En enzimología , una histidinol deshidrogenasa (HIS4) (HDH) ( EC 1.1.1.23 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
histidinol deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.1.1.23 | |||||||
No CAS. | 9028-27-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Histidinol deshidrogenasa | ||||||||
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![]() la estructura de la l-histidinol deshidrogenasa (hisd) implica el intercambio de dominios y la duplicación de genes. | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Histidinol_dh | |||||||
Pfam | PF00815 | |||||||
Clan pfam | CL0099 | |||||||
InterPro | IPR012131 | |||||||
PROSITE | PDOC00534 | |||||||
SCOP2 | 1k75 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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- L-histidinol + 2 NAD +L-histidina + 2 NADH + 2 H +
Por tanto, los dos sustratos de esta enzima son L-histidinol y NAD + , mientras que sus 3 productos son L-histidina , NADH y H + .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-OH del donante con NAD + o NADP + como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-histidinol: NAD + oxidorreductasa . Esta enzima también se llama L-histidinol deshidrogenasa .
La histidinol deshidrogenasa cataliza el paso terminal en la biosíntesis de histidina en bacterias , hongos y plantas , la oxidación de cuatro electrones de L-histidinol a histidina.
En las deshidrogenasas de 4 electrones, un único sitio activo cataliza 2 pasos de oxidación separados : oxidación del sustrato alcohol a un aldehído intermedio ; y oxidación del aldehído al producto ácido, en este caso His. [1] La reacción procede a través de un intermediario unido de forma estrecha o covalente y requiere la presencia de 2 moléculas de NAD . [1] A diferencia de la mayoría de las deshidrogenasas , el sustrato se une antes que la coenzima NAD . [1] Se ha implicado un residuo de Cys en el mecanismo catalítico del segundo paso oxidativo. [1]
En las bacterias, la HDH es un polipéptido monocatenario; en los hongos , es el dominio C-terminal de una enzima multifuncional que cataliza tres pasos diferentes de la biosíntesis de histidina; y en las plantas se expresa como un precursor de proteína codificado en el núcleo que se exporta al cloroplasto . [2] [3] [4]
Co-regulación del gen
Se ha demostrado que el gen de la histodinol deshidrogenasa ( HIS4 ) co-regula el gen adyacente mientras está bajo presión selectiva de aminoácidos . [5]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 4 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1K75 , 1KAE , 1KAH y 1KAR .
Referencias
- ↑ a b c d Grubmeyer CT, Gray WR (agosto de 1986). "Un residuo de cisteína (cisteína-116) en el sitio de unión de histidinol de histidinol deshidrogenasa". Bioquímica . 25 (17): 4778–84. doi : 10.1021 / bi00365a009 . PMID 3533140 .
- ^ Nagai A, Ward E, Beck J, Tada S, Chang JY, Scheidegger A, Ryals J (mayo de 1991). "Conservación estructural y funcional de histidinol deshidrogenasa entre plantas y microbios" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (10): 4133–7. Código Bibliográfico : 1991PNAS ... 88.4133N . doi : 10.1073 / pnas.88.10.4133 . PMC 51612 . PMID 2034659 .
- ^ Cowan-Jacob SW, Rahuel J, Nagai A, Iwasaki G, Ohta D (noviembre de 1996). "Cristalización y análisis cristalográfico preliminar de la histidinol deshidrogenasa de col". Acta Crystallogr. D . 52 (Parte 6): 1188–90. doi : 10.1107 / S0907444996008396 . PMID 15299582 .
- ^ Barbosa JA, Sivaraman J, Li Y, Larocque R, Matte A, Schrag JD, Cygler M (febrero de 2002). "Mecanismo de acción y modo de unión de NAD + revelado por la estructura cristalina de L-histidinol deshidrogenasa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (4): 1859–64. Código bibliográfico : 2002PNAS ... 99.1859B . doi : 10.1073 / pnas.022476199 . PMC 122284 . PMID 11842181 .
- ^ http://www.degruyter.com/view/j/afpuc.2015.62.issue-2/afpuc-2015-0031/afpuc-2015-0031.xml
Otras lecturas
- Adams E (1954). "Síntesis enzimática de histidina a partir de histidinol". J. Biol. Chem . 209 (2): 829–846. PMID 13192138 .
- Adams E (1955). "L-Histidinal, un precursor biosintético de la histidina". J. Biol. Chem . 217 (1): 325–344. PMID 13271397 .
- Yourno J, Ino I (1968). "Purificación y cristalización de histidinol deshidrogenasa de Salmonella typhimurium LT-2". J. Biol. Chem . 243 (12): 3273–6. PMID 4872177 .
- Loper JC (1968). "Histidinol deshidrogenasa de estudios de cristalización y composición de Salmonella typhimurium ". J. Biol. Chem . 243 (12): 3264–72. PMID 4872176 .