EF-G
EF-G ( factor de elongación G , históricamente conocido como translocasa ) es un factor de elongación procariota involucrado en la traducción de proteínas . Como GTPasa , EF-G cataliza el movimiento (translocación) del ARN de transferencia (ARNt) y el ARN mensajero (ARNm) a través del ribosoma . [1]
Codificado por el gen fusA en el operón str , [2] EF-G está compuesto por 704 aminoácidos que forman 5 dominios , etiquetados como Dominio I a Dominio V. El Dominio I puede denominarse dominio G o Dominio I (G), ya que se une e hidroliza el trifosfato de guanosina (GTP). El dominio I también ayuda a EF-G a unirse al ribosoma y contiene el N-terminal de la cadena polipeptídica . [3] [4] El dominio IV es importante para la translocación, ya que sufre un cambio conformacional significativo y entra en el sitio A en la subunidad ribosómica 30S , empujando las moléculas de ARNm y ARNt del sitio A al sitio P. [5]
Los cinco dominios también se pueden separar en dos superdominios. El superdominio I consta de los dominios I y II, y el superdominio II consta de los dominios III - IV. Durante la translocación, el superdominio I permanecerá relativamente sin cambios, ya que es responsable de unirse firmemente al ribosoma. Sin embargo, el superdominio II sufrirá un gran movimiento de rotación desde el estado anterior a la translocación (PRE) al estado posterior a la translocación (POST). El superdominio I es similar a las secciones correspondientes de EF-Tu . [6] [7] [8] El superdominio II en el estado POST imita la molécula de ARNt del complejo ternario EF-Tu • GTP • aa-ARNt . [9]
L7 / L12 es solo una proteína de múltiples copias en la subunidad ribosómica grande del ribosoma bacteriano que se une a ciertas GTPasas, como el factor de iniciación 2 , el factor de elongación-Tu , el factor de liberación 3 y el EF-G. [10] Específicamente, el C-terminal de L7 / L12 se unirá a EF-G y es necesario para la hidrólisis de GTP. [4]
El Centro asociado a GTPasa (GAC) es una región de la subunidad ribosómica grande que consta de dos regiones más pequeñas de ARN ribosómico 23S llamadas tallo L11 y bucle de sarcina-ricina (SRL). [11] Como un bucle de ARNr altamente conservado en evolución, el SRL es fundamental para ayudar a que las GTPasas se unan al ribosoma, pero no es esencial para la hidrólisis de GTP. Existe alguna evidencia que respalda que un oxígeno de fosfato en el residuo A2662 de la SRL puede ayudar a hidrolizar el GTP. [12]
EF-G cataliza la translocación del ARNt y el ARNm por el ribosoma al final de cada ronda de elongación del polipéptido. [1] En este proceso, el centro de peptidil transferasa (PTC) ha catalizado la formación de un enlace peptídico entre aminoácidos, moviendo la cadena polipeptídica desde el ARNt del sitio P al ARNt del sitio A. Ahora se permite que las subunidades ribosómicas 50S y 30S giren entre sí aproximadamente 7 °. [13] [14]La rotación de la subunidad está acoplada con el movimiento de los extremos 3 'de ambas moléculas de ARNt en la subunidad grande desde los sitios A y P a los sitios P y E, respectivamente, mientras que los bucles anticodón permanecen sin cambios. Este intermedio ribosómico rotado, en el que el primer ARNt ocupa una posición A / P híbrida y el segundo ARNt ocupa una posición P / E híbrida, es un sustrato para EF-G-GTP. [1] [13]
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