La alcohol oxidasa de cadena larga es una de las dos clases de enzimas que oxidan los alcoholes grasos o de cadena larga a aldehídos. Se ha encontrado en ciertas levaduras Candida , donde participa en la oxidación omega de ácidos grasos para producir acil-CoA para uso energético o industrial, así como en otros hongos, plantas y bacterias. [1]
alcohol oxidasa de cadena larga | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.1.3.20 | |||||||
No CAS. | 129430-50-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Mecanismo
- La alcohol oxidasa de cadena larga cataliza la reacción química
- alcohol de cadena larga + O 2 2 aldehído de cadena larga + 2 H 2 O 2
- Por tanto, los dos sustratos de esta enzima son el alcohol graso / de cadena larga y el O 2 , mientras que sus dos productos son el aldehído graso / de cadena larga y el peróxido de hidrógeno .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-OH del donante con oxígeno como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es alcohol de cadena larga: oxidorreductasa de oxígeno . Otros nombres de uso común incluyen alcohol graso oxidasa de cadena larga , alcohol graso oxidasa , alcohol graso: oxidorreductasa de oxígeno y ácido graso oxidasa de cadena larga . [2]
Estructura
La enzima es un octámero de ~ 46 kD subunidades [3] (excepto en C. tropicalis , en el que es un dímero de subunidades ~ 70 kD). [4] Es una citocromo c oxidasa que contiene un grupo hemo unido covalentemente usando el motivo Cys-XX-Cys-His. También contiene flavina para ayudar en la oxidación-reducción. La enzima se une a la membrana del retículo endoplásmico . [5]
Las oxidasas de alcohol graso de cadena larga varían entre especies en su especificidad; algunas especies tienen múltiples alcohol oxidasas diferentes. Por lo general, tienen una amplia gama de sustratos, que van desde los alcoholes de cadena corta que comienzan en 4 carbonos hasta los alcoholes de cadena larga más largos con 22 carbonos. Algunos también pueden oxidar dioles seleccionados , alcoholes secundarios , ácidos grasos hidroxi e incluso aldehídos de cadena larga . [4] Sin embargo, cada enzima está optimizada para funcionar con un alcohol específico, a menudo entre 10 y 16 carbonos. En al menos una especie, la enzima fue estereoselectiva para el entantiómero R (-). [6]
Función
Esta enzima puede inducirse en muchas cepas de levadura Candida [5] cultivándolas en alcanos de cadena larga como principal fuente de alimento. [4] Las oxidasas de alcohol graso de cadena larga participan en la oxidación omega de alcanos o ácidos grasos de cadena larga. El alcano se oxida primero a un alcohol por una enzima de la familia del citocromo P450 usando NADPH . Este alcohol es oxidado por la oxidasa de alcohol graso de cadena larga en la levadura. [5]
(Esto es diferente de la vía que se encuentra en los tejidos de los mamíferos, que emplea alcohol graso deshidrogenasa de cadena larga o alcohol graso: NAD + oxidorreductasa y requiere NAD + . [7] La levadura tiene niveles bajos de alcohol graso deshidrogenasa. [4] )
Luego, el alcohol de cadena larga se oxida mediante aldehído deshidrogenasa graso de cadena larga a un ácido carboxílico , que también produce NADH a partir de NAD +. Los ácidos grasos se pueden oxidar nuevamente para formar especies dicarboxílicas que se unen con la coenzima A y entran en la vía de oxidación beta en el peroxisoma . [5]
La alcohol oxidasa de cadena larga también se utiliza en la germinación de plántulas de jojoba ( Simmondsia chinensis ) para degradar los alcoholes grasos esterificados de cadena larga almacenados como cera . [8]
Especies
Esta enzima se ha encontrado en las siguientes especies: [2]
Levadura
- Candida cloacae
- Candida tropicalis
- Starmerella bombicola
- Yarrowia lipolytica
Otros hongos
- Aspergillus terreus
- Mucor circinelloides
Plantas
- Arabidopsis thaliana (berro thale)
- Lotus japonicus
- Simmondsia chinensis (jojoba)
- Tanacetum vulgare (tanaceto común)
Uso industrial
Esta enzima es necesaria para la producción de ácidos dicarboxílicos por la levadura industrial Candida, que tiene vías de oxidación beta no funcionales. Por tanto, pueden producir ácidos dicarboxílicos saturados e insaturados relativamente puros con un alto rendimiento, lo que no es posible mediante síntesis química. Los ácidos dicarboxílicos se utilizan para producir fragancias, poliamidas , poliésteres , adhesivos y antibióticos. [9]
Referencias
- ^ Vanhanen S, West M, Kroon JT, Lindner N, Casey J, Cheng Q, Elborough KM, Slabas AR (febrero de 2000). "Una secuencia de consenso para las oxidasas de alcohol de ácidos grasos de cadena larga de Candida identifica una familia de genes implicados en la oxidación de omega de lípidos en levaduras con homólogos en plantas y bacterias" . La revista de química biológica . 275 (6): 4445–52. doi : 10.1074 / jbc.275.6.4445 . PMID 10660617 .
- ^ a b Brenda Enzymes Database [ se necesita cita completa ]
- ^ Silva-Jiménez H, Zazueta-Novoa V, Durón-Castellanos A, Rodríguez-Robelo C, Leal-Morales CA, Zazueta-Sandoval R (noviembre de 2009). "Distribución intracelular de la actividad de oxidasa de alcohol graso en Mucor circinelloides YR-1 aislado de suelos contaminados con petróleo". Antonie van Leeuwenhoek . 96 (4): 527–35. doi : 10.1007 / s10482-009-9368-x . PMID 19642009 . S2CID 26624543 .
- ^ a b c d Dickinson FM, Wadforth C (marzo de 1992). "Purificación y algunas propiedades de la alcohol oxidasa de Candida tropicalis cultivada con alcanos" . La revista bioquímica . 282 (Pt 2) (2): 325–31. doi : 10.1042 / bj2820325 . PMC 1130782 . PMID 1546949 .
- ^ a b c d Cheng Q, Sanglard D, Vanhanen S, Liu HT, Bombelli P, Smith A, Slabas AR (agosto de 2005). "La oxidasa de alcohol graso de cadena larga de levadura Candida es una hemoproteína de tipo C y juega un papel importante en el metabolismo de los ácidos grasos de cadena larga". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biología molecular y celular de los lípidos . 1735 (3): 192-203. doi : 10.1016 / j.bbalip.2005.06.006 . PMID 16046182 .
- ^ Mauersberger, Stephan; Drechsler, Hannelore; Oehme, Günther; Müller, Hans-Georg (1992). "Sustrato de especificidad y estereoselectividad de la oxidasa de alcoholes grasos de la levadura Candida maltosa". Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 37 . doi : 10.1007 / BF00174205 . S2CID 24683673 .
- ^ Lee T (abril de 1979). "Caracterización de alcohol graso: NAD + oxidorreductasa de hígado de rata" . La revista de química biológica . 254 (8): 2892–6. doi : 10.1016 / S0021-9258 (17) 30157-6 . PMID 34610 .
- ^ Moreau RA, Huang AH (mayo de 1979). "Oxidación de alcohol graso en los cotiledones de plántulas de jojoba". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 194 (2): 422-30. doi : 10.1016 / 0003-9861 (79) 90636-2 . PMID 36040 .
- ^ Cairella M (junio de 1961). "[Inhibidores no esteroides de la corteza suprarrenal]". La Clinica Terapeutica . 20 : 667–79. PMID 13689840 .