En enzimología , coenzima-B sulfoetiltiotransferasa , también conocida como metil-coenzima M reductasa (MCR) o más sistemáticamente como 2- (metiltio) etanosulfonato: N- (7-tioheptanoil) -3-O-fosfotreonina S- (2-sulfoetil) la tiotransferasa es una enzima que cataliza el paso final en la formación de metano . [1] Lo hace combinando la coenzima B donante de hidrógeno y la coenzima M donante de metilo . A través de esta enzima, se produjo la mayor parte del gas natural de la tierra. Los rumiantes (por ejemplo, las vacas) producen metano porque sus rumen contienenprocariotas metanogénicos ( Archaea ) [2] [3] que codifican y expresan el conjunto de genes de este complejo enzimático.
coenzima B sulfoetiltiotransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.8.4.1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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La enzima tiene dos sitios activos , cada uno ocupado por el cofactor F 430 que contiene níquel . [4]
- + ⇌ CoM-SS-CoB + metano
Los dos sustratos de esta enzima son 2- (metiltio) etanosulfonato y N- (7-mercaptoheptanoil) treonina 3-O-fosfato ; sus dos productos son CoM-SS-CoB y metano . El 3-nitrooxipropanol inhibe la enzima. [5]
En algunas especies, la enzima reacciona a la inversa (un proceso llamado metanogénesis inversa ), catalizando la oxidación anaeróbica del metano y, por lo tanto, eliminándolo del medio ambiente. [6] Estos organismos son metanótrofos .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren grupos alquiltio.
Esta enzima participa en la biosíntesis de folato . [ cita requerida ]
Estructura
La coenzima B sulfoetiltiotransferasa es un complejo multiproteico formado por un par de mitades idénticas. Cada mitad está compuesta por tres subunidades: α, β y γ, [7] también llamadas McrA, McrB y McrG, respectivamente.
Referencias
- ^ Stephen W., Ragdale (2014). "Capítulo 6. Bioquímica de la metil-coenzima M reductasa: la metaloenzima de níquel que cataliza el paso final en la síntesis y el primer paso en la oxidación anaeróbica del metano de gases de efecto invernadero ". En Peter MH Kroneck y Martha E. Sosa Torres (ed.). La biogeoquímica impulsada por metales de compuestos gaseosos en el medio ambiente . Iones metálicos en ciencias de la vida. 14 . Saltador. págs. 125-145. doi : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_6 . PMID 25416393 .
- ^ http://microbewiki.kenyon.edu/index.php/Bovine_Rumen#Methanogens
- ^ Whitford MF, Teather RM, Forster RJ (2001). "Análisis filogenético de metanógenos del rumen bovino" . Microbiología BMC . 1 : 5. doi : 10.1186 / 1471-2180-1-5 . PMC 32158 . PMID 11384509 .
- ^ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un homenaje a Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture" . Microbiología . 144 (9): 2377–406. doi : 10.1099 / 00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 .
- ^ Hristov AN, Oh J, Giallongo F, Frederick TW, Harper MT, Weeks HL, Branco AF, Moate PJ, Deighton MH, Williams SR, Kindermann M, Duval S (agosto de 2015). "Un inhibidor disminuyó persistentemente la emisión de metano entérico de las vacas lecheras sin efectos negativos sobre la producción de leche" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (34): 10663–8. Código Bibliográfico : 2015PNAS..11210663H . doi : 10.1073 / pnas.1504124112 . PMC 4553761 . PMID 26229078 .
- ^ Hallam SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Richardson PM, DeLong EF (septiembre de 2004). "Metanogénesis inversa: probar la hipótesis con genómica ambiental". Ciencia . 305 (5689): 1457–62. Código Bibliográfico : 2004Sci ... 305.1457H . doi : 10.1126 / science.1100025 . PMID 15353801 .
- ^ Ermler U, Grabarse W, Shima S, Goubeaud M, Thauer RK (noviembre de 1997). "Estructura cristalina de la metil-coenzima M reductasa: la enzima clave de la formación biológica de metano". Ciencia . 278 (5342): 1457–62. Bibcode : 1997Sci ... 278.1457E . doi : 10.1126 / science.278.5342.1457 . PMID 9367957 .
Otras lecturas
- Bobik TA, Olson KD, Noll KM, Wolfe RS (diciembre de 1987). "Evidencia de que el heterodisulfuro de la coenzima M y el fosfato de 7-mercaptoheptanoiltreonina es un producto de la reacción de metilreductasa en Methanobacterium". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 149 (2): 455–60. doi : 10.1016 / 0006-291X (87) 90389-5 . PMID 3122735 .
- Ellermann J, Rospert S, Thauer RK, Bokranz M, Klein A, Voges M, Berkessel A (septiembre de 1989). "Metil-coenzima-M reductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum (cepa Marburg). Pureza, actividad y nuevos inhibidores" . Revista europea de bioquímica . 184 (1): 63–8. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14990.x . PMID 2506016 .
- Signor L, Knuppe C, Hug R, Schweizer B, Pfaltz A, Jaun B (octubre de 2000). "Formación de metano por reacción de un tioéter de metilo con un tiolato de níquel fotoexcitado - un proceso que imita la metanogénesis en arqueas". Química . 6 (19): 3508–16. doi : 10.1002 / 1521-3765 (20001002) 6:19 <3508 :: AID-CHEM3508> 3.3.CO; 2-N . PMID 11072815 .