La Hb Bassett es una variante de hemoglobina que presenta una afinidad por el oxígeno muy reducida (Abdulmalik et al., 2004).
La Hb Bassett surge de una mutación en la posición alfa 94 (G1) por la cual el ácido aspártico es reemplazado por alanina (Abdulmalik et al., 2004). Hb Bassett es una interrupción del punto de contacto alfa1 y beta2 (Voet y Voet, 2006, Abdulmalik et al., 2004). La hemoglobina de la variedad Bassett tiene P50 mucho más alta que la hemoglobina normal . A pH 7, la Hb Bassett tiene una P50 de aproximadamente 22 mmHg y la hemoglobina normal tiene una P50 aproximada de 10,5 mmHg (Abdulmalik et al., 2004). Además de los valores altos de P50, Hb Bassett muestra un efecto Bohr reducido (descarga de oxígeno reducida) y baja cooperatividad (n = 1,4), lo que resulta en una menor afinidad por el oxígeno (Abdulmalik et al., 2004). Estos factores conspiran para producir una variante de hemoglobina que no proporciona suficiente oxígeno y se manifiesta como baja saturación de oxígeno, episodios de cianosis y anemia (Abdulmalik et al., 2004).
La explicación propuesta para la inestabilidad de Hb Bassett es el aflojamiento y desestabilización del estado de hemoglobina R (ligando unido [oxígeno]) y un cambio resultante en el equilibrio que existe entre los dos estados hacia el estado T (oxígeno libre). La inestabilidad se localiza en la interfaz entre las dos subunidades diméricas de hemoglobina.
La falta de oxígeno unido en los homocigotos de Hb Bassett conduce al resultado clínico de cianosis (son cianóticos) (Abdulmalik et al., 2004).