En enzimología , una peptidilglicina monooxigenasa ( EC 1.14.17.3 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
peptidilglicina monooxigenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.14.17.3 | |||||||
No CAS. | 90597-47-0 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- peptidilglicina + ascorbato + O 2peptidil (2-hidroxiglicina) + deshidroascorbato + H 2 O
Los 3 substratos de esta enzima son peptidilglicina , ascorbato , y O 2 , mientras que sus 3 productos son peptidil (2-hidroxiglicina) , deshidroascorbato , y H 2 O .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre donantes apareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. No es necesario que el oxígeno incorporado se derive de O2 con ascorbato reducido como un donante y la incorporación de un átomo de oxígeno en el otro donante. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es peptidilglicina, ascorbato: oxidorreductasa de oxígeno (2-hidroxilante) . Otros nombres de uso común incluyen 2-hidroxilasa , enzima alfa-amidante , péptido-alfa-amida sintetasa , sintasa, péptido alfa-amida , enzima péptido alfa-amidante , péptido alfa-amida sintasa , alfa-hidroxilasa , alfa-amida monooxigenasa , PAM-A , PAM-B y PAM . Emplea un cofactor , el cobre .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 8 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1OPM , 1PHM , 1SDW , 1YI9 , 1YIP , 1YJK , 1YJL y 3PHM .
Referencias
- Bradbury AF, Finnie MD, Smyth DG (1982). "Mecanismo de formación de amida C-terminal por enzimas pituitarias". Naturaleza . 298 (5875): 686–8. Código Bibliográfico : 1982Natur.298..686B . doi : 10.1038 / 298686a0 . PMID 7099265 . S2CID 4324776 .
- Bradbury AF, Smyth DG (1987). "Amidación de péptidos catalizados por enzimas. Aislamiento de un intermedio estable formado por reacción de la enzima amidante con un iminoácido" . EUR. J. Biochem . 169 (3): 579–84. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13648.x . PMID 3691506 .
- Glembotski CC (1985). "Caracterización adicional de la enzima peptidil alfa-amidante en gránulos secretores de la pituitaria anterior de rata". Arco. Biochem. Biophys . 241 (2): 673–83. doi : 10.1016 / 0003-9861 (85) 90594-6 . PMID 2994573 .
- Katopodis AG, Ping D, May SW (1990). "Una nueva enzima de la pituitaria neurointermedia bovina cataliza la desalquilación de derivados de alfa-hidroxiglicina, funcionando así secuencialmente con monooxigenasa peptidilglicina alfa-amidación en amidación de péptidos". Bioquímica . 29 (26): 6115-20. doi : 10.1021 / bi00478a001 . PMID 2207061 .
- Murthy AS, Keutmann HT, Eipper BA (1987). "Caracterización adicional de la monooxigenasa alfa-amidante de peptidilglicina de la hipófisis neurointermedia bovina" . Mol. Endocrinol . 1 (4): 290–9. doi : 10.1210 / mend-1-4-290 . PMID 3453894 .
- Murthy AS, Mains RE, Eipper BA (1986). "Purificación y caracterización de peptidilglicina alfa-amidación monooxigenasa de pituitaria neurointermedia bovina". J. Biol. Chem . 261 (4): 1815–22. PMID 3944110 .