Acompañante
1gru H: 23-525 1xck F: 23-525 1kp8 E: 23-525 1pcq J: 23-524 1aon J: 23-524 1mnf I: 23-525 1svt J: 23-524 2c7d K: 23-525 1dkd C : 190-335 1j4z L: 23-525 1oel E: 23-524 2c7c H: 23-525 1gr5 H: 23-525 1sx4 E: 23-524 1kid : 190-375 1gr6 F: 23-525 1ss8 B: 23- 524 1fy9 A: 190-375 1dk7 A: 190-335 1jon : 190-335 1la1 A: 187-378 1iok A: 23-526 1wf4 e: 22-526 1we3 E: 22-526 1sjp B: 42-522 1srv A: 1-143 1a6d B: 33-521 1a6e B: 33-521 1e0r B : 215-366 1ass : 214-364
HSP60 , también conocida como chaperoninas ( Cpn ), es una familia de proteínas de choque térmico originalmente clasificadas por su masa molecular de 60 kDa . Previenen el plegamiento incorrecto de las proteínas durante situaciones estresantes, como las altas temperaturas, al ayudar al plegamiento de las proteínas. HSP60 pertenece a una gran clase de moléculas que ayudan al plegamiento de proteínas, llamadas chaperonas moleculares . [2] [3]
Las proteínas recién fabricadas generalmente deben plegarse desde una cadena lineal de aminoácidos a una estructura terciaria tridimensional . La energía para plegar proteínas es suministrada por interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de aminoácidos de cada proteína y por los efectos de los disolventes. La mayoría de las proteínas se pliegan espontáneamente en su conformación tridimensional más estable, que suele ser también su conformación funcional, pero en ocasiones las proteínas se pliegan mal. Las chaperonas moleculares catalizan el replegamiento de proteínas acelerando el despliegue parcial de proteínas mal plegadas, con la ayuda de la energía suministrada por la hidrólisis del trifosfato de adenosina (ATP). Las proteínas chaperoninas también pueden etiquetar proteínas mal plegadas para degradarlas. [3]
La estructura de estas chaperoninas se asemeja a dos rosquillas apiladas una encima de la otra para crear un barril. Cada anillo está compuesto por 7, 8 o 9 subunidades, dependiendo del organismo en el que se encuentre la chaperonina. Cada cadena peptídica de ~ 60 kDa se puede dividir en tres dominios, apical, intermedio y ecuatorial. [4]
Las chaperoninas del grupo I (Cpn60) [a] se encuentran tanto en bacterias como en orgánulos de origen endosimbiótico : cloroplastos y mitocondrias .
El complejo GroEL / GroES en E. coli es una chaperonina del Grupo I y el complejo de chaperonina grande (~ 1 MDa) mejor caracterizado.
