La fibromodulina es una proteína de 42 kDa de una familia de pequeños proteoglicanos de repetición ricos en leucina intersticiales (SLRP). Puede tener hasta cuatro cadenas de sulfato de queratán N unidas a la proteína central dentro de la región rica en leucina. Comparte una homología de secuencia significativa con el biglicano y la decorina . [7]
La fibromodulina participa en el ensamblaje de las fibras de colágeno de la matriz extracelular. Se une al mismo sitio de la molécula de colágeno tipo I que el lumican . [8] También inhibe la fibrilogénesis del colágeno tipo I y el colágeno tipo III in vitro . [9] [10] Regula las actividades de TGF-beta secuestrando TGF-beta en la matriz extracelular. [6]
Existe una disminución dependiente de la edad en la síntesis de cadenas de sulfato de queratán , por lo que las formas no glicadas de fibromodulina pueden acumularse en tejidos como el cartílago . [11]
La fibromodulina se encuentra en la epidermis de la piel humana y se expresa en las células de la piel ( queratinocitos ) en cultivo. Los ratones con el gen de la fibromodulina anulado (Fmod - / -) tienen la piel muy frágil [12] y la cola y los tendones de Aquiles anormales . [13] Los haces de fibras de colágeno en estos tendones son menos y están desorganizados y hay menos endotenón alrededor del tejido del tendón. Los niveles de lumican , una SLRP con uno de los mismos sitios de unión de colágeno que la fibromodulina, aumentan 4 veces en los tendones de la cola de los ratones knockout para Fmod.