La ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa-oxigenasa , comúnmente conocida por las abreviaturas RuBisCo , rubisco , [1] RuBPCase o RuBPco , es una enzima involucrada en el primer paso importante de la fijación de carbono , un proceso mediante el cual se convierte el dióxido de carbono atmosférico. por las plantas y otros organismos fotosintéticos a moléculas ricas en energía como la glucosa . En términos químicos, cataliza la carboxilación de ribulosa-1,5-bisfosfato.(también conocido como RuBP). Probablemente sea la enzima más abundante en la Tierra. [2] [3] [4]
Ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 4.1.1.39 | |||||||
No CAS. | 9027-23-0 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Vías alternativas de fijación de carbono
RuBisCO es importante biológicamente porque cataliza la reacción química primaria por la cual el carbono inorgánico ingresa a la biosfera . Si bien muchas bacterias autótrofas y arqueas fijan carbono a través de la vía reductora de acetil CoA , el ciclo del 3-hidroxipropionato o el ciclo inverso de Krebs , estas vías contribuyen relativamente pequeñas a la fijación global del carbono en comparación con la catalizada por RuBisCO. La fosfoenolpiruvato carboxilasa , a diferencia de RuBisCO, solo fija temporalmente el carbono. Reflejando su importancia, RuBisCO es la proteína más abundante en las hojas , representa el 50% de la proteína foliar soluble en las plantas C 3 (20-30% del nitrógeno total de la hoja) y el 30% de la proteína foliar soluble en las plantas C 4 (5-9 % del nitrógeno foliar total). [4] Dado su importante papel en la biosfera, la ingeniería genética de RuBisCO en cultivos es de continuo interés (ver más abajo ).
Estructura
En plantas, algas , cianobacterias y proteobacterias fototróficas y quimioautótrofas , la enzima generalmente consta de dos tipos de subunidades proteicas, llamadas cadena grande ( L , aproximadamente 55.000 Da ) y cadena pequeña ( S , aproximadamente 13.000 Da). El gen de cadena larga ( rbcL ) está codificado por el ADN del cloroplasto en las plantas. [5] Por lo general, hay varios genes de cadena pequeña relacionados en el núcleo de las células vegetales, y las cadenas pequeñas se importan al compartimento estromal de los cloroplastos desde el citosol cruzando la membrana exterior del cloroplasto . [6] [7] Los sitios de unión del sustrato enzimáticamente activo ( ribulosa 1,5-bisfosfato) se encuentran en las cadenas grandes que forman dímeros en los que los aminoácidos de cada cadena grande contribuyen a los sitios de unión. Un total de ocho cadenas grandes (= 4 dímeros) y ocho cadenas pequeñas se ensamblan en un complejo más grande de aproximadamente 540.000 Da. [8] En algunas proteobacterias y dinoflagelados , se han encontrado enzimas que constan solo de grandes subunidades. [9]
Iones de magnesio ( Mg2+
) son necesarios para la actividad enzimática. Posicionamiento correcto de Mg2+
en el sitio activo de la enzima implica la adición de una molécula de dióxido de carbono "activante" ( CO2) a una lisina en el sitio activo (formando un carbamato ). [10] Mg 2+ opera impulsando la desprotonación del residuo Lys210, lo que hace que el residuo Lys gire 120 grados hacia el transformador , disminuyendo la distancia entre el nitrógeno de Lys y el carbono de CO.2. La proximidad permite la formación de un enlace covalente, lo que da como resultado el carbamato. [11] Primero se permite que el Mg 2+ se una al sitio activo mediante la rotación de His335 a una conformación alternativa. Mg 2+ es entonces coordinada por los residuos de His del sitio activo (His300, His302, His335), y se neutraliza parcialmente por la coordinación de tres moléculas de agua y su conversión a - OH. [11] Esta coordinación da como resultado un complejo inestable, pero produce un entorno favorable para la unión de Mg 2+ . La formación del carbamato se ve favorecida por un pH alcalino . El pH y la concentración de iones de magnesio en el compartimento del líquido (en las plantas, el estroma del cloroplasto [12] ) aumenta con la luz. El papel de cambiar los niveles de iones de magnesio y pH en la regulación de la actividad de la enzima RuBisCO se analiza a continuación . Una vez que se forma el carbamato, His335 finaliza la activación volviendo a su posición inicial mediante fluctuación térmica. [11]
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Actividad enzimatica
RuBisCO es una de las muchas enzimas del ciclo de Calvin . Cuando Rubisco facilita el ataque de CO 2 en el carbono C2 de RuBP y la posterior escisión del enlace entre el carbono C3 y C2, se forman 2 moléculas de glicerato-3-fosfato. La conversión implica estos pasos: enolización , carboxilación , hidratación , escisión del enlace CC y protonación . [13] [14] [15]
Sustratos
Los sustratos para RuBisCO son ribulosa-1,5-bisfosfato y dióxido de carbono (distintos del dióxido de carbono "activador"). [16] RuBisCO también cataliza una reacción de ribulosa-1,5-bisfosfato y oxígeno molecular ( O
2) en lugar de dióxido de carbono ( CO
2). La discriminación entre los sustratos CO 2 y O 2 se atribuye a las diferentes interacciones de los momentos cuadrupolo del sustrato y un alto gradiente de campo electrostático . [11] Este gradiente se establece por el dímero forma de la RuBisCO mínimamente activo, que con sus dos componentes proporciona una combinación de dominios de carga opuesta necesarias para la interacción de la enzima con O 2 y CO
2. Estas condiciones ayudan a explicar la baja tasa de rotación encontrada en RuBisCO: Para aumentar la fuerza del campo eléctrico necesaria para una interacción suficiente con los momentos cuadripolares de los sustratos , los segmentos C- y N- terminales de la enzima deben cerrarse, permitiendo el sitio activo a aislar del solvente y disminuir la constante dieléctrica . [17] Este aislamiento tiene un costo entrópico significativo y da como resultado una baja tasa de rotación.
Encuadernación RuBP
La carbamilación del grupo ε-amino de Lys201 se estabiliza por coordinación con el Mg 2+ . [18] Esta reacción implica la unión de los extremos carboxilato de Asp203 y Glu204 al ion Mg 2+ . El sustrato RuBP se une al Mg 2+ desplazando dos de los tres ligandos aquo. [13] [19] [20]
Enolización
La enolización de RuBP es la conversión del ceto tautómero de RuBP en un enodiol (ato). La enolización se inicia mediante la desprotonación en C3. La base de la enzima en este paso ha sido debatida, [19] [21] pero las limitaciones estéricas observadas en las estructuras cristalinas han hecho de Lys201 el candidato más probable. [13] Específicamente, el carbamato de oxígeno en Lys201 que no está coordinado con el ion Mg desprotona el carbono C3 de RuBP para formar un 2,3-enodiolato. [19] [20]
Carboxilación
La carboxilación del 2,3-enediolato da como resultado el intermedio 3-ceto-2'-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato y Lys334 se coloca para facilitar la adición del sustrato de CO 2 ya que reemplaza el tercer agua coordinada con Mg 2+ molécula y añadir directamente al enediol. En este proceso no se forma ningún complejo de Michaelis. [13] [21] La hidratación de esta cetona da como resultado un grupo hidroxi adicional en C3, formando un intermedio gem-diol. [19] [22] La carboxilación y la hidratación se han propuesto como un solo paso concertado [19] o como dos pasos secuenciales. [22] El mecanismo concertado está respaldado por la proximidad de la molécula de agua al C3 de RuBP en múltiples estructuras cristalinas. Dentro de la estructura de la espinaca, otros residuos están bien colocados para ayudar en el paso de hidratación, ya que están dentro de la distancia de enlace de hidrógeno de la molécula de agua. [13]
Escisión del enlace CC
El intermedio gem-diol se escinde en el enlace C2-C3 para formar una molécula de glicerato-3-fosfato y un carboxilato de carga negativa. [13] La protonación estereoespecífica de C2 de este carbanión da como resultado otra molécula de glicerato-3-fosfato. Se cree que este paso es facilitado por Lys175 o potencialmente el Lys201 carbamilado. [13]
Productos
Cuando el dióxido de carbono es el sustrato, el producto de la reacción de la carboxilasa es un intermedio fosforilado de seis carbonos inestable conocido como 3-ceto-2-carboxiarabinitol-1,5-bisfosfato, que se descompone rápidamente en dos moléculas de glicerato-3-fosfato. El 3-fosfoglicerato se puede utilizar para producir moléculas más grandes como la glucosa .
Las actividades secundarias de Rubisco pueden conducir a subproductos inútiles o inhibidores; uno de estos productos es xilulosa-1,5-bisfosfato , que inhibe la actividad de Rubisco. [23]
Cuando el oxígeno molecular es el sustrato, los productos de la reacción de la oxigenasa son fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato. El fosfoglicolato se recicla a través de una secuencia de reacciones llamada fotorrespiración , que involucra enzimas y citocromos ubicados en las mitocondrias y peroxisomas (este es un caso de reparación de metabolitos ). En este proceso, dos moléculas de fosfoglicolato se convierten en una molécula de dióxido de carbono y una molécula de 3-fosfoglicerato, que pueden volver a entrar en el ciclo de Calvin. Las plantas pueden retener parte del fosfoglicolato que entra en esta vía para producir otras moléculas, como la glicina . A niveles ambientales de dióxido de carbono y oxígeno, la relación de las reacciones es de aproximadamente 4 a 1, lo que da como resultado una fijación neta de dióxido de carbono de solo 3,5. Por tanto, la incapacidad de la enzima para prevenir la reacción con el oxígeno reduce en gran medida la capacidad fotosintética de muchas plantas. Algunas plantas, muchas algas y bacterias fotosintéticas han superado esta limitación ideando medios para aumentar la concentración de dióxido de carbono alrededor de la enzima, incluida la fijación de carbono C 4 , el metabolismo del ácido crasuláceo y el uso de pirenoide .
Tasa de actividad enzimática
Algunas enzimas pueden realizar miles de reacciones químicas por segundo. Sin embargo, RuBisCO es lento, fija solo 3-10 moléculas de dióxido de carbono cada segundo por molécula de enzima. [24] La reacción catalizada por RuBisCO es, por tanto, el principal factor limitante de la velocidad del ciclo de Calvin durante el día. Sin embargo, en la mayoría de las condiciones, y cuando la luz no limita la fotosíntesis, la velocidad de RuBisCO responde positivamente al aumento de la concentración de dióxido de carbono.
RuBisCO generalmente solo está activo durante el día, ya que la ribulosa 1,5-bisfosfato no se regenera en la oscuridad. Esto se debe a la regulación de varias otras enzimas en el ciclo de Calvin. Además, la actividad de RuBisCO está coordinada con la de las otras enzimas del ciclo de Calvin de varias otras formas:
Por iones
Tras la iluminación de los cloroplastos, el pH del estroma aumenta de 7.0 a 8.0 debido al protón (ion hidrógeno, H+
) gradiente creado a través de la membrana tilacoide . El movimiento de los protones hacia los tilacoides es impulsado por la luz y es fundamental para la síntesis de ATP en los cloroplastos (lectura adicional: centro de reacción fotosintética ; reacciones dependientes de la luz ) . Para equilibrar el potencial iónico a través de la membrana, los iones de magnesio ( Mg2+
) se mueven fuera de los tilacoides en respuesta, aumentando la concentración de magnesio en el estroma de los cloroplastos. RuBisCO tiene un pH óptimo alto (puede ser> 9,0, dependiendo de la concentración de iones de magnesio) y, por tanto, se "activa" mediante la introducción de dióxido de carbono y magnesio en los sitios activos como se describió anteriormente.
Por RuBisCO activase
En plantas y algunas algas, se requiere otra enzima, RuBisCO activasa (Rca, GO: 0046863 , P10896 ), para permitir la formación rápida del carbamato crítico en el sitio activo de RuBisCO. [25] [26] Esto es necesario porque la ribulosa 1,5-bisfosfato (RuBP) se une con más fuerza a los sitios activos de RuBisCO cuando hay un exceso de carbamato, lo que evita que los procesos avancen. A la luz, RuBisCO activasa promueve la liberación del inhibidor (o - en algunos puntos de vista - almacenamiento) RuBP de los sitios catalíticos de RuBisCO. La activasa también se requiere en algunas plantas (p. Ej., Tabaco y muchos frijoles) porque, en la oscuridad, RuBisCO es inhibido (o protegido de la hidrólisis) por un inhibidor competitivo sintetizado por estas plantas, un sustrato análogo 2-Carboxi-D-arabitinol 1- fosfato (CA1P). [27] CA1P se une fuertemente al sitio activo de RuBisCO carbamilado e inhibe la actividad catalítica en un grado aún mayor. También se ha demostrado que CA1P mantiene RuBisCO en una conformación protegida de la proteólisis . [28] A la luz, RuBisCO activase también promueve la liberación de CA1P de los sitios catalíticos. Una vez que el CA1P se libera de RuBisCO, se convierte rápidamente en una forma no inhibidora mediante una CA1P-fosfatasa activada por luz . Incluso sin estos fuertes inhibidores, una vez cada varios cientos de reacciones, las reacciones normales con dióxido de carbono u oxígeno no se completan; todavía se forman otros análogos de sustrato inhibidor en el sitio activo. Una vez más, la activasa RuBisCO puede promover la liberación de estos análogos de los sitios catalíticos y mantener la enzima en una forma catalíticamente activa. Sin embargo, a altas temperaturas, la activasa RuBisCO se agrega y ya no puede activar RuBisCO. Esto contribuye a la disminución de la capacidad de carboxilación que se observa durante el estrés por calor. [29] [30]
Por ATP / ADP y estado de oxidación / reducción del estroma a través de la activasa
La eliminación de RuBP inhibitoria, CA1P y los otros análogos de sustrato inhibidores por activasa requiere el consumo de ATP . Esta reacción es inhibida por la presencia de ADP y, por tanto, la actividad activasa depende de la proporción de estos compuestos en el estroma del cloroplasto. Además, en la mayoría de las plantas, la sensibilidad de la activasa a la relación ATP / ADP se modifica por el estado de reducción / oxidación del estroma ( redox ) a través de otra pequeña proteína reguladora, la tiorredoxina . De esta manera, la actividad de la activasa y el estado de activación de RuBisCO pueden modularse en respuesta a la intensidad de la luz y, por tanto, la velocidad de formación del sustrato de ribulosa 1,5-bisfosfato. [31]
Por fosfato
En cianobacterias, inorgánica de fosfato (P i ) también participa en la regulación coordinada de la fotosíntesis: P i se une al sitio activo RuBisCO y a otro sitio en la cadena grande donde se puede influir en las transiciones entre conformaciones activados y menos activo de la enzima . De esta manera, la activación de RuBisCO bacteriana podría ser particularmente sensibles a P i niveles, lo que podría causar que actúe de una manera similar a cómo RuBisCO Activase funciones en las plantas superiores. [32]
Por dióxido de carbono
Dado que el dióxido de carbono y el oxígeno compiten en el sitio activo de RuBisCO, la fijación de carbono por RuBisCO puede mejorarse aumentando el nivel de dióxido de carbono en el compartimento que contiene RuBisCO ( estroma de cloroplasto ). Varias veces durante la evolución de las plantas, se han desarrollado mecanismos para aumentar el nivel de dióxido de carbono en el estroma (ver fijación de carbono C 4 ). El uso de oxígeno como sustrato parece ser un proceso desconcertante, ya que parece desperdiciar la energía capturada. Sin embargo, puede ser un mecanismo para prevenir la sobrecarga de carbohidratos durante períodos de alto flujo de luz. Esta debilidad en la enzima es la causa de la fotorrespiración , de modo que las hojas sanas con luz brillante pueden tener cero fijación neta de carbono cuando la proporción de O
2a CO
2disponible para RuBisCO cambia demasiado hacia el oxígeno. Este fenómeno depende principalmente de la temperatura: las altas temperaturas pueden disminuir la concentración de CO
2disuelto en la humedad de los tejidos de las hojas. Este fenómeno también está relacionado con el estrés hídrico : dado que las hojas de las plantas se enfrían por evaporación, el agua limitada provoca altas temperaturas en las hojas. Las plantas C 4 utilizan inicialmente la enzima PEP carboxilasa , que tiene una mayor afinidad por el CO
2. El proceso primero produce un compuesto intermedio de 4 carbonos, que se transporta a un sitio de fotosíntesis C 3 y luego se descarboxila, liberando CO
2para aumentar la concentración de CO
2, de ahí el nombre de plantas C 4 .
Las plantas de metabolismo del ácido crasuláceo (CAM) mantienen sus estomas cerrados durante el día, lo que conserva el agua pero evita que se produzcan reacciones independientes de la luz (también conocidas como el ciclo de Calvin ), ya que estas reacciones requieren CO
2pasar por intercambio de gases a través de estas aberturas. Una capa de cera previene la evaporación a través del lado superior de una hoja .
Ingeniería genética
Dado que RuBisCO a menudo limita la velocidad de la fotosíntesis en las plantas, puede ser posible mejorar la eficiencia fotosintética modificando los genes RuBisCO en las plantas para aumentar la actividad catalítica y / o disminuir las velocidades de oxigenación. [33] [34] [35] [36] Esto podría mejorar la biosequetación de CO
2y ser tanto una importante estrategia de cambio climático como una estrategia para aumentar el rendimiento de los cultivos. [37] Los enfoques en investigación incluyen la transferencia de genes RuBisCO de un organismo a otro, la ingeniería de Rubisco activasa de cianobacterias termófilas en plantas sensibles a la temperatura, el aumento del nivel de expresión de las subunidades RuBisCO, la expresión de pequeñas cadenas RuBisCO del ADN del cloroplasto y la alteración de los genes RuBisCO. para aumentar la especificidad por el dióxido de carbono o aumentar de otro modo la tasa de fijación de carbono. [38] [39]
Mutagénesis en plantas
En general, la mutagénesis dirigida al sitio de RuBisCO no ha tenido éxito en su mayoría, [37] aunque se han logrado formas mutadas de la proteína en plantas de tabaco con especies de la subunidad C 4 , [40] y un RuBisCO con más características cinéticas similares a C 4. obtenido en el arroz a través de la transformación nuclear. [41]
Una vía es introducir variantes de RuBisCO con valores de especificidad naturalmente altos, como las del alga roja Galdieria partita en las plantas. Esto puede mejorar la eficiencia fotosintética de las plantas de cultivo, aunque aún no se han estudiado los posibles impactos negativos. [42] Los avances en esta área incluyen el reemplazo de la enzima del tabaco por la de la bacteria fotosintética púrpura Rhodospirillum rubrum . [43] En 2014, se crearon dos líneas de tabaco transplastómico con RuBisCO funcional de la cianobacteria Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) reemplazando RuBisCO con los genes de subunidades grandes y pequeñas de la enzima Se7942, en combinación con la chaperona de ensamblaje Se7942 correspondiente, RbcX, o una proteína carboxisomal interna, CcmM35. Ambos mutantes habían aumentado el CO
2tasas de fijación cuando se miden como moléculas de carbono por RuBisCO. Sin embargo, las plantas mutantes crecieron más lentamente que las de tipo salvaje. [44]
Una teoría reciente explora el equilibrio entre la especificidad relativa (es decir, la capacidad de favorecer el CO
2fijación sobre O
2incorporación, que conduce al proceso de fotorrespiración que desperdicia energía ) y la velocidad a la que se forma el producto. Los autores concluyen que RuBisCO en realidad puede haber evolucionado hasta alcanzar un punto de "casi perfección" en muchas plantas (con disponibilidad de sustrato y condiciones ambientales muy variables), alcanzando un compromiso entre la especificidad y la velocidad de reacción. [45] También se ha sugerido que la reacción de oxigenasa de RuBisCO previene el agotamiento de CO 2 cerca de sus sitios activos y proporciona el mantenimiento del estado redox del cloroplasto. [46]
Dado que la fotosíntesis es el regulador natural más eficaz del dióxido de carbono en la atmósfera de la Tierra , [47] se utiliza un modelo bioquímico de la reacción RuBisCO como módulo central de los modelos de cambio climático. Por lo tanto, un modelo correcto de esta reacción es esencial para la comprensión básica de las relaciones e interacciones de los modelos ambientales.
Expresión en huéspedes bacterianos
Actualmente existen muy pocos métodos efectivos para expresar la planta funcional Rubisco en huéspedes bacterianos para estudios de manipulación genética. Esto se debe en gran parte al requerimiento de Rubisco de maquinaria celular compleja para su biogénesis y mantenimiento metabólico, incluidas las subunidades RbcS codificadas en el núcleo, que generalmente se importan a los cloroplastos como proteínas desplegadas. [48] [49] Además, la expresión e interacción suficientes con Rubisco activase también son desafíos importantes. [50] Un método exitoso para la expresión de Rubisco en E. coli implica la coexpresión de múltiples chaperonas de cloroplasto, aunque esto solo se ha demostrado para Arabidopsis thaliana Rubisco. [51]
Agotamiento en estudios proteómicos
Debido a su alta abundancia en plantas (generalmente 40% del contenido total de proteínas), RuBisCO a menudo impide el análisis de proteínas de señalización importantes como factores de transcripción , quinasas y proteínas reguladoras que se encuentran en menor abundancia (10-100 moléculas por célula) dentro de las plantas. . [52] Por ejemplo, el uso de espectrometría de masas en mezclas de proteínas vegetales daría como resultado múltiples picos intensos de subunidades de RuBisCO que interfieren y ocultan los de otras proteínas.
Recientemente, un método eficaz para precipitar RuBisCO implica el uso de una solución de sulfato de protamina . [53] Otros métodos existentes para reducir RuBisCO y estudiar proteínas de menor abundancia incluyen técnicas de fraccionamiento con calcio y fitato, [54] electroforesis en gel con polietilenglicol, [55] [56] cromatografía de afinidad , [57] [58] y agregación usando DTT , [59] aunque estos métodos consumen más tiempo y son menos eficientes en comparación con la precipitación con sulfato de protamina. [52]
Estudios filogenéticos
El gen del cloroplasto rbc L, que codifica la subunidad grande de RuBisCO, se ha utilizado ampliamente como un locus apropiado para el análisis de la filogenia en la taxonomía vegetal . [60]
Evolución de RuBisCO
Con la evolución de la vía de fijación del C 4 en ciertas especies de plantas, el C 3 RuBisCO evolucionó para tener un recambio más rápido de CO
2a cambio de una menor especificidad como resultado de la mayor localización de CO
2desde las células del mesófilo hasta las células de la vaina del haz . [61] Esto se logró mediante la mejora de la flexibilidad conformacional de la transición "abierto-cerrado" en el ciclo de Calvin . Los estudios filogenéticos de laboratorio han demostrado que esta evolución se vio limitada por el equilibrio entre estabilidad y actividad provocado por la serie de mutaciones necesarias para C 4 RuBisCO. [62] Además, para sostener las mutaciones desestabilizadoras, la evolución a C 4 RuBisCO fue precedida por un período en el que las mutaciones otorgaron a la enzima una mayor estabilidad, estableciendo un tampón para sostener y mantener las mutaciones requeridas para C 4 RuBisCO. Para ayudar con este proceso de amortiguación, se descubrió que la enzima recién desarrollada desarrolló una serie de mutaciones estabilizadoras. Si bien RuBisCO siempre ha estado acumulando nuevas mutaciones, la mayoría de estas mutaciones que han sobrevivido no han tenido efectos significativos sobre la estabilidad de las proteínas. Las mutaciones desestabilizadoras de C 4 en RuBisCO han sido sostenidas por presiones ambientales como bajas emisiones de CO
2concentraciones, que requieren un sacrificio de estabilidad para nuevas funciones adaptativas. [62]
Historia del término
El término "RuBisCO" fue acuñado con humor en 1979 por David Eisenberg en un seminario en honor a la jubilación del destacado investigador de RuBisCO, Sam Wildman , y también aludió al nombre comercial de bocadillos " Nabisco " en referencia a los intentos de Wildman de crear un suplemento proteico comestible de las hojas de tabaco. [63] [64]
La capitalización del nombre se ha debatido durante mucho tiempo. Puede ser capitalizada para cada letra del nombre completo ( R ib u perder-1,5 bis fosfato c arboxylase / o xygenase), pero también se ha argumentado que es todo debe estar en minúsculas (rubisco), similar a otra términos como buceo o láser. [sesenta y cinco]
Ver también
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Referencias
- ↑ Sharkey, TD (2019). "Descubrimiento del ciclo canónico de Calvin-Benson". Photosynth Res . 53 (2): 835-18. doi : 10.1007 / s11120-018-0600-2 . OSTI 1607740 . PMID 30374727 . S2CID 53092349 .
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, una de las subunidades de la ribulosa bisfosfato carboxilasa (rubisco) está codificada por el ADN del cloroplasto. Rubisco es la enzima crítica que cataliza la adición de CO
2a ribulosa-1,5-bisfosfato durante el ciclo de Calvin. También se cree que es la proteína más abundante en la Tierra, por lo que cabe destacar que una de sus subunidades está codificada por el genoma del cloroplasto. - ^ Dhingra A, Portis AR, Daniell H (abril de 2004). "La traducción mejorada de un gen RbcS expresado en cloroplasto restaura los niveles de subunidades pequeñas y la fotosíntesis en plantas antisentido RbcS nucleares" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (16): 6315-20. Código bibliográfico : 2004PNAS..101.6315D . doi : 10.1073 / pnas.0400981101 . PMC 395966 . PMID 15067115 .
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enlaces externos
- Vea aquí el mecanismo de la reacción catalizada por RuBisCO
- Rubisco: Molécula del mes RCSB PDB
- El perezoso del Reino de las Plantas: artículo de Protein Spotlight sobre la enzima "perezosa" Rubisco