El fotosistema II (o agua-plastoquinona oxidorreductasa ) es el primer complejo proteico en las reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigenada . Se encuentra en la membrana tilacoide de plantas , algas y cianobacterias . Dentro del fotosistema, las enzimas capturan fotones de luz para energizar electrones que luego se transfieren a través de una variedad de coenzimas y cofactores para reducir la plastoquinona a plastoquinol. Los electrones energizados son reemplazados poroxidando el agua para formar iones de hidrógeno y oxígeno molecular.
Al reponer los electrones perdidos con electrones de la división del agua , el fotosistema II proporciona los electrones para que ocurra toda la fotosíntesis. Los iones de hidrógeno (protones) generados por la oxidación del agua ayudan a crear un gradiente de protones que la ATP sintasa utiliza para generar ATP . Los electrones energizados transferidos a la plastoquinona se utilizan en última instancia para reducir el NADP+
a NADPH o se utilizan en el flujo de electrones no cíclico . [1] DCMU es una sustancia química que se utiliza a menudo en el laboratorio para inhibir la fotosíntesis. Cuando está presente, DCMU inhibe el flujo de electrones del fotosistema II a la plastoquinona.
Estructura de complejo
El núcleo de PSII consiste en un heterodímero pseudo-simétrico de dos proteínas homólogas D1 y D2. [2] A diferencia de los centros de reacción de todos los demás fotosistemas en los que la carga positiva que se encuentra en el dímero de clorofila que sufre la separación de carga fotoinducida inicial es igualmente compartida por los dos monómeros, en PSII intacto la carga se localiza principalmente en un centro de clorofila (70 −80%). [3] Debido a esto, P680 + es altamente oxidante y puede participar en la división del agua. [2]
El fotosistema II (de cianobacterias y plantas verdes) está compuesto por alrededor de 20 subunidades (dependiendo del organismo), así como otras proteínas accesorias captadoras de luz. Cada fotosistema II contiene al menos 99 cofactores: 35 clorofila a, 12 betacaroteno , dos feofitina , dos plastoquinona , dos hemo , un bicarbonato, 20 lípidos, el Mn
4CaO
5grupo (incluidos dos iones cloruro), uno no hemo Fe2+
y dos putativos Ca2+
iones por monómero. [4] Hay varias estructuras cristalinas del fotosistema II. [5] Los códigos de acceso a AP para esta proteína son 3WU2 , 3BZ1 , 3BZ2 (3BZ1 y 3BZ2 son estructuras monoméricas del dímero del fotosistema II), [4] 2AXT , 1S5L , 1W5C , 1ILX , 1FE1 , 1IZL .
Subunidad | Familia | Función |
---|---|---|
D1 | Familia de proteínas del centro de reacción fotosintética | Proteína del centro de reacción, se une a la clorofila P680, feofitina, betacaroteno, quinona y centro de manganeso |
D2 | Proteína del centro de reacción | |
CP43 (B) | Proteína captadora de luz del fotosistema II | Se une al centro de manganeso |
CP47 (C) | ||
O | Proteína estabilizadora de manganeso ( InterPro : IPR002628 ) | Proteína estabilizadora de manganeso |
Por convención, los nombres de los genes están formados por la letra de la subunidad Psb +. Por ejemplo, la subunidad O es PsbO . Las excepciones son D1 ( PsbA ) y D2 ( PsbD ). |
Cofactor | Función |
---|---|
Clorofila | Absorbe la energía luminosa y la convierte en energía química. |
Betacaroteno | Apagar el exceso de energía de fotoexcitación |
Hemo B 559 | Unido al citocromo b559 (PsbE-PsbF) como portador de electrones secundario / protector |
Feofitina | Aceptador de electrones primario |
Plastoquinona | Portador de electrones de membrana intratilacoide móvil |
Centro de manganeso | También conocido como el centro evolutivo de oxígeno, o OEC |
Fotosistema II | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.10.3.9 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
|
Complejo generador de oxígeno (OEC)
El complejo que genera oxígeno es el sitio de oxidación del agua. Es un grupo metalo-oxo que comprende cuatro iones manganeso (en estados de oxidación que van de +3 a +4) [6] y un ion calcio divalente. Cuando oxida el agua, produciendo gas oxígeno y protones, entrega secuencialmente los cuatro electrones del agua a una cadena lateral de tirosina (D1-Y161) y luego a la propia P680. Está compuesto por tres subunidades de proteínas, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) y OEE3 (PsbQ); un cuarto péptido PsbR está asociado cerca.
El primer modelo estructural del complejo que genera oxígeno se resolvió mediante cristalografía de rayos X de cristales de proteínas congelados con una resolución de 3,8 Å en 2001. [7] Durante los años siguientes, la resolución del modelo se incrementó gradualmente a 2,9 Å . [8] [9] [10] Si bien la obtención de estas estructuras fue en sí misma una gran hazaña, no mostraron el complejo de evolución de oxígeno con todo detalle. En 2011, la OEC de PSII se resolvió a un nivel de 1.9Å, revelando cinco átomos de oxígeno que sirven como puentes oxo que unen los cinco átomos de metal y cuatro moléculas de agua unidas al grupo Mn4CaO5; Se encontraron más de 1300 moléculas de agua en cada monómero del fotosistema II, algunas de las cuales forman extensas redes de enlaces de hidrógeno que pueden servir como canales para los protones, las moléculas de agua u oxígeno. [11] En esta etapa, se sugiere que las estructuras obtenidas por cristalografía de rayos X están sesgadas, ya que hay evidencia de que los átomos de manganeso son reducidos por los rayos X de alta intensidad utilizados, alterando la estructura OEC observada. Esto incentivó a los investigadores a llevar sus cristales a diferentes instalaciones de rayos X, llamadas láseres de electrones libres de rayos X , como SLAC en los EE. UU. En 2014 se confirmó la estructura observada en 2011. [12] Conocer la estructura del Fotosistema II no fue suficiente para revelar cómo funciona exactamente. Así que ahora la carrera ha comenzado para resolver la estructura del Fotosistema II en diferentes etapas del ciclo mecanicista (discutido a continuación). Actualmente, las estructuras del estado S1 y del estado S3 se han publicado casi simultáneamente de dos grupos diferentes, mostrando la adición de una molécula de oxígeno designada como O6 entre Mn1 y Mn4, [13] [14] sugiriendo que este puede ser el sitio en el oxígeno. complejo en evolución, donde se produce oxígeno.
División de agua
La división fotosintética del agua (o evolución de oxígeno ) es una de las reacciones más importantes del planeta, ya que es la fuente de casi todo el oxígeno de la atmósfera. Además, la separación del agua fotosintética artificial puede contribuir al uso eficaz de la luz solar como fuente de energía alternativa.
El mecanismo de oxidación del agua se comprende con gran detalle. [15] [16] [17] La oxidación del agua a oxígeno molecular requiere la extracción de cuatro electrones y cuatro protones de dos moléculas de agua. La evidencia experimental de que el oxígeno se libera a través de la reacción cíclica del complejo que genera oxígeno (OEC) dentro de un PSII fue proporcionada por Pierre Joliot et al. [18] Han demostrado que, si el material fotosintético adaptado a la oscuridad (plantas superiores, algas y cianobacterias) se expone a una serie de destellos de rotación únicos, la evolución de oxígeno se detecta con un período típico de cuatro oscilaciones amortiguadas con máximos en el tercero y el séptimo destello y con mínimos en el primero y el quinto destello (para una revisión, consulte [19] ). Basándose en este experimento, Bessel Kok y colaboradores [20] introdujeron un ciclo de cinco transiciones inducidas por flash de los llamados estados S , describiendo los cuatro estados redox de OEC: Cuando se han almacenado cuatro equivalentes oxidantes (en el Estado S 4 ), OEC vuelve a su estado S 0 básico. En ausencia de luz, la OEC se "relajará" al estado S 1 ; el estado S 1 se describe a menudo como "estable en la oscuridad". Se considera en gran parte que el estado S 1 consiste en iones de manganeso con estados de oxidación de Mn 3+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Mn 4+ . [21] Finalmente, los estados S intermedios [22] fueron propuestos por Jablonsky y Lazar como un mecanismo regulador y vínculo entre los estados S y la tirosina Z.
En 2012, Renger expresó la idea de cambios internos de moléculas de agua en óxidos típicos en diferentes estados S durante la división del agua. [23]
Inhibidores
Los inhibidores de PSII se utilizan como herbicidas. Hay dos principales familias químicas, las triazinas derivados de cloruro cianúrico [24] de que la atrazina y simazina son las y los más comúnmente utilizados arilo ureas , que incluyen clortolurón y diuron (DCMU). [25] [26]
Ver también
- Evolución de oxígeno
- P680
- Fotosíntesis
- Fotosistema
- Fotosistema I
- Proteína captadora de luz del fotosistema II
- Centro de reacción
- Fotoinhibición
Referencias
- ^ Loll B, Kern J, Saenger W, Zouni A, Biesiadka J (diciembre de 2005). "Hacia la disposición completa del cofactor en la estructura de resolución 3.0 A del fotosistema II". Naturaleza . 438 (7070): 1040–4. Código bibliográfico : 2005Natur.438.1040L . doi : 10.1038 / nature04224 . PMID 16355230 . S2CID 4394735 .
- ^ a b Rutherford AW , Faller P (enero de 2003). "Fotosistema II: perspectivas evolutivas" . Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 358 (1429): 245–53. doi : 10.1098 / rstb.2002.1186 . PMC 1693113 . PMID 12594932 .
- ^ Okubo T, Tomo T, Sugiura M, Noguchi T (abril de 2007). "Perturbación de la estructura de P680 y la distribución de carga en su radical catión en complejos de centros de reacción aislados del fotosistema II según lo revelado por espectroscopía infrarroja de transformada de Fourier". Bioquímica . 46 (14): 4390–7. doi : 10.1021 / bi700157n . PMID 17371054 .
- ^ a b Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Fotosistema de cianobacterias II en resolución 2.9-A y el papel de quinonas, lípidos, canales y cloruro". Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 16 (3): 334–42. doi : 10.1038 / nsmb.1559 . PMID 19219048 . S2CID 23034289 .
- ^ Junko Y, Kern J, Yachandra VK, Nilsson H, Koroidov S, Messinger J (2015). "Capítulo 2, Sección 3 Difracción de rayos X y espectroscopia del fotosistema II a temperatura ambiente utilizando pulsos de rayos X de femtosegundos ". En Kroneck PM, Sosa Torres ME (eds.). Sostener la vida en el planeta Tierra: metaloenzimas que dominan el dioxígeno y otros gases masticables . Iones metálicos en ciencias de la vida. 15 . Saltador. págs. 13–43. doi : 10.1007 / 978-3-319-12415-5_2 . ISBN 978-3-319-12414-8. PMC 4688042 . PMID 25707465 .
- ^ Cox N, Pantazis DA, Lubitz W (junio de 2020). "Comprensión actual del mecanismo de oxidación del agua en el fotosistema II y su relación con los datos XFEL". Revisión anual de bioquímica . 89 (1): 795–820. doi : 10.1146 / annurev-biochem-011520-104801 . PMID 32208765 .
- ^ Zouni A, Witt HT, Kern J, Fromme P, Krauss N, Saenger W, Orth P (febrero de 2001). "Estructura cristalina del fotosistema II de Synechococcus elongatus a una resolución de 3,8". Naturaleza . 409 (6821): 739–43. doi : 10.1038 / 35055589 . PMID 11217865 . S2CID 4344756 .
- ^ Kamiya N, Shen JR (enero de 2003). "Estructura cristalina del fotosistema II de evolución de oxígeno de Thermosynechococcus vulcanus a una resolución de 3,7 A" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (1): 98–103. Código Bibliográfico : 2003PNAS..100 ... 98K . doi : 10.1073 / pnas.0135651100 . PMC 140893 . PMID 12518057 .
- ^ Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K, Barber J, Iwata S (marzo de 2004). "Arquitectura del centro de evolución de oxígeno fotosintético" . Ciencia . 303 (5665): 1831–8. Código Bibliográfico : 2004Sci ... 303.1831F . doi : 10.1126 / science.1093087 . PMID 14764885 . S2CID 31521054 .
- ^ Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Fotosistema de cianobacterias II en resolución 2.9-A y el papel de quinonas, lípidos, canales y cloruro". Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 16 (3): 334–42. doi : 10.1038 / nsmb.1559 . PMID 19219048 . S2CID 23034289 .
- ^ Umena Y, Kawakami K, Shen JR, Kamiya N (mayo de 2011). "Estructura cristalina del fotosistema II de evolución de oxígeno a una resolución de 1,9 Å" (PDF) . Naturaleza . 473 (7345): 55–60. Código Bib : 2011Natur.473 ... 55U . doi : 10.1038 / nature09913 . PMID 21499260 . S2CID 205224374 .
- ^ Suga M, Akita F, Hirata K, Ueno G, Murakami H, Nakajima Y, Shimizu T, Yamashita K, Yamamoto M, Ago H, Shen JR (enero de 2015). "Estructura nativa del fotosistema II a una resolución de 1,95 Å vista por pulsos de rayos X de femtosegundos" . Naturaleza . 517 (7532): 99–103. Código Bib : 2015Natur.517 ... 99S . doi : 10.1038 / nature13991 . PMID 25470056 . S2CID 205241611 .
- ^ Young ID, Ibrahim M, Chatterjee R, Gul S, Fuller F, Koroidov S, et al. (Diciembre de 2016). "Estructura del fotosistema II y unión del sustrato a temperatura ambiente" . Naturaleza . 540 (7633): 453–457. Código Bib : 2016Natur.540..453Y . doi : 10.1038 / nature20161 . PMC 5201176 . PMID 27871088 .
- ^ Suga M, Akita F, Sugahara M, Kubo M, Nakajima Y, Nakane T, et al. (Marzo de 2017). "Cambios estructurales inducidos por la luz y el sitio de formación de enlaces O = O en PSII capturado por XFEL" . Naturaleza . 543 (7643): 131-135. Código Bib : 2017Natur.543..131S . doi : 10.1038 / nature21400 . PMID 28219079 . S2CID 205254025 .
- ^ Vinyard DJ, Brudvig GW (mayo de 2017). "Progreso hacia un mecanismo molecular de oxidación del agua en el fotosistema II". Revisión anual de química física . 68 (1): 101-116. doi : 10.1146 / annurev-physchem-052516-044820 . PMID 28226223 .
- ^ Cox N, Pantazis DA, Lubitz W (junio de 2020). "Comprensión actual del mecanismo de oxidación del agua en el fotosistema II y su relación con los datos XFEL". Revisión anual de bioquímica . 89 (1): 795–820. doi : 10.1146 / annurev-biochem-011520-104801 . PMID 32208765 .
- ^ Ibrahim M, Fransson T, Chatterjee R, Cheah MH, Hussein R, Lassalle L, et al. (Junio de 2020). "Desenredar la secuencia de eventos durante la transición S 2 → S 3 en el fotosistema II e implicaciones para el mecanismo de oxidación del agua" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 117 (23): 12624–12635. doi : 10.1073 / pnas.2000529117 . PMC 7293653 . PMID 32434915 .
- ^ Joliot P .; Barbieri G .; Chabaud R. (1969). "Un nouveau modele des centres photochimiques du systeme II". Fotoquímica y Fotobiología . 10 (5): 309–329. doi : 10.1111 / j.1751-1097.1969.tb05696.x . S2CID 96744015 .
- ^ Joliot P (2003). "Periodo cuatro oscilaciones de la formación de oxígeno inducida por flash en la fotosíntesis". Investigación de la fotosíntesis . 76 (1-3): 65-72. doi : 10.1023 / A: 1024946610564 . PMID 16228566 . S2CID 8742213 .
- ^ Kok B, Forbush B, McGloin M (junio de 1970). "Cooperación de cargas en la evolución fotosintética de O2-I. Un mecanismo lineal de cuatro pasos". Fotoquímica y Fotobiología . 11 (6): 457–75. doi : 10.1111 / j.1751-1097.1970.tb06017.x . PMID 5456273 . S2CID 31914925 .
- ^ Kuntzleman T, Yocum CF (febrero de 2005). "La inhibición inducida por la reducción y la liberación de Mn (II) del complejo generador de oxígeno del fotosistema II por hidroquinona o NH2OH son consistentes con un estado de oxidación Mn (III) / Mn (III) / Mn (IV) / Mn (IV) para el enzima adaptada a la oscuridad ". Bioquímica . 44 (6): 2129–42. doi : 10.1021 / bi048460i . PMID 15697239 .
- ^ Jablonsky J, Lazar D (abril de 2008). "Evidencia de estados S intermedios como fase inicial en el proceso de oxidación compleja que genera oxígeno" . Revista biofísica . 94 (7): 2725–36. Código Bibliográfico : 2008BpJ .... 94.2725J . doi : 10.1529 / biophysj.107.122861 . PMC 2267143 . PMID 18178650 .
- ^ Renger G (agosto de 2012). "Mecanismo de división del agua inducida por la luz en el fotosistema II de organismos fotosintéticos que desarrollan oxígeno" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1817 (8): 1164–76. doi : 10.1016 / j.bbabio.2012.02.005 . PMID 22353626 .
- ^ "Herbicidas de clorotraizina" . alanwood.net . Consultado el 26 de marzo de 2021 .
- ^ "Herbicidas de urea" . alanwood.net . Consultado el 26 de marzo de 2021 .
- ^ Oettmeier W. (1992). "Herbicidas del fotosistema II". Los fotosistemas . págs. 349–408. doi : 10.1016 / B978-0-444-89440-3.50018-7 . ISBN 9780444894403.