Proteína de hierro y azufre
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Proteínas hierro-azufre (o proteínas hierro-azufre en ortografía británica ) son proteínas caracterizadas por la presencia de agrupaciones de hierro-azufre que contienen sulfuro de -vinculada di-, tri-, y centros de tetrairon en variables estados de oxidación . Los grupos de hierro-azufre se encuentran en una variedad de metaloproteínas , como las ferredoxinas , así como NADH deshidrogenasa , hidrogenasas , coenzima Q - citocromo c reductasa , succinato - coenzima Q reductasa y nitrogenasa . [1]Los grupos de hierro-azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción del transporte de electrones en las mitocondrias y los cloroplastos . Tanto el Complejo I como el Complejo II de fosforilación oxidativa tienen múltiples grupos de Fe-S. Tienen muchas otras funciones, incluida la catálisis como lo ilustra la aconitasa , la generación de radicales como lo ilustran las enzimas dependientes de SAM y como donantes de azufre en la biosíntesis de ácido lipoico y biotina . Además, algunas proteínas Fe-S regulan la expresión génica. Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del óxido nítrico biogénico , formandocomplejos de dinitrosil hierro . En la mayoría de las proteínas Fe-S, los ligandos terminales del Fe son tiolatos , pero existen excepciones. [2]

La prevalencia de estas proteínas en las vías metabólicas de la mayoría de los organismos lleva a algunos científicos a teorizar que los compuestos de hierro y azufre tuvieron un papel importante en el origen de la vida en la teoría del mundo de hierro y azufre .

Motivos estructurales

En casi todas las proteínas Fe-S, los centros de Fe son tetraédricos y los ligandos terminales son centros de tiolato-azufre de residuos de cisteinilo. Los grupos sulfuro tienen dos o tres coordinaciones. Los más comunes son tres tipos distintos de grupos de Fe-S con estas características.

Clústeres 2Fe – 2S

Clústeres 2Fe – 2S

El sistema polimetálico más simple, el grupo [Fe 2 S 2 ], está constituido por dos iones de hierro unidos por dos iones sulfuro y coordinados por cuatro ligandos de cisteinilo (en las ferredoxinas Fe 2 S 2 ) o por dos cisteínas y dos histidinas (en las proteínas de Rieske). ). Las proteínas oxidadas contienen dos iones Fe 3+ , mientras que las proteínas reducidas contienen un ion Fe 3+ y un ion Fe 2+ . Estas especies existen en dos estados de oxidación, (Fe III ) 2 y Fe III Fe II . El dominio de azufre de hierro CDGSH también está asociado con los grupos 2Fe-2S.

Clústeres 4Fe – 4S

Un motivo común presenta cuatro iones de hierro y cuatro iones de sulfuro colocados en los vértices de un grupo de tipo cubano . Los centros de Fe suelen estar además coordinados por ligandos de cisteinilo. Las proteínas de transferencia de electrones [Fe 4 S 4 ] ([Fe 4 S 4 ] ferredoxinas ) pueden subdividirse en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP) . Las ferredoxinas de bajo y alto potencial se relacionan mediante el siguiente esquema redox:

Los grupos 4Fe-4S sirven como relevadores de electrones en proteínas.

En HiPIP, el grupo se desplaza entre [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) y [3Fe 3+ , Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 3+ ). Los potenciales de este par redox oscilan entre 0,4 y 0,1 V. En las ferredoxinas bacterianas, el par de estados de oxidación son [Fe 3+ , 3Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 + ) y [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+). Los potenciales para este par redox varían de −0,3 a −0,7 V. Las dos familias de grupos 4Fe – 4S comparten el estado de oxidación Fe 4 S 4 2+ . La diferencia en los pares redox se atribuye al grado de enlace de hidrógeno, que modifica fuertemente la basicidad de los ligandos de tiolato de cisteinilo. [ cita requerida ] Una pareja redox adicional, que es aún más reductora que las ferredoxinas bacterianas, está implicada en la nitrogenasa .

Algunos grupos de 4Fe-4S se unen a sustratos y, por lo tanto, se clasifican como cofactores enzimáticos. En la aconitasa , el grupo de Fe-S se une a un acito en el único centro de Fe que carece de ligando tiolato. El grupo no sufre redox, pero sirve como catalizador ácido de Lewis para convertir el citrato en isocitrato . En las enzimas SAM de radicales , el grupo se une y reduce la S-adenosilmetionina para generar un radical, que está involucrado en muchas biosíntesis. [3]

Clústeres 3Fe – 4S

También se sabe que las proteínas contienen centros [Fe 3 S 4 ], que presentan un hierro menos que los núcleos [Fe 4 S 4 ] más comunes . Tres iones de sulfuro unen dos iones de hierro cada uno, mientras que el cuarto sulfuro une tres iones de hierro. Sus estados de oxidación formales pueden variar de [Fe 3 S 4 ] + (forma totalmente Fe 3+ ) a [Fe 3 S 4 ] 2− (forma totalmente Fe 2+ ). En varias proteínas de hierro-azufre, el grupo [Fe 4 S 4 ] puede convertirse reversiblemente por oxidación y pérdida de un ión de hierro en un [Fe 3 S4 ] racimo. Por ejemplo, la forma inactiva de la aconitasa posee un [Fe 3 S 4 ] y se activa mediante la adición de Fe 2+ y reductor.

Otros grupos de Fe-S

Son comunes los sistemas polimetálicos más complejos. Los ejemplos incluyen los grupos 8Fe y 7Fe en nitrogenasa . La monóxido de carbono deshidrogenasa y la [FeFe] - hidrogenasa también presentan agrupaciones inusuales de Fe-S. Se encontró un grupo especial coordinado con 6 cisteínas [Fe 4 S 3 ] en hidrogenasas [NiFe] unidas a membrana tolerantes al oxígeno. [4] [5]

Estructura del grupo FeMoco en nitrogenasa . El grupo está unido a la proteína por los residuos de aminoácidos cisteína e histidina .

Biosíntesis

Ver también: familia de proteínas de biosíntesis de racimo de hierro-azufre

La biosíntesis de los grupos de Fe-S ha sido bien estudiada. [6] [7] [8] La biogénesis de los grupos de azufre de hierro se ha estudiado más extensamente en las bacterias E. coli y A. vinelandii y la levadura S. cerevisiae . Hasta ahora se han identificado al menos tres sistemas biosintéticos diferentes, a saber, los sistemas nif, suf e isc, que se identificaron por primera vez en bacterias. El sistema nif es responsable de las agrupaciones en la enzima nitrogenasa. Los sistemas suf e isc son más generales.

El sistema isc de levadura es el mejor descrito. Varias proteínas constituyen la maquinaria biosintética a través de la vía isc. El proceso ocurre en dos pasos principales: (1) el grupo de Fe / S se ensambla en una proteína de andamio seguido de (2) la transferencia del grupo preformado a las proteínas receptoras. El primer paso de este proceso ocurre en el citoplasma de organismos procariotas o en las mitocondrias de organismos eucariotas . En los organismos superiores, las agrupaciones se transportan fuera de la mitocondria para incorporarse a las enzimas extramitocondriales. Estos organismos también poseen un conjunto de proteínas involucradas en los procesos de transporte e incorporación de clústeres de Fe / S que no son homólogas a las proteínas que se encuentran en los sistemas procariotas.

Análogos sintéticos

Los análogos sintéticos de los grupos de Fe-S naturales fueron reportados por primera vez por Holm y colaboradores. [9] El tratamiento de sales de hierro con una mezcla de tiolatos y sulfuro produce derivados como ( Et 4 N ) 2 Fe 4 S 4 (SCH 2 Ph) 4 ]. [10] [11]

Ver también

  • Química bioinorgánica
  • Proteínas de unión a hierro
  • Mitosoma

Referencias

  1. ^ SJ Lippard, JM Berg "Principios de la química bioinorgánica" Libros de ciencia de la universidad: Mill Valley, CA; 1994. ISBN  0-935702-73-3 .
  2. ^ Bak, DW; Elliott, SJ (2014). "Ligandos de clúster de FeS alternativos: sintonización de potenciales redox y química". Curr. Opin. Chem. Biol . 19 : 50–58. doi : 10.1016 / j.cbpa.2013.12.015 .
  3. ^ Susan C. Wang; Perry A. Frey (2007). "S-adenosilmetionina como oxidante: la superfamilia SAM radical". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 32 (3): 101–10. doi : 10.1016 / j.tibs.2007.01.002 . PMID 17291766 . 
  4. ^ Fritsch, J; Scheerer, P; Frielingsdorf, S; Kroschinsky, S; Friedrich, B; Lenz, O; Spahn, CMT (16 de octubre de 2011). "La estructura cristalina de una hidrogenasa tolerante al oxígeno descubre un nuevo centro de hierro-azufre". Naturaleza . 479 (7372): 249–252. doi : 10.1038 / nature10505 . PMID 22002606 . 
  5. ^ Shomura, Y; Yoon, KS; Nishihara, H; Higuchi, Y (16 de octubre de 2011). "Base estructural para un grupo [4Fe-3S] en la [NiFe] -hidrogenasa unida a membrana tolerante al oxígeno". Naturaleza . 479 (7372): 253–256. doi : 10.1038 / nature10504 . PMID 22002607 . 
  6. ^ Johnson D, Dean DR, Smith AD, Johnson MK (2005). "Estructura, función y formación de racimos biológicos hierro-azufre". Revisión anual de bioquímica . 74 (1): 247–281. doi : 10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133518 . PMID 15952888 . 
  7. ^ Johnson, MK y Smith, AD (2005) Proteínas de hierro y azufre en: Enciclopedia de química inorgánica (King, RB, Ed.), 2ª ed., John Wiley & Sons, Chichester.
  8. ^ Lill R, Mühlenhoff U (2005). "Biogénesis de proteínas de hierro-azufre en eucariotas" . Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 30 (3): 133-141. doi : 10.1016 / j.tibs.2005.01.006 . PMID 15752985 . 
  9. ^ T. Herskovitz; BA Averill; RH Holm; JA Ibers; WD Phillips; JF Weiher (1972). "Estructura y propiedades de un análogo sintético de proteínas bacterianas de azufre de hierro" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 69 (9): 2437–2441. doi : 10.1073 / pnas.69.9.2437 . PMC 426959 . PMID 4506765 .  
  10. ^ Holm, RH; Lo, W. (2016). "Conversiones estructurales de clústeres de azufre-hierro sintéticos y unidos a proteínas". Chem. Rev . 116 : 13685-13713. doi : 10.1021 / acs.chemrev.6b00276 .
  11. ^ Lee, SC; Bajo.; Holm, RH (2014). "Desarrollos en la Química Biomimética de Clusters Hierro-Azufre tipo Cubano y de Nuclearidad Superior" . Revisiones químicas . 114 : 3579–3600. doi : 10.1021 / cr4004067 . PMC 3982595 . PMID 24410527 .  

Otras lecturas

  • Beinert, H. (2000). "Proteínas de hierro-azufre: estructuras antiguas, todavía llenas de sorpresas". J. Biol. Inorg. Chem . 5 (1): 2-15. doi : 10.1007 / s007750050002 . PMID  10766431 .
  • Beinert, H .; Kiley, PJ (1999). "Proteínas Fe-S en funciones sensoriales y reguladoras". Curr. Opin. Chem. Biol . 3 (2): 152-157. doi : 10.1016 / S1367-5931 (99) 80027-1 . PMID  10226040 .
  • Johnson, MK (1998). "Proteínas de hierro y azufre: nuevas funciones para los viejos clústeres". Curr. Opin. Chem. Biol . 2 (2): 173–181. doi : 10.1016 / S1367-5931 (98) 80058-6 . PMID  9667933 .
  • Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica (NC-IUB) (1979). "Nomenclatura de proteínas hierro-azufre. Recomendaciones 1978" . EUR. J. Biochem . 93 (3): 427–430. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12839.x . PMID  421685 .
  • Noodleman, L., Lovell, T., Liu, T., Himo, F. y Torres, RA (2002). "Conocimientos sobre las propiedades y la energía de las proteínas de hierro-azufre de los simples racimos a la nitrogenasa". Curr. Opin. Chem. Biol . 6 (2): 259-273. doi : 10.1016 / S1367-5931 (02) 00309-5 . PMID  12039013 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  • Spiro, TG, Ed. (mil novecientos ochenta y dos). Proteínas de hierro-azufre . Nueva York: Wiley. ISBN 0-471-07738-0.CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )

enlaces externos

  • Hierro-Azufre + Proteínas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Ejemplos de agrupaciones de hierro-azufre
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