En enzimología , una piruvato sintasa ( EC 1.2.7.1 ) es una enzima que cataliza la interconversión de piruvato y acetil-CoA. También se llama piruvato: ferredoxin oxidorreductasa (PFOR).
Los 3 sustratos de esta enzima son piruvato , CoA y ferredoxina oxidada , mientras que sus 3 productos son acetil-CoA , CO 2 y ferredoxina reducida.
Esta enzima participa en 4 vías metabólicas : metabolismo del piruvato , metabolismo del propanoato , metabolismo del butanoato y ciclo reductor del carboxilato ( fijación de CO 2 ).
Su papel principal es la extracción de equivalentes reductores por descarboxilación. En organismos aeróbicos, esta conversión es catalizada por piruvato deshidrogenasa, también usa pirofosfato de tiamina (TPP) pero se basa en lipoato como aceptor de electrones. A diferencia del complejo de enzimas aeróbicas, PFOR transfiere equivalentes reductores a flavinas o agrupaciones de hierro-azufre. Este proceso vincula la glucólisis con la vía Wood-Ljungdahl .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo aldehído u oxo del donante con una proteína hierro-azufre como aceptor. [1] El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato: ferredoxina 2-oxidorreductasa (acetilación de CoA) . Otros nombres de uso común incluyen:
PFOR adopta una estructura dimérica, mientras que cada subunidad monomérica está compuesta por una o varias cadenas de polipéptidos. [1] Cada subunidad monomérica de PFOR consta de seis dominios que se unen a una molécula de TPP y tres grupos [4Fe-4S]. [2]