De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
Metionina
Estructura química de la metionina
Fórmula esquelética de la forma canónica de metionina
Metionina-de-xtal-3D-bs-17.png
L-metionina-de-xtal-Mercury-3D-sf.png
Nombres
Nombre IUPAC
Metionina
Otros nombres
Ácido 2-amino-4- (metiltio) butanoico
Identificadores
Modelo 3D ( JSmol )
AbreviaturasConocido, M
CHEBI
CHEMBL
ChemSpider
Tarjeta de información ECHA100.000.393 Edita esto en Wikidata
Número CE
  • 200-432-1
KEGG
UNII
  • EnChI = 1S / C5H11NO2S / c1-9-3-2-4 (6) 5 (7) 8 / h4H, 2-3,6H2,1H3, (H, 7,8) controlarY
    Clave: FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N controlarY
  • InChI = 1 / C5H11NO2S / c1-9-3-2-4 (6) 5 (7) 8 / h4H, 2-3,6H2,1H3, (H, 7,8)
  • CSCC [C @ H] (N) C (= O) O
  • Zwiterión : CSCC [C @ H] ([NH3 +]) C (= O) [O-]
Propiedades [2]
C 5 H 11 N O 2 S
Masa molar149,21  g · mol −1
AparienciaPolvo cristalino blanco
Densidad1.340 g / cm 3
Punto de fusion 281 ° C (538 ° F; 554 K) se descompone
Soluble
Acidez (p K a )2,28 (carboxilo), 9,21 (amino) [1]
Farmacología
Código ATC
V03AB26 ( OMS ) QA05BA90 ( OMS ), QG04BA90 ( OMS )
Página de datos complementarios
Estructura y propiedades
Índice de refracción ( n ),
constante dieléctrica (ε r ), etc.

Datos termodinámicos
Comportamiento de fase
sólido-líquido-gas
Datos espectrales
UV , IR , RMN , MS
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒norte verificar  ( ¿qué es   ?)controlarY☒norte
Referencias de Infobox

Metionina (símbolo Met o M ) [3] ( / m ɪ theta aɪ ə n i n / ) [4] es un aminoácido esencial en los seres humanos. Como sustrato para otros aminoácidos como la cisteína y la taurina , compuestos versátiles como SAM-e y el importante antioxidante glutatión , la metionina desempeña un papel fundamental en el metabolismo y la salud de muchas especies, incluidos los humanos. Está codificado por el codón AUG.

La metionina también es una parte importante de la angiogénesis , el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. La suplementación puede beneficiar a quienes padecen intoxicación por cobre. [5] El consumo excesivo de metionina, el donante del grupo metilo en la metilación del ADN , está relacionado con el crecimiento del cáncer en varios estudios. [6] [7] La metionina fue aislada por primera vez en 1921 por John Howard Mueller . [8]

Detalles bioquímicos [ editar ]

La metionina (abreviada Met o M ; codificada por el codón AUG) es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un α-amino grupo (que se encuentra en la protonado -NH 3 + forma en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que está en la -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y un S-metil tioéter cadena lateral, clasificarlo como un no polar , alifático aminoácido.

En los genes nucleares de eucariotas y en Archaea , la metionina está codificada por el codón de inicio , lo que significa que indica el inicio de la región codificante y es el primer aminoácido producido en un polipéptido naciente durante la traducción del ARNm . [9]

Un aminoácido proteinogénico [ editar ]

Junto con la cisteína , la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre . Excluyendo las pocas excepciones en las que la metionina puede actuar como sensor redox (p. Ej., [10] ), los residuos de metionina no tienen una función catalítica. [11] Esto contrasta con los residuos de cisteína, donde el grupo tiol tiene un papel catalítico en muchas proteínas. [11] Sin embargo, el tioéter tiene un papel estructural menor debido al efecto de estabilidad de las interacciones S / π entre el átomo de azufre de la cadena lateral y los aminoácidos aromáticos en un tercio de todas las estructuras proteicas conocidas. [11]Esta falta de un papel importante se refleja en experimentos en los que se observa poco efecto en proteínas en las que la metionina es reemplazada por norleucina , un aminoácido de cadena lateral de hidrocarburo puro que carece de tioéter. [12] Se ha conjeturado que la norleucina estaba presente en las primeras versiones del código genético, pero la metionina se inmiscuyó en la versión final del código genético debido al hecho de que se usa en el cofactor S -adenosil metionina (SAM). [13] Esta situación no es única y puede haber ocurrido con la ornitina y la arginina. [14]

Codificación [ editar ]

La metionina es uno de los dos únicos aminoácidos codificados por un solo codón (AUG) en el código genético estándar (el triptófano , codificado por UGG, es el otro). Como reflejo del origen evolutivo de su codón, los otros codones AUN codifican isoleucina, que también es un aminoácido hidrófobo. En el genoma mitocondrial de varios organismos, incluidos los metazoos y las levaduras , el codón AUA también codifica la metionina. En el código genético estándar, los códigos AUA para isoleucina y el ARNt respectivo ( ileX en Escherichia coli ) usa la base inusual lisidina (bacteria) o agmatidina (arqueas) para discriminar contra AUG.[15] [16]

El codón de metionina AUG es también el codón de inicio más común. Un codón de "inicio" es un mensaje para un ribosoma que indica el inicio de la traducción de la proteína del ARNm cuando el codón AUG está en una secuencia de consenso de Kozak . Como consecuencia, la metionina se incorpora a menudo en la posición N-terminal de las proteínas en eucariotas y arqueas durante la traducción, aunque puede eliminarse mediante modificación postraduccional . En bacterias , el derivado N -formilmetionina se usa como aminoácido inicial.

Derivados [ editar ]

S -adenosil-metionina [ editar ]

La S -adenosil-metionina es un cofactor derivado de la metionina.
Artículo principal: S-adenosil metionina

El derivado de metionina S -adenosil metionina (SAM) es un cofactor que sirve principalmente como donante de metilo . SAM está compuesto por una molécula de adenosilo (a través del carbono 5 ') unida al azufre de la metionina, lo que la convierte en un catión sulfonio (es decir, tres sustituyentes y carga positiva). El azufre actúa como un ácido de Lewis blando (es decir, donante / electrófilo) que permite que el grupo S -metilo se transfiera a un sistema de oxígeno, nitrógeno o aromático, a menudo con la ayuda de otros cofactores como la cobalamina (vitamina B12 en humanos). ). Algunas enzimas usan SAM para iniciar una reacción radical; estos se llaman SAM radicalenzimas. Como resultado de la transferencia del grupo metilo, se obtiene S-adenosil-homocisteína. En las bacterias, esto se regenera por metilación o se recupera eliminando la adenina y la homocisteína, dejando que el compuesto dihidroxipentandiona se convierta espontáneamente en autoinductor-2 , que se excreta como un producto de desecho / señal de quórum.

Biosíntesis [ editar ]

Biosíntesis de metionina

Como aminoácido esencial, la metionina no se sintetiza de novo en humanos y otros animales, que deben ingerir metionina o proteínas que contienen metionina. En plantas y microorganismos, la biosíntesis de metionina pertenece a la familia del aspartato , junto con la treonina y la lisina (vía diaminopimelato , pero no vía α-aminoadipato ). La columna vertebral principal se deriva del ácido aspártico , mientras que el azufre puede provenir de cisteína , metanotiol o sulfuro de hidrógeno . [11]

  • En primer lugar, el ácido aspártico se convierte a través de β-aspartil-semialdehído en homoserina mediante dos pasos de reducción del grupo carboxilo terminal (la homoserina tiene por tanto un γ-hidroxilo, de ahí la homo- serie). El aspartato-semialdehído intermedio es el punto de ramificación con la vía biosintética de la lisina, donde en cambio se condensa con piruvato. La homoserina es el punto de ramificación con la vía de la treonina, donde en cambio se isomeriza después de activar el hidroxilo terminal con fosfato (también utilizado para la biosíntesis de metionina en plantas). [11]
  • A continuación, la homoserina se activa con un grupo fosfato, succinilo o acetilo en el hidroxilo.
    • En plantas y posiblemente en algunas bacterias, se usa [11] fosfato. Este paso se comparte con la biosíntesis de treonina. [11]
    • En la mayoría de los organismos, se usa un grupo acetilo para activar la homoserina. Esto puede ser catalizado en bacterias por una enzima codificada por metX o metA (no homólogos). [11]
    • En enterobacterias y un número limitado de otros organismos, se usa succinato. La enzima que cataliza la reacción es MetA y la especificidad para acetil-CoA y succinil-CoA viene dictada por un solo residuo. [11] Se desconoce la base fisiológica de la preferencia de acetil-CoA o succinil-CoA, pero estas rutas alternativas están presentes en algunas otras rutas ( por ejemplo, biosíntesis de lisina y biosíntesis de arginina).
  • El grupo activador de hidroxilo se reemplaza luego con cisteína, metanotiol o sulfuro de hidrógeno. Una reacción de reemplazo es técnicamente una eliminación γ seguida de una variante de una adición de Michael . Todas las enzimas implicadas son homólogas y miembros de la familia de enzimas dependientes de PLP del metabolismo Cys / Met , que es un subconjunto del clado de pliegue tipo I dependiente de PLP. Utilizan el cofactor PLP ( fosfato de piridoxal ), que funciona estabilizando los intermedios de carbanión. [11]
    • Si reacciona con la cisteína, produce cistationina , que se escinde para producir homocisteína . Las enzimas involucradas son cistationina-γ-sintasa (codificada por metB en bacterias) y cistationina-β-liasa ( metC ). La cistationina se une de manera diferente en las dos enzimas, lo que permite que se produzcan reacciones β o γ. [11]
    • Si reacciona con el sulfuro de hidrógeno libre, produce homocisteína. Esto es catalizado por O- acetilhomoserina aminocarboxipropiltransferasa (anteriormente conocida como O- acetilhomoserina (tiol)-liasa. Está codificada por metY o metZ en bacterias. [11]
    • Si reacciona con el metanotiol, produce metionina directamente. El metanetiol es un subproducto de la vía catabólica de ciertos compuestos, por lo que esta vía es menos común. [11]
  • Si se produce homocisteína, el grupo tiol se metila, produciendo metionina. Se conocen dos metionina sintasas ; uno es dependiente de la cobalamina (vitamina B 12 ) y el otro es independiente. [11]

La vía que utiliza cisteína se denomina " vía de transulfuración ", mientras que la vía que utiliza sulfuro de hidrógeno (o metanotiol) se denomina "vía de sulfurilación directa".

La cisteína se produce de manera similar, es decir, se puede preparar a partir de una serina activada y de homocisteína ("ruta de trans-sulfurilación inversa") o de sulfuro de hidrógeno ("ruta de sulfurilación directa"); la serina activada es generalmente O -acetil-serina (a través de CysK o CysM en E. coli ), pero en Aeropyrum pernix y algunas otras arqueas se usa O -fosfoserina. [17] CysK y CysM son homólogos, pero pertenecen al clado PLP pliegue tipo III.

Vía de trans-sulfurilación [ editar ]

Artículo principal: vía de transulfuración

Enzimas involucradas en la ruta de trans-sulfurilación de E. coli de la biosíntesis de metionina:

  1. Aspartoquinasa
  2. Aspartato-semialdehído deshidrogenasa
  3. Homoserina deshidrogenasa
  4. Homoserina O-transsuccinilasa
  5. Cistationina-γ-sintasa
  6. Cistationina-β-liasa
  7. Metionina sintasa (en los mamíferos, este paso lo realiza la homocisteína metiltransferasa o la betaína-homocisteína S-metiltransferasa ).

Otras vías bioquímicas [ editar ]

Destinos de la metionina

Aunque los mamíferos no pueden sintetizar metionina, aún pueden usarla en una variedad de vías bioquímicas:

Catabolismo [ editar ]

La metionina se convierte en S-adenosilmetionina (SAM) por (1) metionina adenosiltransferasa .

SAM sirve como donante de metilo en muchas (2) reacciones de metiltransferasa y se convierte en S -adenosilhomocisteína (SAH).

(3) Cisteína adenosilhomocisteinasa .

Regeneración [ editar ]

La metionina se puede regenerar a partir de la homocisteína a través de (4) metionina sintasa en una reacción que requiere vitamina B 12 como cofactor .

La homocisteína también se puede remetilar usando glicina betaína (NNN-trimetilglicina, TMG) ​​a metionina a través de la enzima betaína-homocisteína metiltransferasa (EC2.1.1.5, BHMT). El BHMT constituye hasta el 1,5% de toda la proteína soluble del hígado, y la evidencia reciente sugiere que puede tener una mayor influencia en la homeostasis de la metionina y la homocisteína que la metionina sintasa.

Vía de transulfurilación inversa: conversión a cisteína [ editar ]

La homocisteína se puede convertir en cisteína.

  • (5) Cistationina-β-sintasa (una enzima que requiere la forma activa de vitamina B6 , fosfato de piridoxal ) combina homocisteína y serina para producir cistationina . En lugar de degradar la cistationina a través de la cistationina-β-liasa , como en la vía biosintética, la cistationina se descompone en cisteína y α-cetobutirato a través de (6) cistationina-γ-liasa .
  • (7) La enzima α-cetoácido deshidrogenasa convierte el α-cetobutirato en propionil-CoA , que se metaboliza a succinil-CoA en un proceso de tres pasos (ver propionil-CoA para la vía).

Síntesis de etileno [ editar ]

Este aminoácido también lo utilizan las plantas para la síntesis de etileno . El proceso se conoce como ciclo Yang o ciclo de metionina.

El ciclo Yang

Síntesis química [ editar ]

La síntesis industrial combina acroleína , metanotiol y cianuro, que produce la hidantoína . [18] La metionina racémica también se puede sintetizar a partir de ftalimidomalonato de dietil sodio mediante alquilación con sulfuro de cloroetilmetilo (ClCH 2 CH 2 SCH 3 ) seguido de hidrólisis y descarboxilación. [19]

Nutrición humana [ editar ]

Requisitos [ editar ]

La Junta de Alimentos y Nutrición del Instituto de Medicina de EE. UU. Estableció las cantidades dietéticas recomendadas (RDA) de aminoácidos esenciales en 2002. Para la metionina combinada con cisteína, para adultos de 19 años o más, 19 mg / kg de peso corporal / día. [20]

Fuentes dietéticas [ editar ]

Fuentes alimenticias de metionina [21]
Comidag / 100g
Huevo , clara, seca, en polvo, reducida en glucosa3.204
Harina de semillas de sésamo (baja en grasas)1,656
nueces de Brasil1.124
Queso , parmesano, rallado1,114
semilla de cáñamo , pelada0,933
Concentrado de proteína de soja0,814
Pollo , parrillas o freidoras, asadas0,801
Pescado , atún, light, enlatado en agua, sólidos escurridos0,755
Ternera , curada, seca0,749
Tocino0.593
semillas de chia0.588
Ternera , molida, 95% carne magra / 5% grasa, cruda0.565
Carne de cerdo , molida, 96% magra / 4% grasa, cruda0.564
Germen de trigo0,456
Huevo , entero, cocido, cocido0.392
Avena0.312
Miseria0.309
Garbanzo0,253
Maíz , amarillo0,197
Almendras0,151
Frijoles pintos cocidos0,117
Lentejas cocidas0.077
Arroz integral, de grano medio, cocido0.052

Se pueden encontrar altos niveles de metionina en huevos, carne y pescado; semillas de sésamo, nueces de Brasil y algunas otras semillas de plantas; y cereales . La mayoría de las frutas y verduras contienen muy poco. La mayoría de las legumbres , aunque densas en proteínas, son bajas en metionina. Las proteínas sin metionina adecuada no se consideran proteínas completas . [22] Por esa razón, a veces se agrega metionina racémica como ingrediente a los alimentos para mascotas . [23]

Restricción [ editar ]

Alguna evidencia científica indica que restringir el consumo de metionina puede aumentar la esperanza de vida de las moscas de la fruta. [24]

Un estudio de 2005 mostró que la restricción de metionina sin restricción de energía extiende la esperanza de vida de los ratones. [25] Esta extensión requiere una señalización intacta de la hormona del crecimiento, ya que los animales sin señalización intacta de la hormona del crecimiento no tienen un aumento adicional en la vida útil cuando se restringe la metionina. [26] La respuesta metabólica a la restricción de metionina también se altera en mutantes de señalización de la hormona del crecimiento de ratón. [27]

Un estudio publicado en Nature mostró que agregar solo el aminoácido esencial metionina a la dieta de las moscas de la fruta bajo restricción dietética, incluida la restricción de aminoácidos esenciales (EAA), restauró la fertilidad sin reducir la esperanza de vida más larga que es típica de la restricción dietética, lo que los investigadores para determinar que la metionina "actúa en combinación con uno o más EAA para acortar la vida útil". [24] [28] [29] Restaurar la metionina en la dieta de los ratones con un régimen de restricción dietética bloquea muchos beneficios agudos de la restricción dietética, un proceso que puede estar mediado por una mayor producción de sulfuro de hidrógeno. [30]

Varios estudios mostraron que la restricción de metionina también inhibe los procesos patológicos relacionados con el envejecimiento en ratones [31] [32] e inhibe la carcinogénesis de colon en ratas. [33] En los seres humanos, la restricción de metionina mediante la modificación de la dieta podría lograrse mediante una dieta basada en plantas. [34]

La restricción de la metionina en la dieta reduce los niveles de su catabolito S-adenosilmetionina (SAM), lo que resulta en una pérdida posterior de metilación de histonas . [35] Un proceso activo mediado por una metilación preservada específica de H3K9 preserva la memoria del perfil de metilación original, lo que permite que el epigenoma se restaure en la dieta cuando los niveles de metionina regresan. [35]

Un estudio de 2009 en ratas mostró que "la suplementación con metionina en la dieta aumenta específicamente la producción de ROS mitocondrial y el daño oxidativo del ADN mitocondrial en las mitocondrias del hígado de rata, ofreciendo un mecanismo plausible para su hepatotoxicidad ". [36]

Sin embargo, dado que la metionina es un aminoácido esencial , no se puede eliminar por completo de la dieta de los animales sin que se produzcan enfermedades o la muerte con el tiempo. [ cita requerida ] Por ejemplo, las ratas alimentadas con una dieta sin metionina y colina desarrollaron esteatohepatitis (hígado graso) y anemia , y perdieron dos tercios de su peso corporal durante 5 semanas. La administración de metionina mejoró las consecuencias patológicas de la privación de metionina. [37] La eliminación a corto plazo de solo metionina de la dieta puede revertir la obesidad inducida por la dieta y promueve la sensibilidad a la insulina en ratones, [38]y la restricción de metionina también protege un modelo de ratón de obesidad poligénica espontánea y diabetes. [39]

Salud [ editar ]

La pérdida de metionina se ha relacionado con el encanecimiento senil del cabello. Su falta conduce a una acumulación de peróxido de hidrógeno en los folículos pilosos, una reducción de la eficacia de la tirosinasa y una pérdida gradual del color del cabello. [40] La metionina aumenta la concentración intracelular de GSH, lo que promueve la defensa celular mediada por antioxidantes y la regulación redox. También protege a las células contra la pérdida de células nigrales inducida por la dopamina al unirse a metabolitos oxidativos. [41]

La metionina es un intermediario en la biosíntesis de cisteína , carnitina , taurina , lecitina , fosfatidilcolina y otros fosfolípidos . La conversión incorrecta de metionina puede provocar aterosclerosis [42] debido a la acumulación de homocisteína .

Otros usos [ editar ]

La DL- metionina a veces se administra como suplemento a los perros; Ayuda a reducir las posibilidades de cálculos renales en perros. También se sabe que la metionina aumenta la excreción urinaria de quinidina al acidificar la orina. Los antibióticos aminoglucósidos utilizados para tratar las infecciones del tracto urinario funcionan mejor en condiciones alcalinas, y la acidificación urinaria por el uso de metionina puede reducir su eficacia. Si un perro tiene una dieta que acidifica la orina, no se debe usar metionina. [43]

La metionina está permitida como suplemento a la alimentación de aves de corral orgánica bajo el programa orgánico certificado de EE. UU. [44]

La metionina se puede utilizar como plaguicida no tóxico contra las orugas gigantes de cola de golondrina , que son una plaga grave para los cultivos de naranjos. [45]

Ver también [ editar ]

  • Alantoína
  • Formilmetionina
  • Oxidación de metionina
  • Intoxicación por paracetamol
  • Metionina fotorreactiva
  • S-metilcisteína

Referencias [ editar ]

  1. ^ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM (1959). Datos para la investigación bioquímica . Oxford: Clarendon Press.
  2. ^ Weast, Robert C., ed. (1981). Manual CRC de Química y Física (62ª ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. pag. C-374. ISBN 0-8493-0462-8..
  3. ^ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado desde el original el 9 de octubre de 2008 . Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  4. ^ "Metionina" . Prensa de la Universidad de Oxford.
  5. ^ "Metionina" . WebMD .
  6. ^ Cavuoto P, Fenech MF (2012). "Una revisión de la dependencia de metionina y el papel de la restricción de metionina en el control del crecimiento del cáncer y la extensión de la vida". Reseñas de tratamientos contra el cáncer . 38 (6): 726–36. doi : 10.1016 / j.ctrv.2012.01.004 . PMID 22342103 . 
  7. ^ Cajero E, Durando X, Vasson MP, Farges MC, Demiden A, Maurizis JC, Madelmont JC, Chollet P (2003). "Dependencia de metionina y tratamiento del cáncer". Reseñas de tratamientos contra el cáncer . 29 (6): 489–99. doi : 10.1016 / S0305-7372 (03) 00118-X . PMID 14585259 . 
  8. ^ Pappenheimer AM (1987). "Una memoria biográfica de John Howard Mueller" (PDF) . Washington DC: Academia Nacional de Ciencias.
  9. ^ Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM (diciembre de 2011). "Vías de biosíntesis de aminoácidos y asimilación de nitrógeno: una gran deleción genómica durante la evolución de los eucariotas" . BMC Genomics . 12 Suppl 4: S2. doi : 10.1186 / 1471-2164-12-S4-S2 . PMC 3287585 . PMID 22369087 .  
  10. ^ Bigelow DJ, Squier TC (enero de 2005). "Modulación redox de la señalización celular y el metabolismo a través de la oxidación reversible de sensores de metionina en proteínas reguladoras de calcio" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica (manuscrito enviado). 1703 (2): 121–34. doi : 10.1016 / j.bbapap.2004.09.012 . PMID 15680220 . 
  11. ^ a b c d e f g h i j k l m n Ferla MP, Patrick WM (agosto de 2014). "Biosíntesis de metionina bacteriana" . Microbiología . 160 (Pt 8): 1571–84. doi : 10.1099 / mic.0.077826-0 . PMID 24939187 . 
  12. ^ Cirino PC, Tang Y, Takahashi K, Tirrell DA, Arnold FH (septiembre de 2003). "La incorporación global de norleucina en lugar de metionina en el dominio hemo del citocromo P450 BM-3 aumenta la actividad de la peroxigenasa". Biotecnología y Bioingeniería . 83 (6): 729–34. doi : 10.1002 / bit.10718 . PMID 12889037 . S2CID 11380413 .  
  13. ^ Alvarez-Carreño C, Becerra A, Lazcano A (octubre de 2013). "La norvalina y la norleucina pueden haber sido componentes proteicos más abundantes durante las primeras etapas de la evolución celular". Orígenes de la vida y evolución de la biosfera . 43 (4–5): 363–75. Código bibliográfico : 2013OLEB ... 43..363A . doi : 10.1007 / s11084-013-9344-3 . PMID 24013929 . S2CID 17224537 .  
  14. ^ Jukes TH (agosto de 1973). "La arginina como un intruso evolutivo en la síntesis de proteínas". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 53 (3): 709-14. doi : 10.1016 / 0006-291x (73) 90151-4 . PMID 4731949 . 
  15. ^ Ikeuchi Y, Kimura S, Numata T, Nakamura D, Yokogawa T, Ogata T, Wada T, Suzuki T, Suzuki T (abril de 2010). "La citidina conjugada con agmatina en un anticodón de ARNt es esencial para la decodificación de AUA en arqueas". Biología química de la naturaleza . 6 (4): 277–82. doi : 10.1038 / nchembio.323 . PMID 20139989 . 
  16. ^ Muramatsu T, Nishikawa K, Nemoto F, Kuchino Y, Nishimura S, Miyazawa T, Yokoyama S (noviembre de 1988). "Las especificidades de codones y aminoácidos de un ARN de transferencia se convierten mediante una única modificación postranscripcional". Naturaleza . 336 (6195): 179–81. Código Bibliográfico : 1988Natur.336..179M . doi : 10.1038 / 336179a0 . PMID 3054566 . S2CID 4371485 .  
  17. ^ Mino K, Ishikawa K (septiembre de 2003). "Una nueva reacción de sulfhidrilación de O-fosfo-L-serina catalizada por O-acetilserina sulfhidrilasa de Aeropyrum pernix K1" . Cartas FEBS . 551 (1-3): 133–8. doi : 10.1016 / S0014-5793 (03) 00913-X . PMID 12965218 . S2CID 28360765 .  
  18. ^ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2006). Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Weinheim: Wiley-VCH. doi : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  19. ^ Barger G, Weichselbaum TE (1934). " dl- metionina" . Síntesis orgánicas . 14 : 58.; Volumen colectivo , 2 , p. 384
  20. ^ Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y Aminoácidos" . Ingestas dietéticas de referencia para energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 589–768.
  21. ^ "Base de datos nacional de nutrientes para referencia estándar" . Departamento de Agricultura de Estados Unidos. Archivado desde el original el 3 de marzo de 2015 . Consultado el 7 de septiembre de 2009 . Cite journal requires |journal= (help)
  22. ^ Finkelstein JD (mayo de 1990). "Metabolismo de la metionina en mamíferos". La Revista de Bioquímica Nutricional . 1 (5): 228–37. doi : 10.1016 / 0955-2863 (90) 90070-2 . PMID 15539209 . 
  23. ^ Palika L (1996). La guía del consumidor sobre alimentos para perros: qué hay en los alimentos para perros, por qué están ahí y cómo elegir la mejor comida para su perro . Nueva York: Howell Book House. ISBN 978-0-87605-467-3.
  24. ↑ a b Grandison RC, Piper MD, Partridge L (diciembre de 2009). "El desequilibrio de aminoácidos explica la extensión de la vida útil por la restricción dietética en Drosophila" . Naturaleza . 462 (7276): 1061–4. Código Bibliográfico : 2009Natur.462.1061G . doi : 10.1038 / nature08619 . PMC 2798000 . PMID 19956092 . Resumen de laicos .  
  25. ^ Miller RA, Buehner G, Chang Y, Harper JM, Sigler R, Smith-Wheelock M (junio de 2005). "La dieta deficiente en metionina extiende la vida útil del ratón, ralentiza el envejecimiento inmunológico y del cristalino, altera los niveles de glucosa, T4, IGF-I e insulina, y aumenta los niveles de MIF de los hepatocitos y la resistencia al estrés" . Célula de envejecimiento . 4 (3): 119-25. doi : 10.1111 / j.1474-9726.2005.00152.x . PMC 7159399 . PMID 15924568 .  .
  26. ^ Brown-Borg HM, Rakoczy SG, Wonderlich JA, Rojanathammanee L, Kopchick JJ, Armstrong V, Raasakka D (diciembre de 2014). "La señalización de la hormona del crecimiento es necesaria para la prolongación de la vida útil mediante la metionina dietética" . Célula de envejecimiento . 13 (6): 1019–27. doi : 10.1111 / acel.12269 . PMC 4244257 . PMID 25234161 .  
  27. ^ Brown-Borg HM, Rakoczy S, Wonderlich JA, Borg KE, Rojanathammanee L (abril de 2018). "Adaptación metabólica de ratones transgénicos de hormona de crecimiento de vida corta a la restricción y suplementación de metionina" . Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1418 (1): 118-136. Código bibliográfico : 2018NYASA1418..118B . doi : 10.1111 / nyas.13687 . PMC 7025433 . PMID 29722030 .  
  28. ^ Grandison RC, Piper MD, Partridge L (diciembre de 2009). "El desequilibrio de aminoácidos explica la extensión de la vida útil por la restricción dietética en Drosophila" . Naturaleza . 462 (7276): 1061–4. Código Bibliográfico : 2009Natur.462.1061G . doi : 10.1038 / nature08619 . PMC 2798000 . PMID 19956092 .  
  29. ^ "La receta de aminoácidos podría ser adecuada para una larga vida" . Noticias de ciencia . 2 de diciembre de 2009.
  30. ^ Hine C, Harputlugil E, Zhang Y, Ruckenstuhl C, Lee BC, Brace L, Longchamp A, Treviño-Villarreal JH, Mejia P, Ozaki CK, Wang R, Gladyshev VN, Madeo F, Mair WB, Mitchell JR (enero de 2015 ). "La producción de sulfuro de hidrógeno endógeno es esencial para los beneficios de la restricción dietética" . Celular . 160 (1–2): 132–44. doi : 10.1016 / j.cell.2014.11.048 . PMC 4297538 . PMID 25542313 .  
  31. ^ Richie JP, Leutzinger Y, Parthasarathy S, Malloy V, Orentreich N, Zimmerman JA (diciembre de 1994). "La restricción de metionina aumenta el glutatión en sangre y la longevidad en ratas F344". Revista FASEB . 8 (15): 1302–7. doi : 10.1096 / fasebj.8.15.8001743 . PMID 8001743 . S2CID 25198679 .  
  32. ^ Sun L, Sadighi Akha AA, Miller RA, Harper JM (julio de 2009). "Extensión de la vida útil en ratones por restricción de alimentos antes del destete y por restricción de metionina en la mediana edad" . Las Revistas de Gerontología. Serie A, Ciencias Biológicas y Ciencias Médicas . 64 (7): 711-22. doi : 10.1093 / gerona / glp051 . PMC 2691799 . PMID 19414512 .  
  33. ^ Komninou D, Leutzinger Y, Reddy BS, Richie JP (2006). "La restricción de metionina inhibe la carcinogénesis de colon". Nutrición y cáncer . 54 (2): 202–8. doi : 10.1207 / s15327914nc5402_6 . PMID 16898864 . S2CID 27492544 .  
  34. ^ Cavuoto P, Fenech MF (octubre de 2012). "Una revisión de la dependencia de metionina y el papel de la restricción de metionina en el control del crecimiento del cáncer y la extensión de la vida". Reseñas de tratamientos contra el cáncer . 38 (6): 726–36. doi : 10.1016 / j.ctrv.2012.01.004 . PMID 22342103 . 
  35. ^ a b Haws, Spencer A .; Yu, Deyang; Ye, Cunqi; Wille, Coral K .; Nguyen, Long C .; Krautkramer, Kimberly A .; Tomasiewicz, Jay L .; Yang, Shany E .; Miller, Blake R .; Liu, Wallace H .; Igarashi, Kazuhiko (13 de marzo de 2020). "El agotamiento del metabolito de metilo provoca respuestas adaptativas para apoyar la estabilidad de la heterocromatina y la persistencia epigenética". Célula molecular . 78 (2): 210–223.e8. doi : 10.1016 / j.molcel.2020.03.004 . ISSN 1097-4164 . PMC  7191556. PMID 32208170 .  
  36. ^ Gomez J, Caro P, Sanchez I, Naudi A, Jove M, Portero-Otin M, Lopez-Torres M, Pamplona R, Barja G (junio de 2009). "Efecto de la suplementación dietética con metionina sobre la generación de radicales de oxígeno mitocondrial y daño oxidativo del ADN en hígado y corazón de rata". Revista de Bioenergética y Biomembranas . 41 (3): 309–21. doi : 10.1007 / s10863-009-9229-3 . PMID 19633937 . S2CID 24106490 .  
  37. ^ Oz HS, Chen TS, Neuman M (marzo de 2008). "Deficiencia de metionina y daño hepático en un modelo de esteatohepatitis dietética" . Enfermedades y Ciencias Digestivas . 53 (3): 767–76. doi : 10.1007 / s10620-007-9900-7 . PMC 2271115 . PMID 17710550 .  
  38. ^ Yu D, Yang SE, Miller BR, Wisinski JA, Sherman DS, Brinkman JA, Tomasiewicz JL, Cummings NE, Kimple ME, Cryns VL, Lamming DW (enero de 2018). "La privación de metionina a corto plazo mejora la salud metabólica a través de mecanismos sexualmente dimórficos, independientes de mTORC1" . Revista FASEB . 32 (6): 3471–3482. doi : 10.1096 / fj.201701211R . PMC 5956241 . PMID 29401631 .  
  39. ↑ Castaño-Martinez, Teresa; Schumacher, Fabián; Schumacher, Silke; Kochlik, Bastian; Weber, Daniela; Grune, Tilman; Biemann, Ronald; McCann, Adrian; Abraham, Klaus (6 de marzo de 2019). "La restricción de metionina previene la aparición de diabetes tipo 2 en ratones NZO" . El diario FASEB . 33 (6): 7092–7102. doi : 10.1096 / fj.201900150R . ISSN 1530-6860 . PMC 6529347 . PMID 30841758 .   
  40. ^ Madera JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, et al. (Julio de 2009). "Envejecimiento senil del cabello: el estrés oxidativo mediado por H2O2 afecta el color del cabello humano al atenuar la reparación del sulfóxido de metionina". Revista FASEB . 23 (7): 2065–75. arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096 / fj.08-125435 . hdl : 10454/6241 . PMID 19237503 . S2CID 16069417 .  
  41. ^ Pinnen F, et al. (2009). "Cofármacos que unen L-dopa y antioxidantes que contienen azufre: nuevas herramientas farmacológicas contra la enfermedad de Parkinson". Revista de Química Medicinal . 52 (2): 559–63. doi : 10.1021 / jm801266x . PMID 19093882 . 
  42. ^ Refsum H, Ueland PM, Nygård O, Vollset SE (1998). "Homocisteína y enfermedad cardiovascular". Revisión anual de medicina . 49 (1): 31–62. doi : 10.1146 / annurev.med.49.1.31 . PMID 9509248 . 
  43. ^ Grimshaw, Jane (25 de julio de 2011) Metionina para usos de perros y efectos secundarios . critters360.com
  44. ^ "Reglas y regulaciones" . Registro Federal . 76 (49): 13501-13504. 14 de marzo de 2011.
  45. ^ Lewis DS, Cuda JP, Stevens BR (diciembre de 2011). "Un plaguicida bioracional novedoso: eficacia de la metionina contra Heraclides (Papilio) cresphontes, un sustituto del invasor Princeps (Papilio) demoleus (Lepidoptera: Papilionidae)". Revista de Entomología Económica . 104 (6): 1986-1990. doi : 10.1603 / ec11132 . PMID 22299361 . S2CID 45255198 .  

Enlaces externos [ editar ]

  • Rudra MN, Chowdhury LM (30 de septiembre de 1950). "Contenido de metionina de cereales y legumbres". Naturaleza . 166 (568): 568. Bibcode : 1950Natur.166..568R . doi : 10.1038 / 166568a0 . PMID  14780151 . S2CID  3026278 .