Peroxidasa hem

Peroxidasa
Identificadores
Símbolo	peroxidasa
Pfam	PF00141
InterPro	IPR002016
PROSITE	PDOC00394
SCOP2	1hsr / SCOPe / SUPFAM
CDD	cd00314
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura

Región de extensión de la peroxidasa fúngica
Identificadores
Símbolo	Peroxidasa_ext
Pfam	PF11895
InterPro	IPR024589
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura

Las hemo peroxidasas (o hemo peroxidasas ) son enzimas que contienen hemo que utilizan peróxido de hidrógeno como aceptor de electrones para catalizar una serie de reacciones oxidativas. La mayoría de las peroxidasas hem siguen el esquema de reacción:

Fe ³⁺ + H ₂ O ₂ [Fe ⁴⁺ = O] R '(Compuesto I) + H ₂ O${\displaystyle \rightleftharpoons }$

[Fe ⁴⁺ = O] R '+ sustrato -> [Fe ⁴⁺ = O] R (Compuesto II) + sustrato oxidado

[Fe ⁴⁺ = O] R + sustrato -> Fe ³⁺ + H ₂ O + sustrato oxidado

En este mecanismo, la enzima reacciona con un equivalente de H ₂ O ₂ para dar [Fe ⁴⁺ = O] R '(compuesto I). Esta es una reacción de oxidación / reducción de dos electrones en la que el H ₂ O ₂ se reduce a agua y la enzima se oxida. Un equivalente oxidante reside en el hierro, lo que da lugar al intermedio oxiferrilo ^[1] y, en muchas peroxidasas, la porfirina (R) se oxida al radical catiónico de porfirina (R '). A continuación, el compuesto I oxida un sustrato orgánico para dar un radical de sustrato ^[2] y el compuesto II, que luego puede oxidar una segunda molécula de sustrato.

Las peroxidasas hem incluyen dos superfamilias: una que se encuentra en bacterias, hongos y plantas, y la segunda que se encuentra en animales . Se puede considerar que el primero consta de 3 clases principales: ^[3]

• La clase I, las peroxidasas intracelulares, incluye: peroxidasa de citocromo c de levadura (CCP), una proteína soluble que se encuentra en la cadena de transporte de electrones mitocondrial, donde probablemente protege contra peróxidos tóxicos; ascorbato peroxidasa (AP), la principal enzima responsable de la eliminación del peróxido de hidrógeno en los cloroplastos y el citosol de las plantas superiores; ^[4] y catalasa-peroxidasas bacterianas, que exhiben actividades tanto peroxidasa como catalasa. Se cree que la catalasa-peroxidasa brinda protección a las células sometidas a estrés oxidativo. ^[5]
• La clase II consta de peroxidasas fúngicas secretoras: ligninasas o lignina peroxidasas (LiP) y peroxidasas dependientes de manganeso (MnP). Se trata de glicoproteínas monoméricas implicadas en la degradación de la lignina. En MnP, Mn ²⁺ sirve como sustrato reductor. ^[6] Las proteínas de clase II contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos sitios de unión al calcio conservados.
• La clase III consiste en las peroxidasas vegetales secretoras, que tienen múltiples funciones específicas de tejido: p. Ej., Eliminación de peróxido de hidrógeno de los cloroplastos y el citosol; oxidación de compuestos tóxicos; biosíntesis de la pared celular; respuestas de defensa hacia las heridas; catabolismo del ácido indol-3-acético (IAA); biosíntesis de etileno; etcétera. ^[7] Las proteínas de clase III también son glicoproteínas monoméricas, que contienen cuatro puentes disulfuro conservados y dos iones calcio, aunque la ubicación de los disulfuros difiere de la de las enzimas de clase II.

Las estructuras cristalinas de varias de estas proteínas muestran que comparten la misma arquitectura: dos dominios totalmente alfa entre los que está incrustado el grupo hem.

Otra familia de hemo peroxidasas es la familia de peroxidasa de tipo DyP . ^[8]

Referencias

1. Nelson RE, Fessler LI, Takagi Y, Blumberg B, Keene DR, Olson PF, Parker CG, Fessler JH (1994). "Peroxidasin: una nueva proteína de matriz enzimática del desarrollo de Drosophila" . EMBO J . 13 (15): 3438–3447. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06649.x . PMC  395246 . PMID  8062820 .
2. Poulos TL, Li H (1994). "Variación estructural en enzimas hemo: un análisis comparativo de estructuras cristalinas de peroxidasa y P450" . Estructura . 2 (6): 461–464. doi : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00046-0 . PMID 7922023 . 
3. Welinder KG (1992). "Superfamilia de peroxidasas vegetales, fúngicas y bacterianas". Curr. Opin. Struct. Biol . 2 (3): 388–393. doi : 10.1016 / 0959-440X (92) 90230-5 .
4. Dalton DA (1991). "Ascorbato peroxidasa". 2 : 139-153.
5. Welinder KG (1991). "Las catalasas-peroxidasas bacterianas son miembros de genes duplicados de la superfamilia de peroxidasa vegetal". Biochim. Biophys. Acta . 1080 (3): 215–220. doi : 10.1016 / 0167-4838 (91) 90004-j . PMID 1954228 . 
6. Reddy CA, D Souza TM (1994). "Fisiología y biología molecular de las peroxidasas de lignina de Phanerochaete chrysosporium". FEMS Microbiol. Rev . 13 (2): 137-152. doi : 10.1111 / j.1574-6976.1994.tb00040.x . PMID 8167033 . 
7. Campa A (1991). "Roles biológicos de las peroxidasas vegetales: función conocida y potencial". 2 : 25–50.
8. Zubieta C, Krishna SS, Kapoor M, Kozbial P, McMullan D, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Ambing E, Astakhova T, Carlton D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elsliger MA, Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, van den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (noviembre de 2007). "Las estructuras cristalinas de dos peroxidasas que decoloran el tinte novedosas revelan un pliegue de barril beta con un motivo de unión al hemo conservado". Las proteínas . 69 (2): 223–33. doi : 10.1002 / prot.21550 . PMID 17654545 . 

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR002016

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