En biología molecular, la familia de peroxidasa tipo DyP es una familia de enzimas hemo peroxidasa . Las hem peroxidasas se dividieron originalmente en dos superfamilias, a saber, las peroxidasas animales y las peroxidasas vegetales (que se subdividen en clases I, II y III), que incluyen peroxidasas fúngicas (clase II) y bacterianas . La familia DyP (para la peroxidasa decolorante del tinte) constituye una nueva clase de peroxidasa hem. Debido a que estas enzimas se derivaron de fuentes fúngicas, se pensó que la familia DyP era estructuralmenterelacionado con las peroxidasas fúngicas secretoras de clase II. Sin embargo, la familia DyP exhibe solo una baja similitud de secuencia con las peroxidasas fúngicas clásicas, como LiP y MnP, y no contiene las histidinas proximales y distales conservadas y una arginina esencial que se encuentra en otros miembros de la superfamilia de peroxidasa vegetal.
Familia de peroxidasa tipo Dyp | ||||||||
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![]() estructura cristalina de una peroxidasa decolorante de colorante (dyp) de bacteroides thetaiotaomicron vpi-5482 a una resolución de 1,6 | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Dyp_perox | |||||||
Pfam | PF04261 | |||||||
Clan pfam | CL0032 | |||||||
InterPro | IPR006314 | |||||||
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Las proteínas DyP tienen varias características que las distinguen de todas las demás peroxidasas, incluida una especificidad de sustrato particularmente amplia , una falta de homología con la mayoría de las otras peroxidasas y la capacidad de funcionar bien en condiciones de pH mucho más bajas en comparación con las otras peroxidasas vegetales. [1] En términos de especificidad del sustrato, DyP degrada los sustratos típicos de peroxidasa, pero también degrada la antraquinona libre de hidroxilo (muchos colorantes se derivan de compuestos de antraquinona).
Las estructuras cristalinas de los miembros de la familia DyP revelan dos dominios , cada uno de los cuales adopta un pliegue similar a la ferredoxina . [2] Las proteínas consisten en un dominio N-terminal y un dominio C-terminal que probablemente estén relacionados por una duplicación de un gen ancestral, como se infiere de la topología conservada de los dominios . El hierro hemo está pentacoordinado, y la proteína contribuye con un ligando de histidina conservado al centro del hierro. Una Asp conservada muy probablemente actúa como donante / aceptor de protones y ocupa el lugar de la histidina catalítica utilizada por las peroxidasas vegetales. Esta sustitución de Asp ayuda a explicar por qué la familia DyP es activa a pH bajo. [3]
Referencias
- ^ Zubieta C, Krishna SS, Kapoor M, Kozbial P, McMullan D, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Ambing E, Astakhova T, Carlton D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elsliger MA, Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, van den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (noviembre de 2007). "Las estructuras cristalinas de dos peroxidasas que decoloran el tinte novedosas revelan un pliegue de barril beta con un motivo de unión al hemo conservado". Las proteínas . 69 (2): 223–33. doi : 10.1002 / prot.21550 . PMID 17654545 . S2CID 2845167 .
- ^ Zubieta C, Joseph R, Krishna SS, McMullan D, Kapoor M, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Acosta C, Astakhova T, Carlton D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elias Y, Elsliger MA , Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kozbial P, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Murphy KD, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, Trout CV, van den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (noviembre de 2007). "Identificación y caracterización estructural de la unión del hemo en una peroxidasa decolorante novedosa, TyrA". Las proteínas . 69 (2): 234–43. doi : 10.1002 / prot.21673 . PMID 17654547 . S2CID 24489389 .
- ^ Sugano Y, Muramatsu R, Ichiyanagi A, Sato T, Shoda M (diciembre de 2007). "DyP, una peroxidasa decolorante de colorante única, representa una nueva familia de hemo peroxidasa: ASP171 reemplaza la histidina distal de las peroxidasas clásicas" . J. Biol. Chem . 282 (50): 36652–8. doi : 10.1074 / jbc.M706996200 . PMID 17928290 .