Trans-cinamato 4-monooxigenasa


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En enzimología , una trans-cinamato 4-monooxigenasa ( EC 1.14.14.91 ) es una enzima que cataliza la reacción química.

trans-cinamato + NADPH + H + + O 2 4-hidroxicinamato + NADP + + H 2 O

Las 4 sustratos de esta enzima son trans-cinamato , NADPH , H + , y O 2 , mientras que sus 3 productos son 4-hidroxicinamato , NADP + , y H 2 O . Esta enzima participa en el metabolismo de la fenilalanina y la biosíntesis de fenilpropanoides . Emplea un cofactor , hemo .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre donantes apareados, con O 2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. No es necesario que el oxígeno incorporado se derive de O2 con NADH o NADPH como un donante, y la incorporación de un átomo de oxígeno en el otro donante.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es trans-cinamato, NADPH: oxidorreductasa de oxígeno (4-hidroxilante). Otros nombres de uso común incluyen:

  • ácido cinámico 4-hidroxilasa,
  • oxigenasa, cinamato 4-mono-,
  • CA4H (nombre del gen),
  • CYP73A1 (nombre del gen),
  • citocromo P450 cinamato 4-hidroxilasa,
  • cinamato 4-hidroxilasa,
  • cinamato 4-monooxigenasa,
  • cinamato hidroxilasa,
  • 4-hidroxilasa cinámica,
  • ácido cinámico 4-monooxigenasa,
  • ácido cinámico p-hidroxilasa,
  • hidroxilasa, cinamato 4-,
  • hidroxilasa del ácido t-cinámico,
  • trans-cinamato 4-hidroxilasa, y
  • ácido transcinámico 4-hidroxilasa.

Referencias

Otras lecturas

  • Potts JR, Weklych R, Conn EE, Rowell J (1974). "La 4-hidroxilación del ácido cinámico por microsomas de sorgo y el requerimiento del citocromo P-450". J. Biol. Chem . 249 (16): 5019–26. PMID  4153152 .
  • Russell DW, Conn EE (1967). "El ácido cinámico 4-hidroxilasa de plántulas de guisantes ". Arco. Biochem. Biophys . 122 (1): 256–8. doi : 10.1016 / 0003-9861 (67) 90150-6 . PMID  4383827 .
  • Petersen M (mayo de 2003). "Ácido cinámico 4-hidroxilasa de cultivos celulares de la hornwort Anthoceros agrestis ". Planta . 217 (1): 96–101. doi : 10.1007 / s00425-002-0960-9 . PMID  12721853 .


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