Dynein
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Dineína citoplasmática en un microtúbulo

La dineína es una familia de proteínas motoras citoesqueléticas que se mueven a lo largo de los microtúbulos en las células . Convierten la energía química almacenada en ATP en trabajo mecánico . La dineína transporta diversas cargas celulares , proporciona fuerzas y desplazamientos importantes en la mitosis e impulsa el latido de los cilios y flagelos eucariotas . Todas estas funciones dependen de la capacidad de la dineína para moverse hacia el extremo negativo de los microtúbulos, conocido como transporte retrógrado , por lo que se denominan "motores dirigidos por el extremo negativo". Por el contrario, la mayoría de la kinesina las proteínas motoras se mueven hacia el extremo positivo de los microtúbulos.

Clasificación

Cadena pesada de dineína, región N-terminal 1
Identificadores
SímboloDHC_N1
PfamPF08385
InterProIPR013594
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Cadena pesada de dineína, región N-terminal 2
Identificadores
SímboloDHC_N2
PfamPF08393
InterProIPR013602
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Cadena pesada de dineína y región D6 del motor de dineína
Identificadores
SímboloDynein_pesado
PfamPF03028
InterProIPR004273
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Cadena intermedia ligera de dineína (DLIC)
Identificadores
SímboloDLIC
PfamPF05783
Clan pfamCL0023
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
PDBhttp://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=4w7g
Cadena ligera de dineína tipo 1
estructura del dímero pin / lc8 humano con un péptido unido
Identificadores
SímboloDynein_light
PfamPF01221
InterProIPR001372
PROSITEPDOC00953
SCOP21bkq / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Barricada
Estructura de la proteína Roadblock / LC7 - RCSB PDB 1y4o
Identificadores
SímboloRobl1, Robl2
PfamPF03259
InterProIPR016561
SCOP21y4o / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura

Las dineínas se pueden dividir en dos grupos: dineínas citoplásmicas y dineínas axonemales , que también se denominan dineínas ciliares o flagelares.

  • axonemal
    • cadena pesada: DNAH1 , DNAH2 , DNAH3 , DNAH5 , DNAH6 , DNAH7 , DNAH8 , DNAH9 , DNAH10 , DNAH11 , DNAH12 , DNAH13 , DNAH14 , DNAH17
    • cadena intermedia: DNAI1 , DNAI2
    • cadena intermedia ligera: DNALI1
    • cadena ligera: DNAL1 , DNAL4
  • citoplasmático
    • cadena pesada: DYNC1H1 , DYNC2H1
    • cadena intermedia: DYNC1I1 , DYNC1I2
    • cadena intermedia ligera: DYNC1LI1 , DYNC1LI2 , DYNC2LI1
    • cadena ligera: DYNLL1 , DYNLL2 , DYNLRB1 , DYNLRB2 , DYNLT1 , DYNLT3

Función

La dineína axonemal provoca el deslizamiento de los microtúbulos en los axonemas de los cilios y flagelos y se encuentra solo en las células que tienen esas estructuras.

La dineína citoplasmática, que se encuentra en todas las células animales y posiblemente también en las plantas, realiza funciones necesarias para la supervivencia celular, como el transporte de orgánulos y el ensamblaje del centrosoma . [1] La dineína citoplasmática se mueve de forma procesiva a lo largo del microtúbulo; es decir, uno u otro de sus tallos está siempre unido al microtúbulo para que la dineína pueda "caminar" una distancia considerable a lo largo de un microtúbulo sin desprenderse.

La dineína citoplasmática ayuda a posicionar el complejo de Golgi y otros orgánulos en la célula. [1] También ayuda a transportar la carga necesaria para la función celular, como las vesículas producidas por el retículo endoplásmico , los endosomas y los lisosomas (Karp, 2005). La dineína participa en el movimiento de los cromosomas y en el posicionamiento de los husos mitóticos para la división celular. [2] [3] La dineína transporta orgánulos, vesículas y posiblemente fragmentos de microtúbulos a lo largo de los axones de las neuronas hacia el cuerpo celular en un proceso llamado transporte axoplásmico retrógrado.. [1]

Posicionamiento del husillo mitótico

La dineína citoplasmática coloca el huso en el sitio de la citocinesis al anclarlo a la corteza celular y tirar de los microtúbulos astrales que emanan del centrosoma . Mientras era estudiante de postdoctorado en el MIT, Tomomi Kiyomitsu descubrió cómo la dineína tiene un papel como proteína motora en la alineación de los cromosomas en el medio de la célula durante la metafase de la mitosis. La dineína tira de los microtúbulos y cromosomas hacia un extremo de la célula. Cuando el extremo de los microtúbulos se acerca demasiado a la membrana celular, liberan una señal química que envía la dineína al otro lado de la célula. Hace esto repetidamente para que los cromosomas terminen en el centro de la célula, lo cual es necesario en la mitosis. [4] [5] [6] [7] La levadura en ciernes ha sido un organismo modelo poderoso para estudiar este proceso y ha demostrado que la dineína se dirige a los extremos más de los microtúbulos astrales y se entrega a la corteza celular a través de un mecanismo de descarga. [8] [9]

Replica viral

Tanto la dineína como la kinesina pueden ser explotadas por virus para mediar en el proceso de replicación viral. Muchos virus utilizan el sistema de transporte de microtúbulos para transportar núcleos de ácido nucleico / proteína a sitios de replicación intracelular después de la invasión más allá de la membrana celular. [10] No se sabe mucho sobre los sitios de unión específicos del motor del virus, pero se sabe que algunos virus contienen secuencias ricas en prolina (que divergen entre virus) que, cuando se eliminan, reducen la unión de dinactina , el transporte de axones (en cultivo), y neuroinvasión in vivo. [11] Esto sugiere que las secuencias ricas en prolina pueden ser un sitio de unión importante que coopta a la dineína.

Estructura

Cada molécula del motor dineína es un conjunto de proteínas complejo compuesto por muchas subunidades polipeptídicas más pequeñas. La dineína citoplásmica y axonemal contienen algunos de los mismos componentes, pero también contienen algunas subunidades únicas.

Dominios de dineína 2 citoplasmática humana. Se muestra el orden de las regiones de interés para los dominios motores de la dineína 2 citoplásmica humana a medida que ocurren desde el enlazador hasta el C-terminal. Esto está orientado a demostrar la posición de unión general de la dineína en un microtúbulo. El efecto espejo permite a la vista observar la dineína desde ambos lados del complejo. [12]

Dineína citoplasmática

La dineína citoplasmática, que tiene una masa molecular de aproximadamente 1,5  megadaltons (MDa), es un dímero de dímeros, que contiene aproximadamente doce subunidades polipeptídicas: dos "cadenas pesadas" idénticas, 520 kDa en masa, que contienen la actividad ATPasa y, por lo tanto, son responsables de generar movimiento a lo largo del microtúbulo; dos cadenas intermedias de 74 kDa que se cree que anclan la dineína a su carga; dos cadenas intermedias ligeras de 53 a 59 kDa; y varias cadenas ligeras.

La actividad de la ATPasa generadora de fuerza de cada cadena pesada de dineína se encuentra en su gran "cabeza" en forma de rosquilla, que está relacionada con otras proteínas AAA , mientras que dos proyecciones de la cabeza la conectan con otras estructuras citoplasmáticas. Una proyección, el tallo en espiral, se une y "camina" a lo largo de la superficie del microtúbulo mediante un ciclo repetido de desprendimiento y reinserción. La otra proyección, la cola extendida, se une a las subunidades de cadena ligera intermedia, intermedia y ligera que unen dineína a su carga. La actividad alterna de las cadenas pesadas emparejadas en el motor de dineína citoplásmico completo permite que una sola molécula de dineína transporte su carga "caminando" una distancia considerable a lo largo de un microtúbulo sin desprenderse por completo.

En el apo-estado de la dineína, el motor está libre de nucleótidos, el anillo del dominio AAA existe en una conformación abierta, [13] y el MTBD existe en un estado de alta afinidad. [14] Aún se desconoce mucho sobre los dominios AAA, [15] pero AAA1 está bien establecido como el sitio principal de hidrólisis de ATP en dineína. [16] Cuando ATP se une a AAA1, inicia un cambio conformacional del anillo de dominio AAA en la configuración "cerrada", movimiento del contrafuerte, [13] y un cambio conformacional en el enlazador. [17] [18] El enlazador se dobla y cambia de AAA5 a AAA2 mientras permanece unido a AAA1. [13] [18] Un alfa adjunto-La hélice del tallo es tirada por el contrafuerte, deslizando la hélice en una repetición de la mitad de una heptada en relación con su pareja en espiral, [14] [19] y retorciendo el tallo. [13] Como resultado, el MTBD de la dineína entra en un estado de baja afinidad, lo que permite que el motor se mueva a nuevos sitios de unión. [20] [21] Después de la hidrólisis de ATP, el tallo gira, moviendo la dineína más a lo largo del MT. [17] Tras la liberación del fosfato, el MTBD vuelve a un estado de alta afinidad y vuelve a unir el MT, lo que activa la carrera de potencia. [22] El enlazador vuelve a una conformación recta y vuelve a AAA5 desde AAA2 [23] [24] y crea una acción de palanca, [25]produciendo el mayor desplazamiento de dineína logrado por la carrera de potencia [17] El ciclo concluye con la liberación de ADP, que devuelve el anillo de dominio AAA a la configuración "abierta". [21]

La dineína de levadura puede caminar a lo largo de los microtúbulos sin desprenderse; sin embargo, en los metazoos, la dineína citoplasmática debe activarse mediante la unión de dinactina , otra proteína de múltiples subunidades que es esencial para la mitosis , y un adaptador de carga. [26] El tri-complejo, que incluye dineína, dinactina y un adaptador de carga, es ultraprocesivo y puede caminar largas distancias sin separarse para llegar al destino intracelular de la carga. Los adaptadores de carga identificados hasta ahora incluyen BicD2 , Hook3 , FIP3 y Spindly. [26] La cadena intermedia ligera, que es un miembro de la superfamilia Ras, media la conexión de varios adaptadores de carga al motor dineína. [27] Las otras subunidades de la cola también pueden ayudar a facilitar esta interacción, como se evidencia en una estructura de baja resolución de dineína-dinactina-BicD2. [28]

Una forma importante de regulación motora dentro de las células para la dineína es la dinactina. Puede ser necesario para casi todas las funciones de dineína citoplasmática. [29] Actualmente, es el socio de dineína mejor estudiado. La dinactina es una proteína que ayuda en el transporte intracelular a través de la célula al unirse a la dineína citoplásmica. La dinactina puede funcionar como un andamio para que otras proteínas se unan. También funciona como un factor de reclutamiento que localiza la dineína donde debería estar. [30] [31] También hay alguna evidencia que sugiere que puede regular la kinesina-2. [32] El complejo de dinactina está compuesto por más de 20 subunidades, [28] de las cuales p150 (Glued) es la más grande. [33]No hay evidencia definitiva de que la dinactina por sí sola afecte la velocidad del motor. Sin embargo, afecta la procesividad del motor. [34] La regulación de la unión es probablemente alostérica: los experimentos han demostrado que las mejoras proporcionadas en la procesividad del motor dineína no dependen del dominio de unión de la subunidad p150 a los microtúbulos. [35]

Dineína axonemal

Una sección transversal de un axonema, con brazos de dineína axonemal

Las dineínas axonemales vienen en múltiples formas que contienen una, dos o tres cadenas pesadas no idénticas (según el organismo y la ubicación en el cilio ). Cada cadena pesada tiene un dominio motor globular con una estructura en forma de rosquilla que se cree que se parece a la de otras proteínas AAA , un "tallo" en espiral que se une al microtúbulo y una cola extendida (o "tallo") que se adhiere a un vecino microtúbulos del mismo axonema. Cada molécula de dineína forma así un puente cruzado entre dos microtúbulos adyacentes del axonema ciliar. Durante el "golpe de potencia", que provoca el movimiento, el dominio del motor de la ATPasa AAA sufre un cambio conformacional que hace que el tallo que se une a los microtúbulos pivote en relación con la cola que se une a la carga, con el resultado de que un microtúbulo se desliza en relación con el otro (Karp, 2005). Este deslizamiento produce el movimiento de flexión necesario para que los cilios golpeen e impulsen la célula u otras partículas. Los grupos de moléculas de dineína responsables del movimiento en direcciones opuestas probablemente se activan e inactivan de manera coordinada para que los cilios o flagelos puedan moverse hacia adelante y hacia atrás. El radio radial se ha propuesto como la (o una de las) estructuras que sincroniza este movimiento.

La regulación de la actividad de la dineína axonemal es fundamental para la frecuencia de los latidos flagelares y la forma de onda de los cilios. Los modos de regulación axonemal de dineína incluyen fosforilación, redox y calcio. Las fuerzas mecánicas sobre el axonema también afectan la función de la dineína axonemal. Las cadenas pesadas de los brazos interno y externo de la dineína axonemal se fosforilan / desfosforilan para controlar la velocidad de deslizamiento de los microtúbulos. Las tiorredoxinas asociadas con los otros brazos de dineína axonemal se oxidan / reducen para regular dónde se une la dineína en el axonema. El centro y los componentes de los brazos de dineína axonemal externos detectan fluctuaciones en la concentración de calcio. Las fluctuaciones de calcio juegan un papel importante en la alteración de la forma de onda de los cilios y la frecuencia de los latidos flagelares (King, 2012). [36]

Historia

La proteína responsable del movimiento de los cilios y flagelos se descubrió por primera vez y se denominó dineína en 1963 (Karp, 2005). 20 años después, se aisló e identificó la dineína citoplasmática, cuya existencia se sospechaba desde el descubrimiento de la dineína flagelar (Karp, 2005).

Segregación cromosómica durante la meiosis

La segregación de cromosomas homólogos a los polos opuestos de la célula ocurre durante la primera división de la meiosis . La segregación adecuada es esencial para producir productos meióticos haploides con un complemento normal de cromosomas. La formación de quiasmas (eventos de recombinación cruzada) parece facilitar en general una segregación adecuada. Sin embargo, en la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe , cuando no hay quiasmas, la dineína promueve la segregación. [37] Dhc1, la subunidad motora de la dineína, es necesaria para la segregación cromosómica tanto en presencia como en ausencia de quiasmas. [37] La proteína Dlc1 de cadena ligera de dineína también es necesaria para la segregación, específicamente cuando no hay quiasmas.

Ver también

  • Motores moleculares

Referencias

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  35. ^ Kardon JR, Reck-Peterson SL, Vale RD (abril de 2009). "Regulación de la procesividad y localización intracelular de dineína de Saccharomyces cerevisiae por dinactina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (14): 5669–74. Código bibliográfico : 2009PNAS..106.5669K . doi : 10.1073 / pnas.0900976106 . PMC 2657088 . PMID 19293377 .  
  36. ^ King SM (agosto de 2012). "Control integrado de motores axonemal dineína AAA (+)" . Revista de Biología Estructural . 179 (2): 222–8. doi : 10.1016 / j.jsb.2012.02.013 . PMC 3378790 . PMID 22406539 .  
  37. ↑ a b Davis L, Smith GR (junio de 2005). "Dynein promueve la segregación de achiasmate en Schizosaccharomyces pombe" . Genética . 170 (2): 581–90. doi : 10.1534 / genetics.104.040253 . PMC 1450395 . PMID 15802518 .  

Otras lecturas

  • Karp G (2005). Biología celular y molecular: conceptos y experimentos (4ª ed.). Hoboken, Nueva Jersey: John Wiley and Sons. págs.  346–358 . ISBN 978-0-471-19279-4.
  • Schroer TA (2004). "Dinactina". Revisión anual de biología celular y del desarrollo . 20 : 759–79. doi : 10.1146 / annurev.cellbio.20.012103.094623 . PMID  15473859 .

enlaces externos

  • Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso LIG_Dynein_DLC8_1
  • Seminario de Ron Vale: "Proteínas motoras moleculares"
  • Dynein en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • EC 3.6.4.2
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