La pectato liasa ( EC 4.2.2.2 ) es una enzima involucrada en la maceración y pudrición blanda del tejido vegetal. La pectato liasa es responsable de la escisión eliminatoria del pectato , produciendo oligosacáridos con grupos 4-desoxi-α- D -man-4-enuronosilo en sus extremos no reductores. La proteína se expresa al máximo al final del desarrollo del polen. Se ha sugerido que la expresión de polen de los genes de pectato liasa podría estar relacionada con un requisito para la degradación de la pectina durante el crecimiento del tubo polínico. [1]
pectato liasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.2.2.2 | |||||||
No CAS. | 9015-75-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Pectato liasa / alérgeno Amb | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Amb_allergen | |||||||
Pfam | PF00544 | |||||||
InterPro | IPR002022 | |||||||
INTELIGENTE | SM00656 | |||||||
Membranome | 596 | |||||||
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Esta enzima cataliza la reacción química.
- Escisión eliminatoria de (1 → 4) -α- D -galacturonan para dar oligosacáridos con grupos 4-desoxi-α- D -galacto-4-enuronosilo en sus extremos no reductores
La estructura y la cinética de plegamiento de un miembro de esta familia, la pectato liasa C ( pelC ) 1 de Erwinia chrysanthemi se ha investigado con cierto detalle. [2] [3] PelC contiene un motivo de plegado de beta-hélice paralelo. La mayor parte de la estructura secundaria regular se compone de hojas beta paralelas (alrededor del 30%). Los hilos individuales de las hojas están conectados por bucles desordenados de longitud variable. Luego, la columna vertebral está formada por una gran hélice compuesta de láminas beta. Hay dos enlaces disulfuro en PelC y 12 residuos de prolina . Una de estas prolinas, Pro 220 , está involucrada en un enlace peptídico cis . El mecanismo de plegado de PelC implica dos fases lentas que se han atribuido a la isomerización de prolina.
Algunas de las proteínas de esta familia son alérgenos . Las alergias son reacciones de hipersensibilidad del sistema inmunológico a sustancias específicas llamadas alérgenos (como polen, materiales sintéticos, polvo, picaduras, medicamentos o alimentos) que, en la mayoría de las personas, no producen síntomas. Se ha establecido un sistema de nomenclatura para los antígenos (alérgenos) que causan alergias atópicas mediadas por IgE en humanos. [4] Este sistema de nomenclatura se define mediante una designación que se compone de las tres primeras letras del género; un espacio; la primera letra del nombre de la especie; un espacio y un número arábigo. En el caso de que dos nombres de especies tengan designaciones idénticas, se discriminan entre sí agregando una o más letras (según sea necesario) a la designación de cada especie.
Los alérgenos de esta familia incluyen alérgenos con las siguientes denominaciones: Amb a 1, Amb a 2, Amb a 3, Cha o 1, Cup a 1, Cry j 1, Jun a 1.
Dos de los principales alérgenos del polen de ambrosía corta ( Ambrosia artemisiifolia ) son Amb a I y Amb a II. Se ha deducido la estructura primaria de Amb a II y se ha demostrado que comparte una identidad de secuencia de ~ 65% con la familia de alérgenos multigénicos Amb a I. [5] Los miembros de la familia Amb a I / a II incluyen la pectato liasa de tabaco ( Nicotiana tabacum , tabaco común), que es similar a las secuencias de aminoácidos deducidas de dos genes de pectato liasa específicos del polen identificados en Lycopersicon esculentum (tomate); [6] Cry j I, una de las principales glicoproteínas alergénicas de Cryptomeria japonica (cedro japonés), el alérgeno de polen más común en Japón; [7] y P56 y P59, que comparten similitud de secuencia con pectato liasas de bacterias patógenas de plantas. [1]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente aquellas liasas de carbono-oxígeno que actúan sobre los polisacáridos. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1-> 4) -alfa-D-galacturonan liasa . Otros nombres en uso común incluyen transeliminasa poligalacturónico , transeliminasa ácido péctico , poligalacturonato liasa , endopectin methyltranseliminase , pectato transeliminasa , endogalacturonate transeliminasa , liasa de ácido péctico , liasa péctica , liasa de ácido alfa-1,4-D-endopolygalacturonic , PGA liasa , PPasa-N , endo-alfa-1,4-poligalacturónico liasa de ácido , liasa de ácido poligalacturónico , pectina trans-ELIMINase , y poligalacturónico ácido trans-ELIMINase . Esta enzima participa en las interconversiones de pentosa y glucuronato .
Referencias
- ↑ a b Wing RA, Yamaguchi J, Larabell SK, Ursin VM, McCormick S (1990). "Caracterización molecular y genética de dos genes expresados en polen que tienen similitud de secuencia con pectato liasas del patógeno vegetal Erwinia" . Plant Mol. Biol . 14 (1): 17-28. doi : 10.1007 / BF00015651 . PMID 1983191 . S2CID 19901421 .
- ^ Kamen DE, Woody RW (2002). "La cinética de plegado de la proteína pectato liasa C revela intermedios de formación rápida y lenta isomerización de prolina". Bioquímica . 41 (14): 4713–4723. doi : 10.1021 / bi0115129 . PMID 11926834 .
- ^ Yoder MD, Keen NT, Jurnak F (1993). "Nuevo motivo de dominio: la estructura de pectato liasa C, un factor de virulencia vegetal secretado". Ciencia . 260 (5113): 1503–1507. Código Bibliográfico : 1993Sci ... 260.1503Y . doi : 10.1126 / science.8502994 . PMID 8502994 .
- ^ Subcomité de nomenclatura de alérgenos OMS / IUIS (King TP, Hoffmann D, Loewenstein H, Marsh DG, Platts-Mills TAE, Bull TW). Órgano Mundial de la Salud. 72: 797–806 (1994).
- ^ King TP, Rogers BL, Morgenstern JP, Griffith IJ, Yu XB, Counsell CM, Brauer AW, Garman RD, Kuo MC (1991). "Secuencia completa del alérgeno Amb α II. Expresión recombinante y reactividad con linfocitos T de pacientes alérgicos a la ambrosía". J. Immunol . 147 (8): 2547-2552. PMID 1717566 .
- ^ Rogers HJ, Harvey A, Lonsdale DM (1992). "Aislamiento y caracterización de un gen del tabaco con homología con pectato liasa que se expresa específicamente durante la microsporogénesis". Plant Mol. Biol . 20 (3): 493–502. doi : 10.1007 / BF00040608 . PMID 1421152 . S2CID 35504226 .
- ^ Kojima K, Ogawa H, Hijikata A, Matsumoto I (1994). "Antigenicidad del resto de oligosacárido de la cedro japonés ( Cryptomeria japonica alérgeno polen, Cry j I". Int Arch Allergy Immunol.. . 105 (2): 198-202. Doi : 10.1159 / 000236826 . PMID 7.920.021 .
- Albersheim P, Killias U (1962). "Estudios relacionados con la purificación y propiedades de la pectina transeliminasa". Arco. Biochem. Biophys . 97 (1): 107-15. doi : 10.1016 / 0003-9861 (62) 90050-4 . PMID 13860094 .
- Edstrom RD, Phaff HJ (1964). "Purificación y ciertas propiedades de la pectina trans- Eliminasa de Aspergillus fonsecaeus " . J. Biol. Chem . 239 (8): 2403–8. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 93866-4 . PMID 14235514 .
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- Pickersgill R, Jenkins J (1997). "Dos estructuras cristalinas de pectina liasa A de Aspergillus revelan un cambio conformacional impulsado por el pH y una notable divergencia en las hendiduras de unión al sustrato de pectina y pectato liasas" . Estructura . 5 (5): 677–89. doi : 10.1016 / S0969-2126 (97) 00222-0 . PMID 9195887 .