Coronina
La coronina es una proteína de unión a actina que también interactúa con los microtúbulos y en algunos tipos de células está asociada con la fagocitosis . [1] [2] [3] Las proteínas de la coronina se expresan en una gran cantidad de organismos eucariotas desde la levadura hasta los seres humanos.
Inicialmente, se aisló una proteína de 55 kDa del complejo de actomiosina de Dictyostelium discoideum , que más tarde se demostró que se une a la actina in vitro. [4] Esta proteína de unión a actina se denominó coronina después de su fuerte inmunolocalización en la corona rica en actina como extensión de la corteza celular en D. discoideum . Inicialmente, esta proteína se admitió en el club de proteínas de unión a actina con el menor entusiasmo, ya que la estructura primaria no coincidía con ningún otro ABP. Pero la mutación nula de la coronina en D. discoideum dio como resultado una citocinesis alterada y muchos procesos mediados por actina como endocitosis, motilidad celular, etc. Más tarde, la proteína se identificó en muchas células eucariotas. [5]
La coronina pertenece a las proteínas que contienen repeticiones WD, que forman una estructura terciaria de hélice beta . La estructura cristalina de la coronina 1A (ver figura a la derecha) que contiene la mayor parte de la proteína se resolvió en 2006. [6]
La repetición WD es un motivo estructural que comprende aproximadamente 40 aminoácidos que generalmente terminan con la secuencia de aminoácidos triptófano (W) - ácido aspártico (D) y, por lo tanto, el nombre WD. [7]
Las proteínas de repetición de dominio WD-40 se definen por la presencia de al menos cuatro repeticiones de WD ubicadas en el centro de la proteína. Estos dominios se descubrieron en 1986 y se caracterizan por un dominio conservado parcial de 40-60 aminoácidos, comenzando con el dipéptido GH 11-24 residuo lejos del extremo N y terminando con un dipéptido triptófano-ácido aspártico (WD) en el C -término. El dominio WD no tiene actividad catalítica intrínseca y se cree que sirve como una plataforma estable para la interacción simultánea. Las proteínas de repetición WD tienen diversas funciones celulares. Desempeñan un papel central en procesos fisiológicos como la transducción de señales, la regulación transcripcional, la remodelación del citoesqueleto y la regulación del tráfico de vesículas.
Los homólogos de coronina tanto en vertebrados como en invertebrados forman una subfamilia entre las proteínas de repetición WD. La coronina contiene 3-5 repeticiones agrupadas de WD que forman el dominio del núcleo central. Aparte del dominio central, casi todas las coroninas tienen un motivo N-terminal corto conservado y un motivo espiral enrollado de 50 aminoácidos en el C-terminal. La región N-terminal contiene 12 aminoácidos básicos que pueden tomarse como firma, ya que solo está presente en las proteínas coroninas. Un estudio reciente muestra que estos residuos básicos están implicados en la unión de actina. Además, cada coronina contiene una región divergente única entre el dominio WD y la región de la bobina en espiral C-terminal. El número de aminoácidos en esta región varía mucho. La región única de Dictyosteliumtiene 22 aminoácidos, mientras que las coroninas de mamíferos contienen alrededor de 50 aminoácidos. Las proteínas similares a las coroninas de la levadura en ciernes Crn1 y una de las coroninas en Caenorhabditis elegans tienen una región única mucho más larga, es decir, 194 frente a 144aa. La región única de la coronina de levadura muestra homologías con los dominios de unión a microtúbulos de los MAP y la coronina de levadura se une tanto a la actina como a los microtúbulos y sirve como puente entre ellos.
