En enzimología , una piruvato oxidasa ( EC 1.2.3.3 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
piruvato oxidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.2.3.3 | |||||||
No CAS. | 9001-96-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- piruvato + fosfato + O 2fosfato de acetilo + CO 2 + H 2 O 2
Los 3 sustratos de esta enzima son piruvato , fosfato y O 2 , mientras que sus 3 productos son acetilfosfato , CO 2 y H 2 O 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donante con oxígeno como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato: oxígeno 2-oxidorreductasa (fosforilante) . Otros nombres de uso común incluyen pirúvico oxidasa y piruvato oxidasa dependiente de fosfato . Esta enzima participa en el metabolismo del piruvato . Tiene 2 cofactores : FAD y difosfato de tiamina .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 12 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1POW , 1POX , 1V5E , 1V5F , 1V5G , 1Y9D , 2DJI , 2EZ4 , 2EZ8 , 2EZ9 , 2EZT y 2EZU .
Referencias
- Williams FR, Hager LP (1966). "Flavina piruvato oxidasa cristalina de Escherichia coli. I Aislamiento y propiedades de la flavoproteína". Arco. Biochem. Biophys . 116 (1): 168–76. doi : 10.1016 / 0003-9861 (66) 90025-7 . PMID 5336022 .
- Tittmann K, Wille G, Golbik R, Weidner A, Ghisla S, Hubner G (2005). "Mecanismo de transferencia de fosfato radical para la piruvato oxidasa dependiente de tiamina difosfato y FAD de Lactobacillus plantarum. Acoplamiento cinético de transferencia de electrones intercofactor con transferencia de fosfato a acetil-tiamina difosfato a través de un par de radicales transitorios FAD semiquinona / hidroxietil-ThDP" . Bioquímica . 44 (40): 13291–303. doi : 10.1021 / bi051058z . PMID 16201755 .