β-lactoglobulina (BLG) es la principal proteína de suero de leche de vaca y oveja 's leche (~ 3 g / l), y también está presente en muchas otras especies de mamíferos; una notable excepción son los humanos. Su estructura, propiedades y función biológica se han revisado muchas veces. [1] [2] [3] [4]
Beta-lactoglobulina | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | BLG | |||||
UniProt | P02754 | |||||
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Función
A diferencia de la otra proteína principal del suero, la α-lactoalbúmina , no se ha identificado una función clara para la β-lactoglobulina, esto a pesar de ser la mayor parte de la composición fraccional de las proteínas globulares aisladas del suero (β-lactoglobulina ≈ 65%, α-lactoalbúmina ≈ 25%, albúmina sérica ≈ 8%, otros ≈ 2%). La β-lactoglobulina es una proteína lipocalina y puede unirse a muchas moléculas hidrófobas , lo que sugiere un papel en su transporte. También se ha demostrado que la β-lactoglobulina puede unirse al hierro a través de los sideróforos [5] y, por tanto, podría tener un papel en la lucha contra los patógenos. Falta un homólogo de β-lactoglobulina en la leche materna humana. [6]
Estructura
Se han identificado varias variantes, las principales en la vaca están etiquetadas como A y B. Debido a su abundancia y facilidad de purificación, se ha sometido a una amplia gama de estudios biofísicos. Su estructura ha sido determinada varias veces por cristalografía de rayos X y RMN . [7] La β-lactoglobulina es de interés directo para la industria alimentaria, ya que sus propiedades pueden ser ventajosas o desventajosas en los productos lácteos y su procesamiento. [8]
La β-lactoglobulina bovina es una proteína relativamente pequeña de 162 residuos , con 18,4 kDa . En condiciones fisiológicas es predominantemente dimérico, pero se disocia en un monómero por debajo de aproximadamente pH 3, conservando su estado nativo según se determina usando RMN. [9] Por el contrario, la β-lactoglobulina también se presenta en formas de agregación tetramérica, [10] octamérica [11] y otras multiméricas [12] en una variedad de condiciones naturales.
Las soluciones de β-lactoglobulina forman geles en diversas condiciones, cuando la estructura nativa está lo suficientemente desestabilizada para permitir la agregación. [13] Bajo calentamiento prolongado a pH bajo y fuerza iónica baja , se forma un gel transparente de "hebras finas" en el que las moléculas de proteína se ensamblan en fibras largas y rígidas.
La β-lactoglobulina es el componente principal de la piel de la leche , coagulando y desnaturalizando cuando la leche hierve. Una vez desnaturalizada, la β-lactoglobulina forma una fina película gelatinosa en la superficie de la leche.
Los intermedios de plegamiento de esta proteína se pueden estudiar mediante espectroscopia de luz y desnaturalizante. Tales experimentos muestran un intermedio inusual pero importante compuesto puramente de hélices alfa, a pesar de que la estructura nativa es una hoja beta. Es probable que Evolution haya seleccionado el intermedio helicoidal para evitar la agregación durante el proceso de plegado. [14]
Significación clínica
Como la leche es un alérgeno conocido, [15] los fabricantes deben demostrar la presencia o ausencia de β-lactoglobulina para garantizar que su etiquetado cumple los requisitos de la Directiva de la CE. Los laboratorios de análisis de alimentos pueden utilizar métodos de ensayo inmunoabsorbentes ligados a enzimas para identificar y cuantificar la β-lactoglobulina en los productos alimenticios. Aunque la β-lactoglobulina se considera un alérgeno importante, se ha demostrado que el impacto protector del consumo de leche cruda depende del contenido de proteína de la fracción de suero y, por lo tanto, de la β-lactoglobulina. [16] Este gran contraste, por un lado un alérgeno y por otro protector, ahora se ha relacionado con su capacidad para transportar micronutrientes. Cuando la β-lactoglobulina transportaba micronutrientes, actuaba como tolerogénica y protegía contra el desarrollo de alergias. Sin embargo, cuando faltaba la carga, se convertía en alérgeno. [17] [18] [19]
La polimerización en laboratorio de la β-lactoglobulina por la transglutaminasa microbiana reduce su alergenicidad en niños y adultos con alergia a la leche de vaca mediada por IgE. [20]
Referencias
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