron una proteína de fusión de LacZ en ratones, [20] explotando la tendencia de la β-galactosidasa a oligomerizarse para sugerir un papel potencial de la oligomericidad en la función de la proteína de fusión MLL. [21]

Una nueva isoforma para la beta-galactosidasa con una actividad óptima a pH 6,0 (beta-gal asociada a la senescencia o SA-beta-gal ) [22] que se expresa específicamente en la senescencia (la detención irreversible del crecimiento de las células). Incluso se desarrollaron ensayos cuantitativos específicos para su detección. [23] [24] [25] Sin embargo, ahora se sabe que esto se debe a una sobreexpresión y acumulación de la beta-galactosidasa endógena lisosomal, [26] y su expresión no es necesaria para la senescencia. Sin embargo, sigue siendo el biomarcador más utilizado para las células senescentes y envejecidas, porque es fiable y fácil de detectar.

Evolución [ editar ]

Algunas especies de bacterias, incluida E. coli , tienen genes de β-galactosidasa adicionales. Un segundo gen, llamado gen de la β-galactosidasa evolucionada ( ebgA ) se descubrió cuando las cepas con el gen lacZ eliminado (pero que aún contenían el gen de la permeasa de galactósido, lacY ), se sembraron en placas en medio que contenía lactosa (u otros 3-galactósidos) como único fuente de carbono. Después de un tiempo, comenzaron a crecer ciertas colonias. Sin embargo, la proteína EbgA es una lactasa ineficaz y no permite el crecimiento de lactosa. Dos clases de mutaciones puntuales mejoran drásticamente la actividad de la enzima ebg hacia la lactosa. [27] [28] y, como resultado, la enzima mutante es capaz de reemplazar la β-galactosidasa lacZ. [29] EbgA y LacZ son 50% idénticos en el nivel de ADN y 33% idénticos en el nivel de aminoácidos. [30] La enzima ebg activa es un agregado de productos del gen ebgA y del gen ebgC en una proporción de 1: 1, siendo la forma activa de las enzimas ebg un heterooctamero α 4 β4. [31]

Distribución de especies [ editar ]

Gran parte del trabajo realizado sobre la β-galactosidasa se deriva de E. coli. Sin embargo, la β-gal se puede encontrar en muchas plantas (especialmente frutas), mamíferos, levaduras, bacterias y hongos. [32] Los genes de la β-galactosidasa pueden diferir en la longitud de su secuencia codificante y la longitud de las proteínas formadas por aminoácidos. [33] Esto separa las β-galactosidasas en cuatro familias: GHF-1, GHF-2, GHF-35 y GHF-42. [34] E. Coli pertenece a GHF-2, todas las plantas pertenecen a GHF-35, y Thermus thermophilus pertenece a GHF-42. [34] [33]Varias frutas pueden expresar múltiples genes β-gal. Hay al menos 7 genes β-gal expresados ​​en el desarrollo del fruto del tomate, que tienen una similitud de aminoácidos entre el 33% y el 79%. [35] Un estudio dirigido a identificar el ablandamiento de la fruta de los melocotones encontró 17 expresiones genéticas diferentes de las β-galactosidasas. [33] La única otra estructura cristalina conocida de β-gal es de Thermus thermophilus . [34]

Referencias [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

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