En enzimología , una glutamato sintasa (NADPH) ( EC 1.4.1.13 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
glutamato sintasa (NADPH) | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Dodekamer de glutamato sintasa, Azospirillum br. | ||||||||
Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.4.1.13 | |||||||
No CAS. | 37213-53-9 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
|
- L-glutamina + 2-oxoglutarato + NADPH + H +2 L-glutamato + NADP +
Por tanto, los cuatro sustratos de esta enzima son L-glutamina , 2-oxoglutarato (α-cetoglutarato), NADPH y H + , mientras que los dos productos son L-glutamato y NADP + .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente las que actúan sobre el grupo de donantes CH-NH2 con NAD + o NADP + como aceptor. Esta enzima participa en el metabolismo del glutamato y del nitrógeno . Tiene 5 cofactores : FAD , Hierro , FMN , Azufre y Hierro-azufre .
Ocurre en bacterias y plantas, pero no en animales, y es importante ya que proporciona glutamato para la reacción de glutamina sintetasa . [1] [2]
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-glutamato: NADP + oxidorreductasa (transaminante). Otros nombres de uso común incluyen:
- glutamato (fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina reducido), sintasa,
- glutamato sintasa (NADPH),
- glutamato sintetasa (NADP),
- glutamina amida-2-oxoglutarato aminotransferasa (oxidorreductasa, NADP),
- glutamina-cetoglutárico aminotransferasa,
- L-glutamato sintasa,
- L-glutamato sintetasa,
- L-glutamina: 2-oxoglutarato aminotransferasa, oxidante NADPH,
- Glutamato sintasa dependiente de NADPH,
- NADPH-glutamato sintasa, y
- Glutamato sintasa ligada a NADPH.
Estudios estructurales
A finales de 2007, solo se ha resuelto una estructura para esta clase de enzimas, con el código de acceso AP 1EA0 .
Ver también
Referencias
- ^ Temple SJ, Vance CP, Gantt JS (1998). "Glutamato sintasa y asimilación de nitrógeno". Tendencias en ciencia de las plantas . 3 (2): 51–56. doi : 10.1016 / S1360-1385 (97) 01159-X .
- ^ Vanoni MA, Curti B (mayo de 2008). "Estudios de estructura-función de glutamato sintasas: una clase de flavoenzimas de hierro-azufre autorreguladas esenciales para la asimilación de nitrógeno" . IUBMB Life . 60 (5): 287–300. doi : 10.1002 / iub.52 . PMID 18421771 . S2CID 33617681 .
Otras lecturas
- Miller RE, Stadtman ER (1972). "Glutamato sintasa de Escherichia coli. Una flavoproteína de sulfuro de hierro". J. Biol. Chem . 247 (22): 7407-19. PMID 4565085 .
- Tempest DW, Meers JL, Brown CM (1970). "Síntesis de glutamato en Aerobacter aerogenes por una ruta hasta ahora desconocida" . Biochem. J . 117 (2): 405–7. doi : 10.1042 / bj1170405 . PMC 1178874 . PMID 5420057 .