SAM riboswitch (líder de caja S)

SAM riboswitch (líder de caja S)
Estructura secundaria predicha y conservación de la secuencia del riboswitch SAM (líder de la caja S)
Identificadores
Símbolo	SAM
Alt. Simbolos	S_box
Rfam	RF00162 CL00012
Otros datos
Tipo de ARN	Cis-reg ; riboswitch
Dominio (s)	Bacterias
IR	IR: 0010468
ASI QUE	SO: 0000035
Estructuras PDB	PDBe

Variante SAM-I-IV
Consenso de la estructura secundaria y la conservación de la secuencia del riboswitch variante SAM-I / IV
Identificadores
Símbolo	Variante SAM-I-IV
Rfam	RF01725
Otros datos
Tipo de ARN	Cis-reg ; Riboswitch
IR	IR: 0010468 , IR: 0046500
ASI QUE	SO: 0000035
Estructuras PDB	PDBe

El riboswitch SAM (también conocido como el líder S-box y el riboswitch SAM-I ) se encuentra corriente arriba de varios genes que codifican proteínas involucradas en la biosíntesis de metionina o cisteína en bacterias Gram-positivas . Dos riboswitches SAM en Bacillus subtilis que fueron estudiados experimentalmente actúan a nivel de control de terminación de la transcripción . La estructura secundaria predicha consiste en un complejo bucle de talloregión seguida de una única región de terminación de bucle de tallo. Una forma alternativa y mutuamente excluyente implica bases en el segmento 3 'de la hélice 1 con aquellas en la región 5' de la hélice 5 para formar una estructura denominada forma anti-terminador. ^[1]^[2]^[3] Cuando SAM no está unido, la secuencia anti-terminador secuestra la secuencia del terminador por lo que el terminador no puede formarse, lo que permite que la polimerasa lea a través del gen aguas abajo. ^[4] Cuando la S-adenosil metionina (SAM) se une al aptámero, el anti-terminador es secuestrado por un anti-anti-terminador; el terminador forma y termina la transcripción. ^[4]^[5] Sin embargo, es probable que muchos riboswitches SAM regulen la expresión génica a nivel de traducción.

Organización de la estructura

Una representación en 3D del riboswitch SAM

La estructura de la riboswitch SAM se ha determinado con la cristalografía de rayos X . ^[6] El riboswitch SAM está organizado alrededor de una unión de cuatro vías, con dos conjuntos de hélices apiladas coaxialmente dispuestas una al lado de la otra. Estas pilas se mantienen juntas mediante un pseudonudo formado entre el bucle en el extremo del vástago P2 y la región de unión J3 / 4. La formación del pseudonudo se ve facilitada por un giro de torsión independiente de la proteína que induce un pliegue de 100 ° en P2. Las proteínas ribosomales, que se sabe que se unen a las curvas en el ribosoma, favorecen el plegamiento del aptámero SAM al interactuar con el motivo P2 de las curvas. ^[7]Tanto el doblez como el pseudonudo son fundamentales para el establecimiento del pliegue global y la unión productiva. El bolsillo de unión se divide entre pares AU en tándem conservados en el tallo P1, el G conservado en la región de unión J1 / 2 y el abultamiento asimétrico conservado en el tallo P3. Los restos de la cadena principal de adenosilo y metionina de SAM se reconocen mediante enlaces de hidrógeno en el abultamiento en P3 y el G conservado en J1 / 2. El grupo metilo se reconoce indirectamente a través del azufre cargado, que forma una interacción electrostática con el potencial de superficie negativo creado por los pares AU en tándem en el surco menor de P1. Estos pares están muy conservados y las alteraciones en la orientación de estos pares, así como la identidad de las bases en los pares (es decir, pares GC en lugar de pares AU) dan como resultado una afinidad reducida por SAM.^{[ cita requerida ]} Sin embargo, la afinidad por SAH no se ve afectada por los cambios en la secuencia P1, lo que respalda aún más la idea de que la interacción entre SAM y la hélice P1 es de naturaleza electrostática. ^{[ cita requerida ]}

Se han encontrado otras clases estructurales de riboswitch de unión a SAM que son completamente diferentes de las del riboswitch SAM-I. Estos riboswitches de unión a SAM no relacionados son los riboswitches SAM-II , los riboswitches SAM-III y los riboswitches SAM-SAH . Los detalles de estos riboswitches están cubiertos en sus artículos.

También hay clases de riboswitches de unión a SAM que están estructuralmente relacionados con los riboswitches SAM-I. Los ribosconmutadores SAM-IV parecen compartir un sitio de unión de ligando similar con el de los ribosconmutadores SAM-I, pero en el contexto de un andamio discreto y distinto. En SAM-IV, el vástago P4 está ubicado aguas abajo del vástago P1 e interactúa, por un segundo pseudonudo, con P3, mientras que el giro de torsión está ausente. Riboswitches de la variante SAM-I / IV ^[8]Combina las características de los riboswitches SAM-I y SAM-IV. Por ejemplo, tienen el P4 fuera de la unión multistem, como los riboswitches SAM-IV, pero también suelen tener un P4 similar a SAM-I dentro de la unión multistem. Sin embargo, a diferencia de los riboswitches SAM-I y SAM-IV, los riboswitches variantes carecen por completo de un bucle interno en P2. Como se señaló anteriormente, este bucle interno en los riboswitches SAM-I forma un motivo de giro que permite que el ARN forme un pseudonudo. Los riboswitches variantes carecen de un bucle interno que pueda permitir tal giro, y tampoco muestran signos de formar el pseudonudo similar al SAM-I.

Ver también

Riboswitch SAM-II
Riboswitch SAM-III
Riboswitch SAM-IV
Interruptor ribonómico SAM-V
Riboswitch SAM-VI

Referencias

^ Grundy FJ, Henkin TM (1998). "El regulón de caja S: un nuevo sistema de control de terminación de la transcripción global para genes de biosíntesis de metionina y cisteína en bacterias grampositivas" . Mol. Microbiol . 30 (4): 737–749. doi : 10.1046 / j.1365-2958.1998.01105.x . PMID 10094622 .
^ Epshtein, V; Mironov AS; Nudler E (2003). "El control mediado por riboswitch del metabolismo del azufre en bacterias" . Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052–5056. Código Bibliográfico : 2003PNAS..100.5052E . doi : 10.1073 / pnas.0531307100 . PMC 154296 . PMID 12702767 .
^ Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). "Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión de S-adenosilmetionina". Nat. Struct. Biol . 10 (9): 701–707. doi : 10.1038 / nsb967 . PMID 12910260 . S2CID 21951110 .
^ a b Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J. y Breaker, R. (2003) Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión de S-adenosilmetionina. Biología estructural de la naturaleza, 10 (9), 701–707.
^ Epshtein, V., Mironov, A. y Nudler, E. (2003) El control del metabolismo del azufre en bacterias mediado por riboswitch. Actas de la Academia Nacional de Ciencias de EE. UU., 100, 5052–5056.
^ Montange, RK; Batey RT (2006). "Estructura del elemento de ARNm regulador de riboswitch de S-adenosilmetionina". Naturaleza . 441 (7097): 1172-1175. Código Bibliográfico : 2006Natur.441.1172M . doi : 10.1038 / nature04819 . PMID 16810258 . S2CID 4368314 .
^ Heppell, B; Lafontaine DA (2008). "El plegamiento del aptámero SAM está determinado por la formación de un pseudonudo dependiente de K-turn". Bioquímica . 47 (6): 1490–1499. doi : 10.1021 / bi701164y . PMID 18205390 .
^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (Marzo de 2010). "La genómica comparativa revela 104 candidatos de ARN estructurados de bacterias, arqueas y sus metagenomas" . Genome Biol . 11 (3): R31. doi : 10.1186 / gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571 . PMID 20230605 .

enlaces externos

Página para SAM riboswitch (líder de la caja S) en Rfam (un clon de Wikipedia)
Entrada PDB para la estructura terciaria del riboswitch SAM

[pmid10094622-1] Grundy FJ, Henkin TM (1998). "El regulón de caja S: un nuevo sistema de control de terminación de la transcripción global para genes de biosíntesis de metionina y cisteína en bacterias grampositivas" . Mol. Microbiol . 30 (4): 737–749. doi : 10.1046 / j.1365-2958.1998.01105.x . PMID 10094622 .

[2] Epshtein, V; Mironov AS; Nudler E (2003). "El control mediado por riboswitch del metabolismo del azufre en bacterias" . Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052–5056. Código Bibliográfico : 2003PNAS..100.5052E . doi : 10.1073 / pnas.0531307100 . PMC 154296 . PMID 12702767 .

[3] Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). "Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión de S-adenosilmetionina". Nat. Struct. Biol . 10 (9): 701–707. doi : 10.1038 / nsb967 . PMID 12910260 . S2CID 21951110 .

[twentyfive-4] Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J. y Breaker, R. (2003) Una estructura de ARNm que controla la expresión génica mediante la unión de S-adenosilmetionina. Biología estructural de la naturaleza, 10 (9), 701–707.

[5] Epshtein, V., Mironov, A. y Nudler, E. (2003) El control del metabolismo del azufre en bacterias mediado por riboswitch. Actas de la Academia Nacional de Ciencias de EE. UU., 100, 5052–5056.

[6] Montange, RK; Batey RT (2006). "Estructura del elemento de ARNm regulador de riboswitch de S-adenosilmetionina". Naturaleza . 441 (7097): 1172-1175. Código Bibliográfico : 2006Natur.441.1172M . doi : 10.1038 / nature04819 . PMID 16810258 . S2CID 4368314 .

[7] Heppell, B; Lafontaine DA (2008). "El plegamiento del aptámero SAM está determinado por la formación de un pseudonudo dependiente de K-turn". Bioquímica . 47 (6): 1490–1499. doi : 10.1021 / bi701164y . PMID 18205390 .

[Weinberg2010-8] Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (Marzo de 2010). "La genómica comparativa revela 104 candidatos de ARN estructurados de bacterias, arqueas y sus metagenomas" . Genome Biol . 11 (3): R31. doi : 10.1186 / gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571 . PMID 20230605 .

[1]