La proteína de la pared celular 2 ( CWP2 ) es una proteína de la pared celular producida por Saccharomyces cerevisiae y Saccharomyces pastorianus . Ocurre en toda la pared celular y tiene una estrecha homología con el gen CWP1 . [1]
La alteración del gen CWP2 regula positivamente la traducción, la biogénesis de ribosomas y la síntesis de organonitrógeno. Estos factores combinados aumentan la síntesis general de enzimas intercelulares. La alteración de los genes CWP2 también provoca cambios físicos en la pared celular. La disminución del espesor de la pared celular combinada con la disminución de la densidad de la pared celular da como resultado una disminución de la estabilidad de la pared celular. El resultado global es el aumento de la capacidad de producción de proteínas heterólogas, en la que se realiza una importante comisión de saccharomyces [2]
La proteína de pared celular 2 (CWP2) es una manoproteína celular que está unida covalentemente a la pared celular y sirve como un componente importante de la estructura de la pared celular. Generalmente, las manoproteínas son glicoproteínas especiales que se encuentran específicamente en la parte externa de la pared celular de la levadura y contribuyen a la capacidad de la levadura para resistir condiciones ácidas protegiendo la estructura. [3] [4] La transcripción de CWP durante las fases S/G2 determina su presencia y formación primaria en la pared de la levadura. [5] Más allá de preservar la integridad y funcionalidad de la estructura celular, CWP2 participa en diversos procesos e interacciones celulares en su entorno. Ayuda a equilibrar los niveles de protones dentro de la célula y a controlar el nivel de pH interno, particularmente en cepas de lípidos que carecen de la columna vertebral de bases esfingoideas. [6]
La estructura del CWP está conectada a fibrillas de polisacáridos estructurales clasificadas en dos grupos principales. El primer grupo se denomina GPI-CWP y está conectado a un β-1,6-glucano llamado glicofosfatidilinositol (GPI). El segundo grupo se conoce como Pir (proteínas con repeticiones internas), formando un enlace directo con el β-1,3-glucano. [7] CWP2 pertenece al primer grupo de precursores de anclaje GPI. El anclaje GPI (Glicosilfosfatidilinositol) es una modificación lipídica que ocurre después de la traducción de proteínas dentro del retículo endoplásmico; se forman fosfatidilinositoles (PI) naturales y se unen a proteínas dentro del retículo endoplásmico. [8]
La estructura de CWP2 se divide en tres segmentos. Dos de estos dominios forman una forma de sándwich de dos capas, mientras que el tercer dominio tiene una única hélice alfa, una pequeña lámina beta y bucles. El segundo dominio está conectado al primer dominio, lo que le permite rotar y alterar la forma general de CWP2. Otras proteínas de la capa S comparten similitudes en la disposición de sus dominios y en la forma en que giran alrededor de un punto de conexión entre su primer y segundo dominio. Los segmentos estructurales sugieren que CWP2 y proteínas similares tienen flexibilidad y comportamientos estructurales similares. [9] La proteína 2 de la pared celular (CWP2) se incluye en la sección de manoproteínas de la pared celular de la levadura. El análisis estructural de CWP2 sugiere similitudes con CWP8 en su estructura de tres dominios. Existen diferencias en las proteínas del dominio 2 que afectan la fuerza adhesiva y que influyen en su capacidad para adherirse a las células huésped. [9]