Una proteína ribosomal ( r-proteína o rProteína [1] [2] [3] ) es cualquiera de las proteínas que, en conjunción con rRNA , conforman las ribosomal subunidades involucradas en el proceso celular de traducción . E. coli , otras bacterias y Archaea tienen una subunidad pequeña 30S y una subunidad grande 50S, mientras que los humanos y las levaduras tienen una subunidad pequeña 40S y una subunidad grande 60S. [4] Las subunidades equivalentes se numeran con frecuencia de forma diferente entre bacterias, arqueas, levaduras y seres humanos. [5]
Gran parte del conocimiento sobre estas moléculas orgánicas proviene del estudio de los ribosomas de E. coli . Se han aislado todas las proteínas ribosómicas y se han producido muchos anticuerpos específicos. Estos, junto con la microscopía electrónica y el uso de ciertos reactivos, han permitido determinar la topografía de las proteínas en el ribosoma. Más recientemente, está surgiendo una imagen casi completa (casi) atómica de las proteínas ribosomales a partir de los últimos datos de crio-EM de alta resolución (incluido PDB : 5AFI ).
Conservación
Las proteínas ribosómicas se encuentran entre las proteínas más conservadas de todas las formas de vida. [5] Entre las 40 proteínas que se encuentran en varias subunidades ribosómicas pequeñas (RPS), 15 subunidades se conservan universalmente en procariotas y eucariotas. Sin embargo, 7 subunidades solo se encuentran en bacterias (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 y bTHX), mientras que 17 subunidades solo se encuentran en arqueas y eucariotas. [5] Normalmente se encuentran 22 proteínas en pequeñas subunidades bacterianas y 32 en levaduras, humanos y muy probablemente en la mayoría de las otras especies eucariotas. Veintisiete (de 32) proteínas de las proteínas de la subunidad ribosómica pequeña eucariota también están presentes en las arqueas (ninguna proteína ribosómica se encuentra exclusivamente en las arqueas), lo que confirma que están más relacionadas con los eucariotas que con las bacterias. [5]
Entre la subunidad ribosómica grande (RPL), 18 proteínas son universales, es decir, se encuentran tanto en bacterias como en eucariotas y arqueas. 14 proteínas solo se encuentran en bacterias, mientras que 27 proteínas solo se encuentran en arqueas y eucariotas. Una vez más, las arqueas no tienen proteínas exclusivas. [5]
Esencialidad
A pesar de su alta conservación durante miles de millones de años de evolución, la ausencia de varias proteínas ribosómicas en ciertas especies muestra que se han agregado y perdido subunidades ribosómicas a lo largo de la evolución. Esto también se refleja en el hecho de que varias proteínas ribosómicas no parecen ser esenciales cuando se eliminan. [7] Por ejemplo, en E. coli nueve proteínas ribosómicas (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 y uS17) no son esenciales para la supervivencia cuando se eliminan. Tomados junto con los resultados anteriores, 22 de los 54 genes de la proteína ribosómica de E. coli pueden eliminarse individualmente del genoma. [8] De manera similar, 16 proteínas ribosómicas (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 y bS21) se eliminaron con éxito en Bacillus subtilis . Junto con informes anteriores, se ha demostrado que 22 proteínas ribosómicas no son esenciales en B. subtilis , al menos para la proliferación celular. [9]
Montaje
En E. coli
El ribosoma de E. coli tiene alrededor de 22 proteínas en la subunidad pequeña (marcadas como S1 a S22) y 33 proteínas en la subunidad grande (algo contraintuitivamente llamado L1 a L36). Todos ellos son diferentes con tres excepciones: una proteína se encuentra en ambas subunidades (S20 y L26), [ dudoso ] L7 y L12 son formas acetiladas y metiladas de la misma proteína, y L8 es un complejo de L7 / L12 y L10. Además, se sabe que L31 existe en dos formas, la longitud completa a 7,9 kilodaltons (kDa) y fragmentada a 7,0 kDa. Es por esto que el número de proteínas en un ribosoma es de 56. A excepción de S1 (con un peso molecular de 61,2 kDa), las otras proteínas oscilan en peso entre 4,4 y 29,7 kDa. [10]
Los recientes experimentos de proteómica de novo en los que los autores caracterizaron in vivo intermedios de ensamblaje de ribosomas y factores de ensamblaje asociados de células de Escherichia coli de tipo salvaje utilizando un enfoque general de espectrometría de masas cuantitativa (qMS) han confirmado la presencia de todos los componentes de subunidades pequeñas y grandes conocidas han identificado un total de 21 factores de ensamblaje de ribosomas conocidos y potencialmente nuevos que co-localizan con varias partículas ribosómicas. [11]
Disposición en la subunidad ribosomal pequeña
En la subunidad pequeña (30S) de los ribosomas de E. coli , las proteínas denominadas uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20 se unen independientemente al ARNr 16S. Después del ensamblaje de estas proteínas de unión primarias, uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 y uS19 se unen al ribosoma en crecimiento. Estas proteínas también potencian la adición de uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 y bS21. La unión de proteínas a las uniones helicoidales es importante para iniciar el pliegue terciario correcto del ARN y organizar la estructura general. Casi todas las proteínas contienen uno o más dominios globulares. Además, casi todos contienen extensiones largas que pueden entrar en contacto con el ARN en regiones de gran alcance. [ cita requerida ] La estabilización adicional resulta de los residuos básicos de las proteínas, ya que estos neutralizan la repulsión de carga de la columna vertebral del ARN. También existen interacciones proteína-proteína para mantener la estructura unida mediante interacciones electrostáticas y de enlace de hidrógeno. Las investigaciones teóricas apuntaron a efectos correlacionados de la unión a proteínas sobre las afinidades de unión durante el proceso de ensamblaje [12].
En eucariotas
Los ribosomas en eucariotas contienen 79 a 80 proteínas y cuatro moléculas de ARN ribosómico (ARNr). Las chaperonas generales o especializadas solubilizan las proteínas ribosómicas y facilitan su importación al núcleo . El ensamblaje del ribosoma eucariota parece estar impulsado por las proteínas ribosomales in vivo cuando el ensamblaje también es ayudado por chaperonas. La mayoría de las proteínas ribosomales se ensamblan con el ARNr cotranscripcionalmente y se asocian de manera más estable a medida que avanza el ensamblaje, y los sitios activos de ambas subunidades se construyen en último lugar. [5]
Tabla de proteínas ribosomales
En el pasado, se usaban diferentes nomenclaturas para la misma proteína ribosómica en diferentes organismos. No solo los nombres no eran consistentes en todos los dominios; los nombres también diferían entre los organismos dentro de un dominio, como los humanos y S. cervisiae , ambos eucariotas. Esto se debió a que los investigadores asignaron nombres antes de que se conocieran las secuencias, lo que causó problemas para investigaciones posteriores. Las siguientes tablas utilizan la nomenclatura unificada de Ban et al, 2014. La misma nomenclatura es utilizada por la curación "familiar" de UniProt . [5]
En general, las proteínas ribosómicas celulares deben llamarse simplemente usando el nombre de dominio cruzado, por ejemplo, "uL14" para lo que actualmente se llama L23 en humanos. Se usa un sufijo para las versiones orgánicas, de modo que "uL14m" se refiere a la uL14 mitocondrial humana ( MRPL14 ). [5] Las proteínas específicas de orgánulos utilizan sus propios prefijos de dominios cruzados, por ejemplo, "mS33" para MRPS33 . [13]
Nombre de dominio cruzado [a] | Dominio pfam | Rango taxonómico [b] | Nombre de la bacteria ( E. coli UniProt) | Nombre de la levadura | Nombre humano |
---|---|---|---|---|---|
bS1 | PF00575 | B | S1 P0AG67 | - | - |
eS1 | PF01015 | AE | - | S1 | S3A |
uS2 | PF00318 , PF16122 | BAE | S2 P0A7V0 | S0 | SA |
uS3 | PF00189 , PF07650 | BAE | S3 P0A7V3 | S3 | S3 |
EE. UU. 4 | PF00163 , PF01479 | BAE | S4 P0A7V8 | S9 | S9 |
eS4 | PF00900 , PF08071 , PF16121 | AE | - | S4 | S4 ( X , Y1 , Y2 ) |
uS5 | PF00333 , PF03719 | BAE | S5 P0A7W1 | S2 | S2 |
bS6 | PF01250 | B | S6 P02358 | - | - |
eS6 | PF01092 | AE | - | S6 | S6 |
uS7 | PF00177 | BAE | S7 P02359 | S5 | S5 |
eS7 | PF01251 | mi | - | S7 | S7 |
uS8 | PF00410 | BAE | S8 P0A7W7 | S22 | S15A |
eS8 | PF01201 | AE | - | S8 | S8 |
uS9 | PF00380 | BAE | S9 P0A7X3 | T16 | T16 |
EE. UU. 10 | PF00338 | BAE | S10 P0A7R5 | S20 | S20 |
eS10 | PF03501 | mi | - | S10 | S10 |
uS11 | PF00411 | BAE | S11 P0A7R9 | T14 | T14 |
US12 | PF00164 | BAE | S12 P0A7S3 | S23 | S23 |
eS12 | PF01248 | mi | - | S12 | S12 |
EE. UU. 13 | PF00416 | BAE | S13 P0A7S9 | T18 | T18 |
uS14 | PF00253 | BAE | S14 P0AG59 | S29 | S29 |
EE. UU. 15 | PF00312 | BAE | S15 P0ADZ4 | T13 | T13 |
BS16 | PF00886 | B | S16 P0A7T3 | - | - |
EE. UU. 17 | PF00366 | BAE | S17 P0AG63 | S11 | S11 |
eS17 | PF00366 | AE | - | T17 | T17 |
BS18 | PF01084 | B | S18 P0A7T7 | - | - |
uS19 | PF00203 | BAE | S19 P0A7U3 | S15 | S15 |
eS19 | PF01090 | AE | - | T19 | T19 |
BS20 | PF01649 | B | S20 P0A7U7 | - | - |
bS21 | PF01165 | B | S21 P68681 | - | - |
bTHX | PF17070 , PF17067 | B | THX (falta en E. coli ) | - | - |
eS21 | PF01249 | mi | - | S21 | S21 |
eS24 | PF01282 | AE | - | S24 | S24 |
eS25 | PF03297 | AE | - | S25 | S25 |
eS26 | PF01283 | mi | - | S26 | S26 |
eS27 | PF01667 | AE | - | S27 | S27 |
eS28 | PF01200 | AE | - | S28 | S28 |
eS30 | PF04758 | AE | - | S30 | S30 |
eS31 | PF01599 | AE | - | S31 | S27A |
RACK1 | PF00400 | mi | - | Asc1 | RACK1 |
Nombre de dominio cruzado [a] | Dominios pfam | Rango taxonómico [b] | Nombre de la bacteria ( E. coli UniProt) | Nombre de la levadura | Nombre humano |
---|---|---|---|---|---|
uL1 | PF00687 | BAE | L1 P0A7L0 | L1 | L10A |
uL2 | PF03947 , PF00181 | BAE | L2 P60422 | L2 | L8 |
uL3 | PF00297 | BAE | L3 P60438 | L3 | L3 |
uL4 | PF00573 | BAE | L4 P60723 | L4 | L4 |
uL5 | PF00281 , PF00673 (b) | BAE | L5 P62399 | L11 | L11 |
uL6 | PF00347 | BAE | L6 P0AG55 | L9 | L9 |
eL6 | PF01159 , PF03868 | mi | - | L6 | L6 |
eL8 | PF01248 | AE | - | L8 | L7A |
bL9 | PF01281 , PF03948 | B | L9 P0A7R1 | - | - |
uL10 | PF00466 | BAE | L10 P0A7J3 | P0 | P0 |
uL11 | PF03946 , PF00298 | BAE | L11 P0A7J7 | L12 | L12 |
bL12 | PF16320 , PF00542 | B | L7 / L12 P0A7K2 | - | - |
uL13 | PF00572 | BAE | L13 P0AA10 | L16 | L13A |
eL13 | PF01294 | AE | - | L13 | L13 |
uL14 | PF00238 | BAE | L14 P0ADY3 | L23 | L23 |
eL14 | PF01929 | AE | - | L14 | L14 |
uL15 | PF00828 | BAE | L15 P02413 | L28 | L27A |
eL15 | PF00827 | AE | - | L15 | L15 |
uL16 | PF00252 | BAE | L16 P0ADY7 | L10 | L10 |
bL17 | PF01196 | B | L17 P0AG44 | - | - |
uL18 | PF00861 | BAE | L18 P0C018 | L5 | L5 |
eL18 | PF00828 | AE | - | L18 | L18 |
bL19 | PF01245 | B | L19 B1LPB3 | - | - |
eL19 | PF01280 | AE | - | L19 | L19 |
bL20 | PF00453 | B | L20 P0A7L3 | - | - |
eL20 | PF01775 | mi | - | L20 | L18A |
bL21 | PF00829 | B | L21 P0AG48 | - | - |
eL21 | PF01157 | AE | - | L21 | L21 |
uL22 | PF00237 | BAE | L22 P61175 | L17 | L17 |
eL22 | PF01776 | mi | - | L22 | L22 |
uL23 | PF00276 , PF03939 (e) | BAE | L23 P0ADZ0 | L25 | L23A |
uL24 | PF00467 (b), PF16906 (ae) | BAE | L24 P60624 | L26 | L26 |
eL24 | PF01246 | AE | - | L24 | L24 |
bL25 | PF01386 | B | L25 P68919 | - | - |
bL27 | PF01016 | B | L27 P0A7M0 | - | - |
eL27 | PF01777 | mi | - | L27 | L27 |
bL28 | PF00830 | B | L28 P0A7M2 | - | - |
eL28 | PF01778 | mi | - | - | L28 |
uL29 | PF00831 | BAE | L29 P0A7M6 | L35 | L35 |
eL29 | PF01779 | mi | - | L29 | L29 |
uL30 | PF00327 | BAE | L30 P0AG51 | L7 | L7 |
eL30 | PF01248 | AE | - | L30 | L30 |
bL31 | PF01197 | B | L31 P0A7M9 | - | - |
eL31 | PF01198 | AE | - | L31 | L31 |
bL32 | PF01783 | B | L32 C4ZS29 | - | - |
eL32 | PF01655 | AE | - | L32 | L32 |
bL33 | PF00471 | B | L33 P0A7N9 | - | - |
eL33 | PF01247 | AE | - | L33 | L35A |
bL34 | PF00468 | B | L34 P0A7P6 | - | - |
eL34 | PF01199 | AE | - | L34 | L34 |
bL35 | PF01632 | B | L35 P0A7Q2 | - | - |
bL36 | PF00444 | B | L36 P0A7Q7 | - | - |
eL36 | PF01158 | mi | - | L36 | L36 |
eL37 | PF01907 | AE | - | L37 | L37 |
eL38 | PF01781 | AE | - | L38 | L38 |
eL39 | PF00832 | AE | - | L39 | L39 |
eL40 | PF01020 | AE | - | L40 | L40 |
eL41 | PF05162 | AE | - | L41 | L41 |
eL42 | PF00935 | AE | - | L42 | L36A |
eL43 | PF01780 | AE | - | L43 | L37A |
P1 / P2 | PF00428 | AE | - | P1 / P2 (AB) | P1 / P2 (αβ) |
- ^ a b b = bacteria (+ orgánulo); e = citoplasma eukarya; u = universal. La nomenclatura más antigua a menudo tiene el orden inverso, de modo que "bS1" se convierte en S1b o S1p (para "procariota").
- ^ a b B = bacteria (+ orgánulo); A = arqueas; E = citoplasma eukarya
Ver también
- Sitio de unión del ribosoma del operón alfa
- Líder de la proteína ribosomal L20
- Ribosoma mitocondrial , para obtener una lista de sus subunidades de proteínas
Referencias
- ^ Salini Konikkat: Eventos de remodelación dinámica impulsan la eliminación de la secuencia espaciadora ITS2 durante el ensamblaje de subunidades ribosómicas 60S en S. cerevisiae. Disertaciones de la Universidad Carnegie Mellon, febrero de 2016.
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Otras lecturas
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enlaces externos
- Proteínas ribosomales 30S en biochem.umd.edu
- Ribosomal + Protein en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Visualización de la nomenclatura de la proteína ribosómica de Ban et al., Con estructuras anotadas de ribosomas celulares y orgánulos