En enzimología , una etanolamina amoniaco liasa ( EC 4.3.1.7 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
etanolamina amoniaco liasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.3.1.7 | |||||||
No CAS. | 9054-69-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- etanolamina acetaldehído + NH 3
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , etanolamina , y dos productos , acetaldehído y NH 3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las amoniaco liasas, que escinden los enlaces carbono-nitrógeno. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es etanolamina amoniaco liasa (formadora de acetaldehído) . Esta enzima también se llama etanolamina desaminasa . Esta enzima participa en el metabolismo de los glicerofosfolípidos . Emplea un cofactor , adenosilcobalamina .
Estudios estructurales
A principios de 2011, se han resuelto varias estructuras para esta clase de enzimas. La primera estructura resuelta fue el sitio activo que contenía la subunidad EutB de EAL de Listeria monocytogenes con el código de acceso PDB 2QEZ . Posteriormente, se han hecho disponibles más estructuras de Escherichia coli que incluyen ambas subunidades EAL unidas a varios ligandos.
Referencias
- Bradbeer C (1965). "Las fermentaciones clostridiales de colina y etanolamina. 1 Preparación y propiedades de extractos libres de células". J. Biol. Chem . 240 (12): 4669–74. PMID 5846987 .
- Bradbeer C (1965). "Las fermentaciones clostridiales de colina y etanolamina. II Requisito de una coenzima cobamida por una etanolamina desaminasa". J. Biol. Chem . 240 (12): 4675–81. PMID 5846988 .
- Kaplan BH, Stadtman ER (1968). "Etanolamina desaminasa, una enzima cobamida coenzima dependiente. I Purificación, ensayo y propiedades de la enzima". J. Biol. Chem . 243 (8): 1787–93. PMID 4297225 .