En enzimología , una nicotinato deshidrogenasa ( EC 1.17.1.5 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
nicotinato deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.17.1.5 | |||||||
No CAS. | 9059-03-4 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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![Nicotinato deshidrogenasa.svg](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/e/ed/Nicotinate_dehydrogenase.svg/400px-Nicotinate_dehydrogenase.svg.png)
nicotinato + H 2 O + NADP + 6-hidroxinicotinato + NADPH + H +
Los 3 sustratos de esta enzima son nicotinato , H 2 O y NADP + , mientras que sus 3 productos son 6-hidroxinicotinato , NADPH y H + .
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre los grupos CH o CH 2 con NAD + o NADP + como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es nicotinato: NADP + 6-oxidorreductasa (hidroxilante) . Otros nombres de uso común incluyen ácido nicotínico hidroxilasa y nicotinato hidroxilasa .
Papel biológico
Esta enzima participa en el metabolismo del nicotinato y la nicotinamida . Tiene 2 cofactores : FAD y Hierro .
Referencias
- Holcenberg JS, Stadtman ER (1969). "Metabolismo del ácido nicotínico. 3. Purificación y propiedades de una hidroxilasa del ácido nicotínico". J. Biol. Chem . 244 (5): 1194-203. PMID 4388026 .
- Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1996). "Propiedades de la hidroxilasa de ácido nicotínico que contiene selenio y molibdeno de Clostridium barkeri ". Bioquímica . 35 (1): 212-23. doi : 10.1021 / bi951793i . PMID 8555176 .
- Gladyshev VN, Khangulov SV, Stadtman TC (1994). "Hidroxilasa de ácido nicotínico de Clostridium barkeri : estudios de resonancia paramagnética electrónica muestran que el selenio está coordinado con el molibdeno en la enzima dependiente de selenio catalíticamente activa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (1): 232–6. doi : 10.1073 / pnas.91.1.232 . PMC 42921 . PMID 8278371 .
- Dilworth GL (1983). "Presencia de molibdeno en la hidroxilasa del ácido nicotínico de Clostridium barkeri ". Arco. Biochem. Biophys . 221 (2): 565–9. doi : 10.1016 / 0003-9861 (83) 90176-5 . PMID 6838209 .
- Dilworth GL (1983). "Propiedades de la fracción que contiene selenio de la hidroxilasa del ácido nicotínico de Clostridium barkeri ". Arco. Biochem. Biophys . 219 (1): 30–38. doi : 10.1016 / 0003-9861 (82) 90130-8 . PMID 7181513 .
- Nagel M; Andreesen JR (1990). "Purificación y caracterización de las molibdoenzimas nicotinato deshidrogenasa y 6-hidroxinicotinato deshidrogenasa de Bacillus niacini ". Arco. Microbiol . 154 : 605–613. doi : 10.1007 / BF00248844 .