Las aspartil proteasas retrovirales o retropepsinas son aspartil proteasas de un solo dominio de retrovirus , retrotransposones y badnavirus ( virus de ADNds de plantas ). Estas proteasas son generalmente parte de una poliproteína pol o gag más grande . Las proteasas retrovirales son homólogas a un solo dominio de las aspartil proteasas eucariotas de dos dominios , como pepsinas , catepsinas y reninas ( Pfam PF00026 ; MEROPS A1). Las retropepsinas son miembros de MEROPS A2, clan AA. Todos los miembros conocidos son endopeptidasas .
La enzima solo es activa como homodímero , ya que cada uno corresponde a la mitad de la enzima de dos lóbulos eucariotas. Cada una de las dos partes contribuye con un residuo de aspartilo catalítico. [1]
La aspartil proteasa retroviral se sintetiza como parte de la poliproteína pol que contiene una aspartil proteasa , una transcriptasa inversa , RNasa H e integrasa . La poliproteína pol se somete a una escisión enzimática específica para producir las proteínas maduras.
No todas las aspartil proteasas retrovirales generadas a partir de pol son retropepsinas en sentido estricto. La espumapepsina del virus espumoso es lo suficientemente divergente como para tener su propia familia, MEROPS A9. Muchos otros ejemplos se encuentran en el clan AA.