En bioquímica , un dímero de proteína es un complejo macromolecular formado por dos monómeros de proteína, o proteínas individuales, que generalmente están unidas de forma no covalente . Muchas macromoléculas , como proteínas o ácidos nucleicos , forman dímeros. La palabra dímero tiene raíces que significan "dos partes", di- + -mer . Un dímero de proteína es un tipo de estructura cuaternaria de proteína .
Un homodímero de proteína está formado por dos proteínas idénticas . Un heterodímero de proteína está formado por dos proteínas diferentes.
La mayoría de los dímeros de proteínas en bioquímica no están conectados por enlaces covalentes . Un ejemplo de heterodímero no covalente es la enzima transcriptasa inversa , que se compone de dos cadenas de aminoácidos diferentes . [1] Una excepción son los dímeros que están unidos por puentes disulfuro como la proteína homodimérica NEMO . [2]
Algunas proteínas contienen dominios especializados para asegurar la dimerización (dominios de dimerización) y la especificidad. [3]
Ejemplos [ editar ]
- Factores de transcripción
- Proteínas con motivo de cremallera de leucina
- Proteínas 14-3-3
- Glicoproteínas de superficie variable del parásito Trypanosoma
- Tubulina
- Algunos factores de coagulación
- Algunos receptores
- Receptores nucleares
- Receptores acoplados a proteína G [se necesita aclaración ]
- Dímero de la subunidad βγ de la proteína G
- Receptor tipo peaje
- Tirosina quinasas receptoras
- Algunas enzimas
- Enzimas de restricción de tipo II
- Triosefosfatoisomerasa (TIM)
- Alcohol deshidrogenasa
Fosfatasa alcalina [ editar ]
La fosfatasa alcalina de E. coli , una enzima dímera, exhibe complementación intragénica . [4] Es decir, cuando se combinaron versiones mutantes particulares de fosfatasa alcalina, las enzimas heterodiméricas formadas como resultado exhibieron un nivel de actividad más alto de lo que cabría esperar en base a las actividades relativas de las enzimas parentales. Estos hallazgos indicaron que la estructura dímera de la fosfatasa alcalina de E. coli permite interacciones cooperativas entre los monómeros mutantes constituyentes que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima .
Ver también [ editar ]
- Dimer (química)
- Trímero de proteínas
- Oligómero
- ProtCID
Referencias [ editar ]
- ^ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (agosto de 2006). "Relaciones estructura-actividad de [2 ', 5'-bis-O- (terc-butildimetilsilil) -beta-D-ribofuranosil] - 3'-espiro-5' '- (4' '-amino-1' ', Derivados de 2 '' -oxatiole-2 '', 2 '' -dióxido) timina como inhibidores de la dimerización de la transcriptasa inversa del VIH-1 ". J. Med. Chem . 49 (16): 4834–41. doi : 10.1021 / jm0604575 . PMID 16884295 .
- ^ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (febrero de 2008). "La formación de enlaces disulfuro intermoleculares en el dímero NEMO requiere Cys54 y Cys347" . Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 367 (1): 103–8. doi : 10.1016 / j.bbrc.2007.12.123 . PMC 2277332 . PMID 18164680 .
- ↑ Amoutzias, Grigoris D .; Robertson, David L .; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (1 de mayo de 2008). "Elija sus socios: dimerización en factores de transcripción eucariotas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 33 (5): 220-229. doi : 10.1016 / j.tibs.2008.02.002 . ISSN 0968-0004 . PMID 18406148 .
- ^ Hehir MJ, Murphy JE, Kantrowitz ER. Caracterización de fosfatasas alcalinas heterodiméricas de Escherichia coli: una investigación de la complementación intragénica. J Mol Biol. 2000; 304 (4): 645-656. doi: 10.1006 / jmbi.2000.4230
