La superóxido reductasa es una enzima que cataliza la conversión de superóxido (O 2 - ) altamente reactivo y tóxico en peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ) menos tóxico :
superóxido reductasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.15.1.2 | |||||||
No CAS. | 250679-67-5 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- rubredoxina reducida + O 2 - + 2 H +rubredoxina + H 2 O 2
- Fe 2+ + O 2 - + 2 H +Fe 3+ + H 2 O 2
El peróxido de hidrógeno, a su vez, se reduce a agua mediante la rubreritrina . Los 3 sustratos de esta enzima son rubredoxina reducida , superóxido y H + , mientras que sus dos productos son rubredoxina y H 2 O 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente las que actúan sobre el superóxido como aceptor (única subclase identificada hasta la fecha). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es rubredoxina: superóxido oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen neelaredoxina y desulfoferrodoxina .
Estudios estructurales
A finales de 2007[actualizar], Se han resuelto 9 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1VZG , 1VZH , 1VZI , 1Y07 , 2AMU , 2HVB , 2JI1 , 2JI2 y 2JI3 .
Referencias
Otras lecturas
- Jenney FE, Verhagen MF, Cui X, Adams MW (1999). "Microbios anaeróbicos: desintoxicación de oxígeno sin superóxido dismutasa". Ciencia . 286 (5438): 306–9. doi : 10.1126 / science.286.5438.306 . PMID 10514376 .
- Yeh AP, Hu Y, Jenney FE, Adams MW, Rees DC (2000). "Estructuras de la superóxido reductasa de Pyrococcus furiosus en los estados oxidado y reducido". Bioquímica . 39 (10): 2499–508. doi : 10.1021 / bi992428k . PMID 10704199 .
- Lombard M, Fontecave M, Touati D, Niviere V (2000). "Reacción de la desulfoferrodoxina de Desulfoarculus baarsii con anión superóxido. Evidencia de una actividad superóxido reductasa". J. Biol. Chem . 275 (1): 115–21. arXiv : 1412.5038 . doi : 10.1074 / jbc.275.1.115 . PMID 10617593 . S2CID 7932649 .
- Teixeira M; Saraiva, LM; Carita, J; Huber, H; Stetter, KO; Cabelli, D; Teixeira, M (2000). "Desintoxicación de oxígeno en el archaeon anaeróbico estricto Archaeoglobus fulgidus: captación de superóxido por neelaredoxin" . Mol. Microbiol . 38 (2): 322–34. doi : 10.1046 / j.1365-2958.2000.02121.x . PMID 11069658 . S2CID 37827538 .