En enzimología , una glutamato 5-quinasa ( EC 2.7.2.11 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
glutamato 5-quinasa | ||||||||
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![]() Tetrámero de glutamato 5-quinasa, Burkholderia thailandensis | ||||||||
Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.7.2.11 | |||||||
No CAS. | 54596-30-4 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- ATP + L-glutamato ADP + L-glutamato 5-fosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son ATP y L-glutamato , mientras que sus dos productos son ADP y L-glutamato 5-fosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo carboxi como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP: L-glutamato 5-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen ATP-L-glutamato 5-fosfotransferasa , ATP: gamma-L-glutamato fosfotransferasa , gamma-glutamato quinasa , gamma-glutamil quinasa y glutamato quinasa . Esta enzima participa en el ciclo de la urea y en el metabolismo de los grupos amino .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 2AKO , 2J5T y 2J5V .
Referencias
- Baich A (diciembre de 1969). "Síntesis de prolina en Escherichia coli. Una cinasa de ácido glutámico inhibible por prolina". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 192 (3): 462–7. doi : 10.1016 / 0304-4165 (69) 90395-x . PMID 4904678 .