RNasa R , o ribonucleasa R, es un 3 '-> 5' exoribonuclease , que pertenece a la RNasa II superfamilia, un grupo de enzimas que hidrolizan ARN en el 3' - 5' . Se ha demostrado que la ARNasa R participa en la degradación selectiva del ARNm , en particular de ARNm ininterrumpidos en bacterias. [1] [2] La RNasa R tiene homólogos en muchos otros organismos.
Cuando una parte de otra proteína más grande tiene un dominio que es muy similar a la RNasa R, esto se denomina dominio RNasa R.
Papel en trans -traducción y control de calidad ribosomal
RNasa R asegura precisión de la traducción, correcto rRNA maduración y la eliminación de rRNAs anormales, y se emplea por el trans sistema -Traducción para descomponer mRNAs dañados. [3]
En Escherichia coli , la RNasa R es una proteína de 92 kD, con la capacidad característica de degradar sustratos de ARN estructurados sin mostrar especificidad de secuencia. Por lo tanto, la RNasa R actúa sobre una variedad de sustratos, como ARN ribosómico, de transferencia, mensajero y pequeños no codificantes. La RNasa R está asociada con el complejo de ribonucleoproteína que contiene tmRNA y SmpB, y está involucrada en el desarrollo de tmRNA bajo choque frío. [3]
La ARNasa R también está asociada con los ribosomas y participa en los procesos de control de calidad del ARNr , o ARN ribosómico. La ARNasa R tiene afinidad in vitro por el ARNr. En varias vías de control de calidad del ARNr, la ARNasa R se comporta como un factor principal al mejorar la eliminación de moléculas de ARNr defectuosas. Esta proteína también es fundamental para manipular los precursores de ARNr y para observar la integridad del ribosoma. [3]
Digestión de ARN
La ARNasa R tiene dos dominios de choque frío, un dominio catalítico de ARNasa, un dominio S1 y un dominio básico. [4]
La sobreabundancia de RNasa R en una célula es dañina, ya que la RNasa R es más activa y más eficaz para descomponer los ARN que las otras exoribonucleasas bacterianas, como la RNasa II . [5] Además de los ARN sustrato que construyen ARN bicatenario con proyecciones 3 'de menos de siete nucleótidos, la ARNasa R puede degradar todos los ARN lineales. [6] Para la digestión metódica de ARN lineales eucariotas, la ARNasa R es una buena exoribonucleasa 3 'a 5', pero hay casos poco frecuentes de resistencia a la ARNasa R. Dado que los ARNm no están químicamente protegidos en sus extremos 3 ', a diferencia de la protección proporcionada en sus extremos 5' por la estructura de la tapa, la ARNasa R degrada con éxito los ARNm lineales de sus extremos 3 'desprotegidos. [4]
Referencias
- ^ Cheng ZF, Deutscher MP (enero de 2005). "Un papel importante para la RNasa R en la desintegración del ARNm". Célula molecular . 17 (2): 313–8. doi : 10.1016 / j.molcel.2004.11.048 . PMID 15664199 .
- ^ Venkataraman K, Guja KE, García-Díaz M, Karzai AW (2014). "Desintegración de ARNm sin parar: un atributo especial del rescate de ribosomas mediado por trans-traducción" . Fronteras en microbiología . 5 : 93. doi : 10.3389 / fmicb.2014.00093 . PMC 3949413 . PMID 24653719 .
- ^ a b c Domingues S, Moreira RN, Andrade JM, Dos Santos RF, Bárria C, Viegas SC, Arraiano CM (julio de 2015). "El papel de la RNasa R en la trans-traducción y el control de calidad ribosomal". Biochimie . 114 : 113–8. doi : 10.1016 / j.biochi.2014.12.012 . PMID 25542646 .
- ^ a b Suzuki H, Tsukahara T (mayo de 2014). "Una vista de empalme de pre-ARNm de ARN resistentes a la ARNasa R" . Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 15 (6): 9331–42. doi : 10.3390 / ijms15069331 . PMC 4100097 . PMID 24865493 .
- ^ Cheng ZF, Deutscher MP (junio de 2002). "Purificación y caracterización de la exoribonucleasa RNasa R de Escherichia coli. Comparación con RNasa II" . La revista de química biológica . 277 (24): 21624–9. doi : 10.1074 / jbc.M202942200 . PMID 11948193 .
- ^ Vincent HA, Deutscher MP (octubre de 2006). "Reconocimiento y catálisis de sustrato por la exoribonucleasa RNase R" . La revista de química biológica . 281 (40): 29769–75. doi : 10.1074 / jbc.M606744200 . PMID 16893880 .