En bioquímica , un diagrama de Ramachandran (también conocido como diagrama de Rama , diagrama de Ramachandran o diagrama [φ, ψ] ), desarrollado originalmente en 1963 por GN Ramachandran , C. Ramakrishnan y V. Sasisekharan , [1] es una forma para visualizar regiones energéticamente permitidas para ángulos diedros de la columna vertebral ψ contra φ de residuos de aminoácidos en la estructura de la proteína . La figura de la izquierda ilustra la definición de los ángulos diedros de la columna vertebral φ y ψ [2](llamado φ y φ 'por Ramachandran). El ángulo ω en el enlace peptídico es normalmente de 180 °, ya que el carácter de doble enlace parcial mantiene el péptido plano. [3] La figura de la parte superior derecha muestra las regiones conformacionales de la columna vertebral φ, ψ permitidas de Ramachandran et al. Cálculos de esfera dura de 1963 y 1968: radio completo en contorno sólido, radio reducido en líneas discontinuas y tau relajado (N-Cα-C) en líneas de puntos. [4] Debido a que los valores de los ángulos diedros son circulares y 0 ° es lo mismo que 360 °, los bordes del gráfico de Ramachandran se "envuelven" de derecha a izquierda y de abajo hacia arriba. Por ejemplo, la pequeña franja de valores permitidos a lo largo del borde inferior izquierdo del gráfico es una continuación de la región grande de cadena extendida en la parte superior izquierda.
Usos
Una trama de Ramachandran se puede utilizar de dos formas algo diferentes. Uno es mostrar en teoría qué valores, o conformaciones , de los ángulos ψ y φ son posibles para un residuo de aminoácido en una proteína (como en la parte superior derecha). Un segundo es mostrar la distribución empírica de los puntos de datos observados en una sola estructura (como a la derecha, aquí) en uso para la validación de estructuras , o bien en una base de datos de muchas estructuras (como en las 3 gráficas inferiores a la izquierda). Cualquiera de los dos casos suele mostrarse contra los esquemas de las regiones teóricamente favorecidas.
Preferencias de aminoácidos
Uno podría esperar que las cadenas laterales más grandes resulten en más restricciones y, en consecuencia, una región permisible más pequeña en la parcela de Ramachandran, pero el efecto de las cadenas laterales es pequeño. [5] En la práctica, el efecto principal observado es el de la presencia o ausencia del grupo metileno en Cβ. [5] La glicina tiene solo un átomo de hidrógeno para su cadena lateral, con un radio de van der Waals mucho más pequeño que el grupo CH 3 , CH 2 o CH que inicia la cadena lateral de todos los demás aminoácidos. Por lo tanto, está menos restringido, y esto es evidente en la gráfica de Ramachandran para la glicina (ver la gráfica de Gly en la galería ) para la cual el área permitida es considerablemente mayor. En contraste, la gráfica de Ramachandran para la prolina , con su cadena lateral de anillo de 5 miembros que conecta Cα con la columna vertebral N, muestra un número limitado de combinaciones posibles de ψ y φ (ver gráfica Pro en la galería ). El residuo que precede a la prolina ("pre-prolina") también tiene combinaciones limitadas en comparación con el caso general.
Actualizaciones más recientes
El primer diagrama de Ramachandran se calculó justo después de que se determinara la primera estructura de proteína a resolución atómica ( mioglobina , en 1960 [6] ), aunque las conclusiones se basaron en cristalografía de moléculas pequeñas de péptidos cortos. Ahora, muchas décadas después, hay decenas de miles de estructuras de proteínas de alta resolución determinadas por cristalografía de rayos X y depositadas en el Protein Data Bank (PDB) . Muchos estudios han aprovechado estos datos para producir gráficos ψ, ψ más detallados y precisos (por ejemplo, Morris et al. 1992; [7] Kleywegt & Jones 1996; [8] Hooft et al. 1997; [9] Hovmöller et al. . 2002; [10] Lovell et al. 2003; [11] Anderson et al. 2005 . [12] Ting et al. 2010 [13] ).
Las cuatro figuras siguientes muestran los puntos de datos de un gran conjunto de estructuras y contornos de alta resolución para regiones conformacionales favorecidas y permitidas para el caso general (todos los aminoácidos excepto Gly, Pro y pre-Pro), para Gly y para Pro . [11] Las regiones más comunes están etiquetadas: α para α hélice , Lα para hélice izquierda, β para hoja β y ppII para poliprolina II. Tal agrupación se describe alternativamente en el sistema ABEGO, donde cada letra representa hélice α (y 3 10 ), hojas β diestras (y estructuras extendidas), hélices zurdas, hojas zurdas y, finalmente, péptido cis no trazable. a veces se observan enlaces con prolina; se ha utilizado en la clasificación de motivos [14] y más recientemente para diseñar proteínas. [15]
Si bien el diagrama de Ramachandran ha sido un recurso de libro de texto para explicar el comportamiento estructural del enlace peptídico, solo recientemente se publicó una exploración exhaustiva de cómo se comporta un péptido en cada región del diagrama de Ramachandran (Mannige 2017 [16] ).
La Unidad de Biofísica Molecular del Instituto Indio de Ciencia celebró los 50 años de Ramachandran Map [17] organizando una Conferencia Internacional sobre Formas y Funciones Biomoleculares del 8 al 11 de enero de 2013. [18]
Convenciones relacionadas
También se pueden trazar los ángulos diedros en polisacáridos (por ejemplo, con CARP ). [19]
Galería
Trama de Ramachandran para el caso general; datos de Lovell 2003
Parcela de Ramachandran para glicina
Parcela de Ramachandran para Proline
Parcela de Ramachandran para pre-Proline
Software
- Herramienta de análisis estructural basada en web para cualquier archivo PDB cargado, que produce diagramas de Ramachandran, calcula ángulos diedros y extrae secuencias de PDB
- Herramienta basada en web que muestra el diagrama de Ramachandran de cualquier entrada de PDB
- Servicio web MolProbity que produce gráficos de Ramachandran y otra validación de cualquier archivo en formato PDB
- SAVES (Análisis y verificación de estructuras): utiliza WHATCHECK, PROCHECK y hace su propio diagrama interno de Ramachandran.
- PICADURA
- Pymol con la extensión DynoPlot
- VMD , distribuido con el complemento dinámico de trazado de Ramachandran
- WHAT CHECK , las rutinas de validación independientes del software WHAT IF
- UCSF Chimera , que se encuentra en el Panel de modelos.
- Sirio
- Visor de PDB suizo
- TALOS
- Visor molecular Zeus : se encuentra en el menú "Herramientas", gráficos de alta calidad con contornos regionales
- Procheck
- Distribuciones de probabilidad de Ramachandran dependientes e independientes del vecino [13]
Consulte también PDB para obtener una lista de software similar.
Referencias
- ^ Ramachandran, GN; Ramakrishnan, C .; Sasisekharan, V. (1963). "Estereoquímica de configuraciones de cadenas polipeptídicas". Revista de Biología Molecular . 7 : 95–9. doi : 10.1016 / S0022-2836 (63) 80023-6 . PMID 13990617 .
- ^ Richardson, JS (1981). "Anatomía y taxonomía de las estructuras proteicas". Avances en la química de proteínas. 34 : 167–339. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID 7020376 . Cite journal requiere
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( ayuda ) - ^ Pauling, L .; Corey, HR; Branson, HR (1951). "La estructura de las proteínas: dos configuraciones helicoidales de enlace de hidrógeno de la cadena de polipéptidos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 37 (4): 205–211. Código bibliográfico : 1951PNAS ... 37..205P . doi : 10.1073 / pnas.37.4.205 . PMC 1063337 . PMID 14816373 .
- ^ Ramachandran, GN; Sasiskharan, V. (1968). "Conformación de polipéptidos y proteínas". Avances en la química de proteínas. 23 : 283–437. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60402-7 . ISBN 9780120342235. PMID 4882249 . Cite journal requiere
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( ayuda ) - ^ a b Chakrabarti, Pinak; Pal, Debnath (2001). "Las interrelaciones de las conformaciones de cadena lateral y cadena principal en proteínas" . Avances en Biofísica y Biología Molecular . 76 (1–2): 1–102. doi : 10.1016 / S0079-6107 (01) 00005-0 . PMID 11389934 .
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- ^ Mannige, Ranjan (16 de mayo de 2017). "Un estudio exhaustivo de las conformaciones de péptidos regulares utilizando una nueva métrica para la mano de la columna vertebral ( h )" . PeerJ . 5 : e3327. doi : 10.7717 / peerj.3327 . PMC 5436576 . PMID 28533975 . Consultado el 18 de mayo de 2017 .
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Otras lecturas
- Richardson, JS (1981). "Anatomía y taxonomía de las estructuras proteicas". Avances en la química de proteínas. 34 : 167–339. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3 . ISBN 9780120342341. PMID 7020376 . Cite journal requiere
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( ayuda ), disponible en línea en Anatax [ enlace muerto permanente ] - Branden, C.-I .; Tooze, J. (1991), Introducción a la estructura de las proteínas , Garland Publishing, NY, ISBN 0-8153-0344-0
enlaces externos
- DynoPlot en PyMOL wiki
- Enlace al mapa de la trama de Ramachandran de las ubicaciones de la hélice alfa y la hoja beta
- Enlace al gráfico de Ramachandran calculado a partir de estructuras de proteínas determinadas por cristalografía de rayos X en comparación con el Ramachan original.
- Proteopedia Ramachandran Plot