En enzimología , una indol-3-glicerol-fosfato sintasa (IGPS) ( EC 4.1.1.48 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
indol-3-glicerol-fosfato sintasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.1.1.48 | |||||||
No CAS. | 9031-60-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Indol-3-glicerol fosfato sintasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | IGPS | |||||||
Pfam | PF00218 | |||||||
Clan pfam | CL0036 | |||||||
InterPro | IPR013798 | |||||||
PROSITE | PDOC00536 | |||||||
SCOP2 | 1pii / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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- 1- (2-carboxifenilamino) -1-desoxi-D-ribulosa 5-fosfato 1-C- (indol-3-il) glicerol 3-fosfato + CO 2 + H 2 O
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , 1- (2-carboxifenilamino) -1-desoxi-D-ribulosa 5-fosfato , pero 3 productos : 1-C- (indol-3-il) -glicerol 3-fosfato , CO 2 y H 2 O .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , concretamente las carboxiliasas, que escinden los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 1- (2-carboxifenilamino) -1-desoxi-D-ribulosa-5-fosfato carboxilasa [ciclando 1-C- (indol-3-il) glicerol-3-fosfato formador ] . Otros nombres de uso común incluyen indoleglicerol fosfato sintetasa , indoleglicerol fosfato sintasa , indol-3-glicerofosfato sintasa , 1- (2-carboxifenilamino) -1-desoxi-D-ribulosa-5-fosfato y carboxilasa (ciclizante) . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina , tirosina y triptófano y sistema de dos componentes - general. Emplea un cofactor , piruvato .
Estudios estructurales
En algunas bacterias , IGPS es una enzima monocatenaria . En otros, como Escherichia coli , es el dominio N-terminal de una enzima bifuncional que también cataliza la actividad de N- (5'-fosforribosil) antranilato isomerasa ( EC 5.3.1.24 ) (PRAI), el tercer paso de la biosíntesis de triptófano . En los hongos , IGPS es el dominio central de una enzima trifuncional que contiene un dominio C-terminal de PRAI y un dominio N-terminal de glutamina amidotransferasa ( EC 2.4.2.- ) (GATasa).
Una estructura del dominio IGPS de la enzima bifuncional de la mesófila bacteria E. coli (eIGPS) ha sido comparado con el monomérica indol-3-glicerol fosfato sintasa de la hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus (sIGPS). Ambas son proteínas de barril de un solo dominio (beta / alfa) de 8, con una (eIGPS) o dos (sIGPS) hélices adicionales insertadas antes de la primera hebra beta . [1]
A finales de 2007, se han resuelto 11 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1A53 , 1I4N , 1J5T , 1JCM , 1JUK , 1JUL , 1LBF , 1LBL , 1PII , 1VC4 y 2C3Z .
Referencias
- ^ Goldman A (diciembre de 1995). "Cómo hacer que me hierva la sangre" . Estructura . 3 (12): 1277–9. doi : 10.1016 / s0969-2126 (01) 00263-5 . PMID 8747452 .
Otras lecturas
- Creighton TE, Yanofsky C (1966). "Indol-3-glicerol fosfato sintetasa de Escherichia coli, una enzima del operón triptófano". J. Biol. Chem . 241 (20): 4616–24. PMID 5332729 .
- Creighton TE; Yanofsky C (1970). "Corismato a triptófano (Escherichia coli) - Antranilato sintetasa, PR transferasa, PRA isomerasa, InGP sintetasa, triptófano sintetasa". Métodos Enzymol . 17A : 365–380. doi : 10.1016 / 0076-6879 (71) 17215-1 .
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). "Estudio proteómico de proteínas de unión a cobre en raíces de Arabidopsis por cromatografía de afinidad de metales inmovilizados y espectrometría de masas". Proteómica . 6 (9): 2746–58. doi : 10.1002 / pmic.200500108 . PMID 16526091 . S2CID 25896917 .