La clostripaína ( EC 3.4.22.8 , clostridiopeptidasa B , clostridium histolyticum proteinasa B , alfa-clostridipaína , clostridiopeptidasa , endoproteinasa Arg-C ) es una proteinasa que escinde proteínas en el enlace péptido carboxílico de la arginina . [1] [2] Se aisló de Clostridium histolyticum . El punto isoeléctrico de la enzima.es 4.8-4.9 (a 8 ° C), y el pH óptimo es 7.4 ~ 7.8 (contra éster etílico de α-benzoil-arginina). Se indica que la composición de la enzima es de dos cadenas de masa molecular relativa 45.000 y 12.500. [3]
Clostripain | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.4.22.8 | |||||||
No CAS. | 9028-00-6 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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Referencias
- ^ Mitchell WM (1977). "Escisión en residuos de arginina por clostripaína". Métodos en enzimología . 47 : 165–70. doi : 10.1016 / 0076-6879 (77) 47020-4 . PMID 927173 .
- ^ Gilles AM, Imhoff JM, Keil B (marzo de 1979). "alfa-clostripaína. Caracterización química, actividad y contenido de tiol de la forma altamente activa de clostripaína". La revista de química biológica . 254 (5): 1462–8. PMID 762145 .
- ^ Gilles AM, Lecroisey A, Keil B (diciembre de 1984). "Estructura primaria de la cadena ligera de alfa-clostripaína". Revista europea de bioquímica . 145 (3): 469–76. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1984.tb08579.x . PMID 6391922 .
enlaces externos
- clostripain en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- EC 3.4.22.8