La enzima imitadora (o enzima artificial ) es una rama de la química biomimética, cuyo objetivo es imitar la función de las enzimas naturales. [1] [2] [3] [4] [5] Un imitador de enzima es un complejo de moléculas pequeñas que modela la estructura molecular, las propiedades espectroscópicas o la reactividad de una enzima , a veces llamados complejos bioinspirados. [6]
Descripción general
Las enzimas son catalizadores biológicos: biopolímeros que catalizan una reacción . Aunque una pequeña cantidad de enzimas naturales se construyen a partir de ribozimas denominadas ARN, la mayoría de las enzimas son proteínas . Como cualquier otra proteína, una enzima es un polímero de aminoácidos con cofactores añadidos y otras modificaciones postraduccionales . A menudo, la mayor parte del polímero de aminoácidos está indirectamente involucrado con la función de las enzimas, quizás proporcionando estructura auxiliar o conectividad, regulación de la actividad indirecta o identificación molecular de la enzima. Como resultado, la mayoría de las enzimas son moléculas grandes que pesan muchos kilodaltons . Este volumen puede ocultar varias técnicas de investigación como RMN , EPR , electroquímica , cristalografía , entre otras. Es una práctica estándar comparar datos espectroscópicos de enzimas con datos espectroscópicos similares derivados de moléculas pequeñas mejor caracterizadas. De esta manera, se ha desarrollado la comprensión de las metaloenzimas y otras metaloproteínas . En muchos casos, los análogos de moléculas pequeñas se crearon por otras razones; sin embargo, ha sido cada vez más común que los grupos produzcan intencionalmente análogos de moléculas pequeñas, también conocidos como imitadores de enzimas. Estos imitadores de enzimas son excelentes ejemplos de química bioinorgánica .
Motivación
La mayoría de los estudios de imitación de enzimas están motivados por una combinación de factores, incluidos factores que no están relacionados con la enzima. Varios de los factores relacionados con la enzima se enumeran a continuación.
Definición de la estructura del sitio activo. Varios sitios activos importantes aún están mal definidos. Esto incluye el complejo que desprende oxígeno y la nitrogenasa . En un esfuerzo por comprender estas enzimas, se crean análogos de moléculas pequeñas y se comparan con los datos que existen para las proteínas.
Comprender la función del sitio activo. La estructura de algunas enzimas está muy bien caracterizada, sin embargo, la función de algún componente del sitio activo es poco conocida. Esto a menudo se investiga mediante mutagénesis dirigida al sitio . Además, la síntesis de un complejo modelo puede sugerir la función de varios componentes.
Reproducción de la función de las enzimas. Varias enzimas son interesantes ya que catalizan una reacción que los químicos encuentran desafiantes. Estas reacciones incluyen la oxidación parcial de un hidrocarburo por metano monooxigenasa (MMO) o la oxidación y producción de hidrógeno por hidrogenasa . Los imitadores de enzimas "funcionales" o catalizadores bioinspirados están diseñados con características de la enzima con la esperanza de reproducir la funcionalidad de las enzimas.
Ejemplos significativos
Esta lista está extremadamente abreviada en términos de las enzimas imitadas y los investigadores principales que trabajan en cada imitación de enzimas.
El trabajo de Richard Holm sobre las imitaciones de la nitrogenasa y la creación de grupos de hierro y azufre .
El trabajo de Stephen Lippard en MMO .
El trabajo de Thomas Rauchfuss, Marcetta Darensbourg y Christopher Pickett sobre las imitaciones de la hidrogenasa .
El trabajo de Harry Gray con complejos de porfirinas .
Ronald Breslow y Larry E. Overman acuñaron el término de "enzima artificial". [3]
Referencias
- ^ "Página de inicio del grupo Breslow" . www.columbia.edu . Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
- ^ Breslow, Ronald (1 de marzo de 1995). "Química biomimética y enzimas artificiales: catálisis por diseño". Cuentas de Investigación Química . 28 (3): 146-153. doi : 10.1021 / ar00051a008 . ISSN 0001-4842 .
- ^ a b Breslow, Ronald; Overman, Larry E. (1 de febrero de 1970). " " Enzima artificial "que combina un grupo catalítico metálico y una cavidad de unión hidrófoba". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 92 (4): 1075–1077. doi : 10.1021 / ja00707a062 . ISSN 0002-7863 .
- ^ "Wiley: enzimas artificiales - Ronald Breslow" . as.wiley.com . Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
- ^ Kirby, Anthony J; Hollfelder, Florian. "De modelos de enzimas a modelos de enzimas (publicación RSC) Anthony J Kirby, Florian Hollfelder" . pubs.rsc.org . Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
- ^ Stephen J. Lippard, Jeremy M. Berg, Principios de Bioinorgánica , Science University Books, 1994 , ISBN 0-935702-72-5