Un imitador de hidrogenasa o biomimético es un imitador enzimático de hidrogenasas .
Compuestos biomiméticos inspirados en hidrogenasas
Una de las aplicaciones más interesantes de las hidrogenasas es la de producir hidrógeno , por su capacidad de catalizar su reacción redox:
En el campo de la producción de hidrógeno , la incorporación de compuestos químicos en dispositivos electroquímicos para producir hidrógeno molecular ha sido un tema de gran interés en los últimos años debido a la posibilidad de utilizar hidrógeno como reemplazo de los combustibles fósiles como portador energético. Este enfoque de utilizar materiales inspirados en modelos naturales para realizar la misma función que sus contrapartes naturales se denomina enfoque biomimético. Hoy en día este enfoque ha recibido un gran impulso debido a la disponibilidad de estructuras cristalinas de alta resolución de varias hidrogenasas obtenidas con diferentes técnicas. Los detalles técnicos de estas hidrogenasas se almacenan en bases de datos electrónicas a disposición de quien pueda estar interesado.
Esta información ha permitido determinar las partes importantes de la enzima necesarias para catalizar la reacción y determinar la ruta de la reacción de forma muy detallada. Lo que permite tener una muy buena comprensión de lo que es necesario para catalizar una misma reacción utilizando componentes artificiales.
Ejemplos de compuestos biomiméticos inspirados en hidrogenasa
Varios estudios han demostrado la posibilidad de desarrollar células químicas inspiradas en modelos biológicos para producir hidrógeno molecular , por ejemplo: Selvaggi et al. [1] exploró la posibilidad de utilizar la energía captada por el PSII, desarrollando para ese objetivo, un sistema híbrido orgánico-inorgánico que reemplaza el complejo proteico del PSII por microesferas de TiO 2, un compuesto fotoinducible. Para obtener la producción de hidrógeno , las microesferas de TiO 2 se cubrieron con hidrogenasas extraídas del termófilo marino Pyrococcus furiosus , de esa manera la energía de la luz fue captada por las microesferas de TiO 2 y utilizada para generar protones y electrones a partir del agua con la posterior producción de 29 µmol de H 2 hora -1 .
Los resultados obtenidos de la inmovilización de hidrogenasas en la superficie de electrodos han demostrado la viabilidad de incorporar estas enzimas en células electroquímicas, debido a su capacidad para producir hidrógeno gaseoso mediante una reacción redox. (Hallenbeck y Benemann [2] ). Esto abre la posibilidad de utilizar compuestos biomiméticos en electrodos para generar hidrógeno.
Hasta que los varios presente día bio-mimético compuestos se han desarrollado: Collman et al. [3] producidos porfirinas de rutenio, además de los bio-mimético compuestos publicados por los equipos de investigación de Rauchfuss, Darensbourg y Pickett (en Artero y Fontecave [4] ) que desarrolló bio-miméticos compuestos de la [Fe] hidrogenasa . Más recientemente Manor y Rauchfuss [5] presentaron un compuesto mímico muy interesante basado en la hidrogenasa [NiFe] con propiedades bidireccionales, este compuesto tiene la característica de que lleva dos ligandos de cianuro protegidos con borano en el átomo de hierro. Algunos trabajos sobre compuestos biomiméticos de hidrogenasas se resumen en la tabla 1.
Compuesto biomimético | Producción de hidrógeno | Donante de electrones | Referencia |
Diiron con puente de bis (tiolato) ([2Fe 2 S]) | 0,22 (30%) | Kluwer y col. [6] | |
2-aza-1,3-ditiol Fe-dímero puenteado complejos | Sun y col. [7] | ||
[MnRe (CO) 6 (m-S2CPR 3 )] | Zhao y col. [8] | ||
Polímero (Poly- {Fe 2 }) funcionalizado con {Fe 2 (CO) 6 } | Liu y col. [9] | ||
Complejos de ditiolato de diirón con ligando (s) de 3,7-diacetil-1,3,7-triaza-5 fosfabiciclo [3.3.1] nonano | Na y col. [10] | ||
Electrodos enzimáticos, hidrogenasas [NiFe] | 9-30 (nmol min -1 ) | metil viológeno o agua | Morozov y col. [11] |
Hidrogenasa en una membrana de intercambio de protones (PEM) de dos compartimentos | Ditionito de sodio (SD) | Oh et al. [12] | |
Grupos de Pt depositados en el interior de una arquitectura de jaula de proteínas de choque térmico | 268 H 2 / Pt / min, | viológeno de metilo | Varpness. et al. [13] |
Inmovilización de hidrogenasa, sobre papel carbón pirolítico poroso (PCP) y grafito empaquetado columnas (PGC) | Johnston y col. [14] | ||
Fe 2 (CO) 6 (l-ADT) (ADT = azaditiolato) | Constable y col. [15] | ||
[Fe 2 (CO) 6 (H 3 COCH (CH 2 S) 2 )] y [Fe 2 (CO) 6 (HOC (CH 3 ) (CH 2 S) 2 )]. | Apfel y col. [dieciséis] | ||
Complejo de hexacarbonildiiron con puentes de ditiolato | Goff y col. [17] | ||
m- (SCH (CH 3 ) CH 2 S) eFe2 (CO) 6, m- (SCH (CH 3 ) CH (CH 3 ) S) eFe 2 (CO) 6 , m- (SCH 2 CH (CH 2 OH) S) eFe 2 (CO) 6 , | Donovan y col. [18] | ||
Una serie de complejos macrocíclicos NiII mononucleares y binucleares NiIINiII: [NiLi (H 2 O)] 2H 2 O | Martin y col. [19] | ||
[Fe 2 (CO) 3 (l-pdt) {l, g 2 -Ph 2 PCH 2 CH 2 P (Ph) CH 2 CH 2 PPh 2 }] | Hogarth y Richards [20] | ||
Complejos del modelo de di-hierro (l-pdt) Fe 2 (CO) 5 L con L = ligandos de piridina, por ejemplo, py (A), etpy (B), btpy (C), | Zhang y col. [21] |
Cuadro 1. Compuestos biomiméticos de hidrogenasas
Sin embargo, la obtención de compuestos biomiméticos capaces de producir hidrógeno a escala industrial todavía es difícil de alcanzar. Por esa razón, la investigación de este tema es un punto caliente en la ciencia que ha requerido los esfuerzos de investigadores de todo el mundo. Recientemente una revisión de los trabajos realizados en bio-mimética compuestos fue publicado por Schilter et al. . [22] Demostrando que algunos estudios han obtenido resultados prometedores en compuestos biomiméticos sintetizados en laboratorio.
Modelado molecular de compuestos biomiméticos de hidrogenasas asistido con software
Recientemente, la posibilidad de estudiar dichos compuestos utilizando modelos moleculares asistidos por software informático ha abierto nuevas posibilidades en el estudio de la reacción redox de compuestos biomiméticos. Por ejemplo, el uso de modelos informáticos de la "teoría funcional de la densidad" (DFT) hizo posible proponer una vía catalítica de unión de H 2 en el centro catalítico de la hidrogenasa (Greco [23] ). Otro ejemplo de la aplicación del modelado computacional en el estudio de hidrogenasas es el trabajo realizado por Breglia et al. , [24] cuyos resultados muestran la vía química de cómo el oxígeno inhibe la reacción redox de las hidrogenasas [NiFe] .
Compuestos biomiméticos inspirados en [Fe] hidrogenasas
Las hidrogenasas de solo Fe son enzimas particularmente comunes para que las imiten los químicos organometálicos sintéticos . Este interés está motivado por la inclusión de ligandos de alto campo como el ciano y el CO ( carbonilo metálico ) en la primera esfera de coordinación del cúmulo de di-hierro pertinente. Los ligandos de ciano y carbonilo libres son tóxicos para muchos sistemas biológicos. Entonces, su inclusión en este sistema sugiere que juegan un papel fundamental. Estos ligandos de alto campo pueden asegurar que los centros de hierro en el sitio activo permanezcan en un estado de giro bajo durante todo el ciclo catalítico. Además, existe un puente di tiolato entre los dos centros de hierro. Este ditiolato tiene un esqueleto de tres átomos en el que la identidad del átomo central aún está indeterminada; modela cristalográficamente como un grupo CH 2 , NH u O. Hay razones para creer que este átomo central es una amina que funciona como base de Lewis . Esta amina combinada con los centros de hierro ácidos de Lewis hace que la enzima sea un catalizador bifuncional que puede dividir el hidrógeno entre un aceptor de protones y un aceptor de hidruro o producir hidrógeno a partir de un protón y un hidruro.
Dado que ninguno de los ligandos de los centros de hierro forma parte de la cadena principal de aminoácidos de la enzima, no se pueden investigar mediante mutagénesis dirigida al sitio , pero el mimetismo enzimático es un enfoque factible.
Amplitud
Se han sintetizado muchas imitaciones estructurales elegantes que reproducen el contenido atómico y la conectividad del sitio activo. [25] El trabajo de Pickett es un excelente ejemplo de este campo. [26] Sin embargo, la actividad catalítica de estos imitadores no se compara con la enzima nativa. Por el contrario, los imitadores funcionales, también conocidos como catalizadores bioinspirados , tienen como objetivo reproducir solo las características funcionales de una enzima, a menudo mediante el uso de contenido atómico y conectividad diferentes de los que se encuentran en las enzimas nativas. Los imitadores funcionales han logrado avances en la química reactiva y tienen implicaciones en la actividad mecanicista de la enzima, además de actuar como catalizadores por derecho propio. [27] [28] [29]
Referencias
- ^ Selvaggi, A; Barberini, U; Franchi, E; Rodríguez, F; Pedroni, P (1999). "Fotoproducción de hidrógeno in vitro utilizando Pyrococcus furiosus sulfhidrogenasa y TiO2". Revista de Fotoquímica y Fotobiología . 125 (1-3): 107-112. doi : 10.1016 / S1010-6030 (99) 00088-X .
- ^ Hallenbeck, P; Benemann, J (2002). "Producción de hidrógeno biológico; fundamentos y procesos limitantes". Energía de hidrógeno : 1185-1193.
- ^ Collman, J; Wagenknecht, P; Lewis, N. (1992). "Transferencia de hidruro y eliminación de dihidrógeno de hidruros de metaloporfirina de rutenio y osmio: procesos modelo para las enzimas hidrogenasas y la reacción del electrodo de hidrógeno". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 14 (114): 5665–5674.
- ^ Artero, V; Fontecave, S (2005). "Algunos principios generales para el diseño de electrocatalizadores con actividad hidrogenasa". Revisiones de química de coordinación . 249 (15-16): 1518-1535. doi : 10.1016 / j.ccr.2005.01.014 .
- ^ Manor, B; Rauchfuss, T (2013). "Activación de hidrógeno por modelo biomimético [NiFe] -hidrogenasa que contiene cofactores de cianuro protegidos" . Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 135 (32): 11895-11900. doi : 10.1021 / ja404580r . PMC 3843950 . PMID 23899049 .
- ^ Kluwer, A; Kaprea, F; Hartla, M; Lutzb, A; Spekb, A; Brouwera, P; Van Leeuwena, L; Reek, J (2008). "Fotocatalizador biomimético [2Fe2S] -hidrogenasa autoensamblado para el desprendimiento de hidrógeno molecular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 26 : 10460-10465.
- ^ Sol, L; Ott, S; Kritikos, M; Akermark, B; Lomoth, R (2004). "Un catalizador biomimético novedoso para la producción de hidrógeno electroquímico". Preprints of Papers- American Chemical Society, Division of Fuel Chemistry . 1 : 109-111.
- ^ Zhao, J; Mayo; Bai, Z; Chang, W; Li, J (2012). "Un nuevo patrón de reactividad de los complejos heterodinucleares [MnRe (CO) 6 (m-S2CPR3)] con nBuLi / protonación y su investigación de propiedades electroquímicas como modelos de estructura y función para el sitio activo de solo hidrogenasa de Fe". Revista de Química Organometálica . 716 : 230–236. doi : 10.1016 / j.jorganchem.2012.07.003 .
- ^ Liu, X; Ru, X; Li, Y; Zhang, K; Chen, D (2011). "Un polímero a base de polieno funcionalizado con un modelo de [FeFe] -hidrogenasa y electrodos de película ensamblados a partir del polímero mediante recubrimiento por rotación". Revista Internacional de Energía de Hidrógeno . 36 (16): 9612–9619. doi : 10.1016 / j.ijhydene.2011.05.095 .
- ^ Na, Y; Wang, M; Jin, K; Zhang, R; Sol, L (2006). "Un enfoque para los modelos de sitio activo hidrogenasa soluble en agua: síntesis y electroquímica de complejos de ditiolato de diiron con ligando (s) 3,7-diacetil-1,3,7-triaza-5-fosfabiciclo [3.3.1] nonano (s)". Revista de Química Organometálica . 691 (23): 5045–5051. doi : 10.1016 / j.jorganchem.2006.08.082 .
- ^ Morozov, S; Vignais, P; Cournac, L; Zorin, N; Karyakina, A; Cosnier, S (2002). "Producción de hidrógeno bioelectrocatalítico mediante electrodos de hidrogenasa". Revista Internacional de Energía de Hidrógeno . 27 (11-12): 1501-1505. doi : 10.1016 / S0360-3199 (02) 00091-5 .
- ^ Oh, Y; Lee, Y; Choi, E; Kim, M (2008). "Producción de hidrógeno bioelectrocatalítico utilizando Thiocapsa roseopersicina hidrogenasa en pilas de combustible de dos compartimentos". Revista Internacional de Energía de Hidrógeno . 33 (19): 5218-5223. doi : 10.1016 / j.ijhydene.2008.05.015 .
- ^ Varpness, Z; Peters, J; Young, M; Douglas, T (2005). "Síntesis biomimética de un catalizador H2 utilizando una arquitectura de jaula de proteínas". Nano Letras . 11 : 2306–2309.
- ^ Johnston, W; Cooney, M; Liaw, B; Sapra, R; Adams, M (2005). "Diseño y caracterización de electrodos de enzimas redox: nuevas perspectivas sobre técnicas establecidas con aplicación a una hidrogenasa extremeofílica". Tecnología enzimática y microbiana . 36 (4): 540–549. doi : 10.1016 / j.enzmictec.2004.11.016 .
- ^ Constable, C; Housecroft, C; Kokatam, S; Medlycott, A; Zampese, J (2010). "Imitadores del sitio activo de hidrogenasa solo de Fe: grupos de Fe2 (CO) 6 (1-ADT) (ADT = azaditiolato) que llevan dominios colgantes 2,20: 60,200-terpiridina y que contienen espaciadores de alquiniltienileno o alquinilfenileno". Comunicaciones de química inorgánica . 13 : 457–460. doi : 10.1016 / j.inoche.2009.06.003 .
- ^ Apfel, U; Kowol, C; Kloss, F; Gorls, H; Keppler, B; Weigand, W (2011). "Ditiolanos funcionalizados con hidroxi y éter: modelos para el sitio activo de la [FeFe] hidrogenasa". Revista de Química Organometálica . 696 (5): 1084–1088. doi : 10.1016 / j.jorganchem.2010.09.048 .
- ^ Goff, A; Artero, V; Metaye, R; Moggia, F; Jousselme, B; Razavet, M; Tran, P; Palacin, S; Fontecave, M (2010). "Inmovilización de imitaciones de hidrogenasa FeFe en electrodos de oro y carbono mediante reducción controlada de sal de arildiazonio: un estudio electroquímico, XPS y ATR-IR". Revista Internacional de Energía de Hidrógeno . 35 (19): 10790–10796. doi : 10.1016 / j.ijhydene.2010.02.112 .
- ^ Donovan, E; Nichol, G; Felton, G (2013). "Efectos estructurales sobre la durabilidad de electrocatalizadores productores de hidrógeno inspirados en hidrogenasas: variaciones en el sistema (m-edt) [Fe2 (CO) 6]". Revista de Química Organometálica . 726 : 9-13. doi : 10.1016 / j.jorganchem.2012.12.006 .
- ^ Martin, M; Vidotti, M; Souza, F (2012). "Síntesis, caracterización y electrocatálisis de complejos macrocíclicos mono y di-níquel tetraiminodifenolato como modelos de sitios activos de [NiFe] -hidrogenasas". Revista Internacional de Energía de Hidrógeno . 37 (19): 14094-14102. doi : 10.1016 / j.ijhydene.2012.06.118 .
- ^ Hogarth, G; Richards, yo (2006). "Síntesis, estructura cristalina y protonación del modelo asimétrico de hidrogenasa sólo de hierro [Fe2 (CO) 3 (l-pdt) {l, g2-Ph2PCH2CH2P (Ph) CH2CH2PPh2}] (pdt = SCH2CH2CH2S)". Comunicaciones de química inorgánica . 10 : 66–70. doi : 10.1016 / j.inoche.2006.09.005 .
- ^ Zhang, Y; Hu, M; Wen, H; Sentarse; Mac; Chen, C; Liu, Q (2009). "Ligación terminal piridina-N en el imitador del sitio activo de la hidrogenasa [FeFe]". Revista de Química Organometálica . 694 (16): 2576-2580. doi : 10.1016 / j.jorganchem.2009.03.050 .
- ^ Schilter, D; Camara, J; Huynh, M; Hammes-Schiffer, S; Rauchfuss, T (2016). "Enzimas de hidrogenasa y sus modelos sintéticos: el papel de los hidruros metálicos" . Revisiones químicas . 116 (15): 8693–8749. doi : 10.1021 / acs.chemrev.6b00180 . PMC 5026416 . PMID 27353631 .
- ^ Geco, C (2013). "Unión y división de H2 en un modelo de [FeFe] -hidrogenasa de nueva generación con un ligando de decametilferrocenilfosfina activo redox: una investigación teórica". Química inorgánica . 52 (4): 1901-1908. doi : 10.1021 / ic302118h . PMID 23374093 .
- ^ Breglia, R; Ruiz-Rodríguez, M; Vitriolo, A; Gonzàlez-Laredo, R; De Gioia, L; Greco, C; Bruschi, M (2017). "Conocimientos teóricos sobre la oxidación de [NiFe] -hidrogenasas que da como resultado un estado inactivo de reactivación lenta". Revista de Química Inorgánica Biológica . 22 (1): 137-151. doi : 10.1007 / s00775-016-1416-1 . PMID 27873068 .
- ^ L Schwartz, G Eilers, L Eriksson, A Gogoll, R Lomoth y S Ott, Chem. Comun. , 2006 doi : 10.1039 / b514280f
- ^ Cédric Tard, Xiaoming Liu, Saad K. Ibrahim, Maurizio Bruschi, Luca De Gioia, Siân C. Davies, Xin Yang, Lai-Sheng Wang, Gary Sawers y Christopher J. Pickett Nature (10 de febrero de 2005 ) 433 , 610 - 613 .
- ^ Wilson, AD; Newell, RH; McNevin, MJ; Muckerman, JT; Rakowski DuBois, M .; DuBois, DL J. Am. Chem. Soc. 2006 128 (1) 358-366.
- ^ Hu, Xile; Cossairt, Brandi M .; Brunschwig, Bruce S .; Lewis, Nathan S .; Peters, Jonas C. Chem. Comun. , 2005 37 , 4723-4725.
- ^ Baffert, Carole; Artero, Vincent; Fontecave, Marc. Química inorgánica 2007 46 (5) , 1817-1824.