hoja beta
La hoja beta , ( hoja β ) (también hoja plisada β ) es un motivo común de la estructura secundaria de la proteína normal . Las láminas beta consisten en hebras beta ( hebras β ) conectadas lateralmente por al menos dos o tres enlaces de hidrógeno de la columna vertebral , formando una lámina plegada generalmente retorcida. Una hebra β es un tramo de cadena polipeptídica típicamente de 3 a 10 aminoácidos de largo con un esqueleto en una conformación extendida . La asociación supramolecular de hojas β se ha implicado en la formación de fibrillas yagregados proteicos observados en la amiloidosis , especialmente en la enfermedad de Alzheimer .
La primera estructura de hoja β fue propuesta por William Astbury en la década de 1930. Propuso la idea del enlace de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de cadenas β extendidas paralelas o antiparalelas. Sin embargo, Astbury no tenía los datos necesarios sobre la geometría del enlace de los aminoácidos para construir modelos precisos, especialmente porque entonces no sabía que el enlace peptídico era plano. Linus Pauling y Robert Corey propusieron una versión refinada en 1951. Su modelo incorporó la planaridad del enlace peptídico que explicaron anteriormente como resultado de la tautomerización ceto- enol .
La mayoría de las hebras β están dispuestas adyacentes a otras hebras y forman una extensa red de enlaces de hidrógeno con sus vecinas en la que los grupos N−H en la columna vertebral de una hebra establecen enlaces de hidrógeno con los grupos C=O en la columna vertebral de la cadena adyacente . hebras En la cadena β completamente extendida, las cadenas laterales sucesivas apuntan directamente hacia arriba, luego hacia abajo, luego hacia arriba , etc. la misma dirección. La apariencia "plisada" de las hebras β surge del enlace químico tetraédrico en el C αátomo; por ejemplo, si una cadena lateral apunta hacia arriba, entonces los enlaces al C′ deben apuntar ligeramente hacia abajo, ya que su ángulo de enlace es de aproximadamente 109,5°. El plisado hace que la distancia entre Cyo
_ y Cα
yo + 2ser de aproximadamente 6 Å (0,60 nm ), en lugar de los 7,6 Å (0,76 nm) esperados de dos péptidos trans completamente extendidos . La distancia "lateral" entre los átomos de C α adyacentes en las hebras β unidas por hidrógeno es de aproximadamente 5 Å (0,50 nm).
Sin embargo, las cadenas β rara vez están perfectamente extendidas; más bien, exhiben un giro. Los ángulos diedros energéticamente preferidos cerca de ( φ , ψ ) = (–135°, 135°) (en términos generales, la región superior izquierda del diagrama de Ramachandran ) divergen significativamente de la conformación totalmente extendida ( φ , ψ ) = (–180°, 180°). [1] El giro a menudo se asocia con fluctuaciones alternas en los ángulos diédricos para evitar que las hebras β individuales en una hoja más grande se separen. Un buen ejemplo de una horquilla β fuertemente torcida se puede ver en la proteína BPTI .
Las cadenas laterales apuntan hacia afuera desde los pliegues de los pliegues, más o menos perpendiculares al plano de la hoja; residuos de aminoácidos sucesivos apuntan hacia afuera en caras alternas de la hoja.
Debido a que las cadenas peptídicas tienen una direccionalidad conferida por su extremo N-terminal y su extremo C-terminal , también se puede decir que las cadenas β son direccionales. Por lo general, se representan en los diagramas de topología de proteínas mediante una flecha que apunta hacia el extremo C. Las hebras β adyacentes pueden formar enlaces de hidrógeno en disposiciones antiparalelas, paralelas o mixtas.
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