La familia de proteínas de unión a cobre de plastocianina/azurina (o dominio de cobre azul (tipo 1)) es una familia de proteínas pequeñas que se unen a un solo átomo de cobre y que se caracterizan por una intensa banda de absorción electrónica cercana a los 600 nm (ver proteínas de cobre ). [2] [3] Los miembros más conocidos de esta clase de proteínas son las plastocianinas cloroplásticas de plantas , que intercambian electrones con el citocromo c6, y las azurinas bacterianas lejanamente relacionadas , que intercambian electrones con el citocromo c551. Esta familia de proteínas también incluye amicianina de bacterias como Methylobacterium extorquens oParacoccus versutus (Thiobacillus versutus) que puede crecer en metilamina; auracianinas A y B de Chloroflexus aurantiacus ; [4] proteína de cobre azul de Alcaligenes faecalis ; cupredoxina (CPC) de cáscaras de Cucumis sativus (pepino); [5] cusacianina (proteína azul básica; plantacianina, CBP) del pepino; halocianina de Natronomonas pharaonis (Natronobacterium pharaonis), [6] una proteína de unión al cobre asociada a la membrana; pseudoazurina de Pseudomonas; rusticianina de Thiobacillus ferrooxidans ; [7] estelacianina de Rhus vernicifera(árbol de laca japonés); umecianina de las raíces de Armoracia rusticana (rábano picante); y alérgeno Ra3 de ambrosía. Esta proteína del polen tiene una relación evolutiva con las proteínas anteriores, pero parece haber perdido la capacidad de unirse al cobre. Aunque hay una cantidad apreciable de divergencia en las secuencias de todas estas proteínas, los sitios del ligando de cobre están conservados.