El hemo B o hemo B (también conocido como protohema IX ) es el hemo más abundante . [ cita requerida ] La hemoglobina y la mioglobina son ejemplos de proteínas transportadoras de oxígeno que contienen hemo B. La familia de enzimas peroxidasa también contiene hemo B. Las enzimas COX-1 y COX-2 (ciclooxigenasa) de fama reciente, también contienen hemo B en uno de dos sitios activos.
En general, el hemo B se une a la matriz proteica circundante (conocida como apoproteína ) a través de un único enlace de coordinación entre el hierro hemo y una cadena lateral de aminoácidos .
Tanto la hemoglobina como la mioglobina tienen un enlace de coordinación con una histidina conservada evolutivamente , mientras que la óxido nítrico sintasa y el citocromo P450 tienen un enlace de coordinación con una cisteína conservada evolutivamente unida al centro de hierro del hemo B.
Dado que el hierro en las proteínas que contienen hemo B está unido a los cuatro nitrógenos de la porfirina (formando un plano) y un solo átomo donador de electrones de la proteína, el hierro a menudo se encuentra en un estado pentacoordinado. Cuando el oxígeno o el monóxido de carbono tóxico se unen, el hierro se hexacoordina. Las estructuras correctas del hemo B y el hemo S fueron aclaradas por primera vez por el químico alemán Hans Fischer . [1]