La amicianina es una proteína de cobre de tipo I que desempeña un papel integral en la transferencia de electrones. En bacterias como Paracoccus denitrificans , la amicianina es parte de un complejo redox de tres miembros , junto con la metilamina deshidrogenasa (MADH) y el citocromo c-551i.
En el mecanismo de transferencia de electrones de MADH al hemo , la amicianina actúa como intermediario aceptor de electrones. En esta reacción, MADH cataliza la desaminación oxidativa de metilamina a formaldehído más amoníaco . El grupo triptófano triptofilquinona (TTQ) de MADH luego dona electrones al centro de cobre de la amicianina, que a su vez da electrones al hemo del citocromo c. En P. denitrificans , la amicianina es absolutamente necesaria para la transferencia de electrones de MADH a citocromos de tipo c. Se ha demostrado que la inactivación de la amicianina por reemplazo de genes in vivo da como resultado una pérdida completa de la capacidad de crecer en metilamina.
Como proteína de cobre de tipo I, la amicianina contiene un átomo de cobre coordinado por dos residuos de histidina y un residuo de cisteína en una estructura plana trigonal junto con un ligando de residuo de metionina axial . Se ha descubierto que las alteraciones de esta coordinación particular del centro de cobre alteran negativamente el potencial redox de la amicianina. En P. denitrificans , la amicianina existe en un complejo de tres partes junto con MADH y el citocromo c-551i. Este es el único complejo redox compuesto por tres proteínas débilmente asociadas que se observan de forma natural.
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