En enzimología , una dTDP-glucosa 4,6-deshidratasa ( EC 4.2.1.46 ) es una enzima que cataliza la reacción química
Por lo tanto, esta enzima tiene un sustrato , dTDP-glucosa , y dos productos , dTDP -4-dehidro-6-desoxi-D-glucosa y H2O .
Las primeras estructuras proteicas de una dTDP-glucosa 4,6-deshidratasa (RmlB) fueron completadas por Jim Thoden en el laboratorio Hazel Holden ( Universidad de Wisconsin-Madison ) y Simon Allard en el laboratorio Jim Naismith ( Universidad de St Andrews ). [1] [2] Otros estudios estructurales , mutagénicos y enzimáticos realizados por ambos grupos, junto con un importante trabajo mecánico realizado por los grupos de W. Wallace Cleland y Perry Frey , han llevado a una buena comprensión de esta enzima. [3] [4] En breve resumen, la enzima es una proteína dimérica con un pliegue de Rossmann; utiliza la coenzima NAD + fuertemente unida para oxidar transitoriamente el sustrato, activándolo para el paso de deshidratación . [5] [6]
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , en concreto a las hidroliasas, que escinden los enlaces carbono-oxígeno. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es dTDP-glucosa 4,6-hidro-liasa (dTDP-4-dehidro-6-desoxi-D-glucosa formadora) . Otros nombres de uso común incluyen timidina difosfoglucosa oxidorreductasa , TDP-glucosa oxidorreductasa , RmlB , DESIV y dTDP-glucosa 4,6-hidro-liasa . Esta enzima participa en 4 rutas metabólicas : metabolismo de azúcares nucleotídicos , biosíntesis de estreptomicina , biosíntesis de unidades de azúcar policétido yBiosíntesis de antibióticos del grupo de la vancomicina .