Teoría del filamento deslizante
La teoría del filamento deslizante explica el mecanismo de contracción muscular basado en proteínas musculares que se deslizan unas sobre otras para generar movimiento. [1] Según la teoría del filamento deslizante, los filamentos de miosina (gruesos) de las fibras musculares se deslizan más allá de los filamentos de actina (delgados) durante la contracción muscular, mientras que los dos grupos de filamentos permanecen en una longitud relativamente constante.
Fue introducido de forma independiente en 1954 por dos equipos de investigación, uno formado por Andrew F. Huxley y Rolf Niedergerke de la Universidad de Cambridge , y el otro formado por Hugh Huxley y Jean Hanson del Instituto de Tecnología de Massachusetts . [2] [3] Fue concebido originalmente por Hugh Huxley en 1953. Andrew Huxley y Niedergerke lo presentaron como una hipótesis "muy atractiva". [4]
Antes de la década de 1950, existían varias teorías en competencia sobre la contracción muscular, incluida la atracción eléctrica, el plegamiento de proteínas y la modificación de proteínas. [5] La nueva teoría introdujo directamente un nuevo concepto llamado teoría del puente cruzado (clásico puente cruzado oscilante, ahora conocido principalmente como ( ciclo de puente cruzado ) que explica el mecanismo molecular del filamento deslizante. La teoría del puente cruzado establece que la actina y la miosina forman un complejo proteico (clásicamente llamado actomiosina ) mediante la unión de la cabeza de miosina al filamento de actina, formando así una especie de puente cruzado entre los dos filamentos. La teoría del filamento deslizante es una explicación ampliamente aceptada del mecanismo que subyace a la contracción muscular . [6]
La primera proteína muscular descubierta fue la miosina por un científico alemán Willy Kühne , quien la extrajo y la nombró en 1864. [7] En 1939, un equipo ruso de marido y mujer Vladimir Alexandrovich Engelhardt y Militsa Nikolaevna Lyubimova descubrieron que la miosina tenía una enzima (llamada ATPasa ) propiedad que puede descomponer el ATP para liberar energía. [8] Albert Szent-Györgyi , un fisiólogo húngaro, se centró en la fisiología muscular después de ganar el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1937 por sus trabajos sobre la vitamina C y el ácido fumárico.. Demostró en 1942 que el ATP era la fuente de energía para la contracción muscular. De hecho, observó que las fibras musculares que contienen miosina B se acortaban en presencia de ATP, pero no con miosina A, la experiencia que luego describió como "quizás el momento más emocionante de mi vida". [9] Con Brunó Ferenc Straub, pronto descubrió que la miosina B estaba asociada con otra proteína, a la que llamaron actina, mientras que la miosina A no. Straub purificó la actina en 1942 y Szent-Györgyi purificó la miosina A en 1943. Se hizo evidente que la miosina B era una combinación de miosina A y actina, por lo que la miosina A retuvo el nombre original, mientras que la rebautizó como actomiosina. A finales de la década de 1940, el equipo de Szent-Györgyi había postulado con evidencia que la contracción de actomiosina era equivalente a la contracción muscular en su conjunto. [10] Pero la idea fue generalmente opuesta, incluso por parte de premios Nobel como Otto Fritz Meyerhof y Archibald Hill , quienes se adhirieron al dogma predominante de que la miosina era una proteína estructural y no una enzima funcional. [3]Sin embargo, en una de sus últimas contribuciones a la investigación muscular, Szent-Györgyi demostró que la actomiosina impulsada por ATP era el principio básico de la contracción muscular. [11]
