(George) Guy Dodson FRS FMedSci (13 de enero de 1937 - 24 de diciembre de 2012), fue un bioquímico británico que se especializó en cristalografía de proteínas en la Universidad de York . [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9]
Dodson se graduó de la Universidad de Nueva Zelanda , donde obtuvo una Licenciatura en Ciencias y un Doctorado en Filosofía. Su tesis doctoral, completada en 1961, se tituló Un análisis de rayos X de un alcaloide y algunas investigaciones sobre el níquel bis-salicilaldahído trietilentetramina . [10]
Dodson realizó una investigación posdoctoral con Dorothy Hodgkin en la Universidad de Oxford . [11] [12] [13] [14] Ideó, junto con Hodgkin, técnicas experimentales, cristalográficas e informáticas muy complejas que condujeron a la solución final de la estructura de la insulina . Dodson fue director de los laboratorios de biología estructural de la Universidad de York y del Instituto Nacional de Investigación Médica de Londres. Durante su carrera, colaboró con muchos científicos [9], incluidos Dale Wigley, Gideon Davies , [4] Andrzej Brzozowski, [15]Leo Brady [16] y Max Perutz . [17]
Las principales investigaciones de Guy Dodson se han centrado en el análisis de rayos X de una variedad de proteínas cristalinas, muchas de las cuales ahora se llevan a cabo con mayor velocidad y precisión mediante el uso de radiación de sincrotrón . Su trabajo más considerable, sobre la insulina, se extiende desde su participación en la primera solución de la estructura cristalina de la insulina de 2 zinc hasta el refinamiento de los parámetros atómicos de las moléculas de agua y proteína a una resolución de 1,5 A. Recientemente ha explorado notables variaciones conformacionales de la molécula de insulina bajo diferentes condiciones, que dan lugar a tres hexámeros diferentes , dímeros a diferentes pH y un monomérico .insulina despentapéptido. En la actualidad, está investigando las relaciones entre estructura y actividad de variedades de insulina modificadas genéticamente . Otros sistemas que ha estudiado incluyen una serie de ribonucleasas bacterianas y el estado T de la hemoglobina como se ve en las hemoglobinas humanas parcialmente ligadas T alfa oxi beta desoxi, T alfa met beta met y T alfa desoxi beta desoxi, cristalizadas a partir de polietilenglicol . Es característico de él que ha creado un laboratorio al que se traen cristales de proteínas de todo el mundo y se resuelven sus estructuras. [19]
Dodson también fue miembro extranjero de la Academia Nacional de Ciencias de la India (ForMemINSA) y de la Academia de Ciencias Médicas (FMedSci) .