Las rubredoxinas son una clase de proteínas que contienen hierro de bajo peso molecular que se encuentran en las bacterias y arqueas que metabolizan el azufre . A veces, las rubredoxinas se clasifican como proteínas de hierro y azufre ; sin embargo, a diferencia de las proteínas de hierro y azufre, las rubredoxinas no contienen sulfuro inorgánico. Al igual que los citocromos , las ferredoxinas y las proteínas de Rieske , las rubredoxinas participan en la transferencia de electrones en los sistemas biológicos.
Rubredoxina | ||||||||
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![]() dominio ii de rubredoxina de pseudomonas oleovorans | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Rubredoxina | |||||||
Pfam | PF00301 | |||||||
Clan pfam | CL0045 | |||||||
InterPro | IPR004039 | |||||||
PROSITE | PDOC00179 | |||||||
SCOP2 | 7rxn / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Estructura
Se han resuelto las estructuras tridimensionales de varias rubredoxinas. El pliegue pertenece a la clase α + β, con 2 hélices α y 2-3 hebras β. El sitio activo de la rubredoxina contiene un ión de hierro que está coordinado por los azufres de cuatro residuos de cisteína conservados que forman un tetraedro casi regular. Esto a veces se denota como un sistema [1Fe-OS] o Fe 1 S 0 , en analogía con la nomenclatura de las proteínas de hierro-azufre. Si bien la gran mayoría de las rubredoxinas son solubles, existe una rubredoxina unida a la membrana, denominada rubredoxina A , en los fotoautótrofos oxigenados . [1]
Las rubredoxinas realizan procesos de transferencia de un electrón. El átomo de hierro central cambia entre los estados de oxidación +2 y +3 . En ambos estados de oxidación, el metal permanece con un alto giro , lo que ayuda a minimizar los cambios estructurales. El potencial de reducción de una rubredoxina está típicamente en el rango de +50 mV a -50 mV.
Esta proteína de hierro-azufre es un portador de electrones, y es fácil distinguir sus cambios de centro metálico: el estado oxidado es rojizo (debido a una transferencia de carga de metal ligando), mientras que el estado reducido es incoloro (porque la transición de electrones tiene una energía del nivel infrarrojo, que es imperceptible para el ojo humano).
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/1/14/Rubredoxin.png)
Rubredoxina en algunas reacciones bioquímicas.
- EC 1.14.15.2 alcanfor 1,2-monooxigenasa [(+) - alcanfor, rubredoxina reducida: oxidorreductasa de oxígeno (1,2-lactonizante)]
- (+) - bornan-2,5-diona + rubredoxina reducida + O 2 = 5-oxo-1,2-canfoluro + rubredoxina oxidada + H 2 O
- EC 1.14.15.3 alcano 1-monooxigenasa (alcano, rubredoxina reducida: oxígeno 1-oxidorreductasa)
- octano + rubredoxina reducida + O 2 = 1-octanol + rubredoxina oxidada + H 2 O
- EC 1.15.1.2 superóxido reductasa (rubredoxina: superóxido oxidorreductasa)
- reducción de rubredoxina + superóxido + 2 H + = rubredoxina + H 2 O 2
- EC 1.18.1.1 rubredoxina: NAD + reductasa (rubredoxina: NAD + oxidorreductasa)
- rubredoxina reducida + NAD + = rubredoxina oxidada + NADH + H +
- EC 1.18.1.4 rubredoxina: NAD (P) + reductasa (rubredoxina: NAD (P) + oxidorreductasa)
- rubredoxina reducida + NAD (P) + = rubredoxina oxidada + NAD (P) H + H +
Tasa de transferencia de electrones
La tasa de autointercambio de electrones se determina con mayor precisión por los anchos de línea de resonancia magnética nuclear, ya que los iones Fe 2+ dan un ensanchamiento de pico paramagnético mientras que el ion Fe + es diamagnético y por lo tanto no causa ensanchamiento.
La tasa de transferencia de electrones tiene tres parámetros; depende del acoplamiento electrónico, la energía de reorganización y la energía libre de reacción (Δ G °) [2]
Mecanismo y efectos de las proteínas
El enlace amida NH-S-Cys H reduce la energía de reorganización de la esfera interna dando una transferencia de electrones más rápida y la puerta Leu estabiliza la forma reducida de Fe 2+ desplaza el potencial redox a valores E 0 más positivos . El mecanismo de la proteína para la transferencia de electrones de la rubredoxina se produce en dos pasos. [3] El primer efecto de la proteína es a través de la expansión de las longitudes de los enlaces hierro-azufre al reducirse y el acortamiento de las longitudes de los enlaces de hidrógeno asegura una mejor estabilización electrostática de la carga negativa. El otro efecto de la proteína es el mecanismo de activación que se crea a partir de los cambios conformacionales de la leucina 41. La leucina 41 tiene una cadena lateral no polar que permite la penetración transitoria de las moléculas de agua. [3] Esto aumenta la polaridad del entorno del sitio redox. La cadena lateral de Leucina 41 tiene dos conformaciones diferentes; forma reducida y oxidada. [4] La conformación en la forma reducida es abierta y permite que las moléculas de agua se acerquen al sitio activo [Fe (S-Cys) 4] 2+ y estabilicen la carga positiva neta más alta del estado de oxidación del Fe 2+ reducido . Esto desplaza el potencial 50 mV más positivo según lo indicado por Leucina 41 - Cambio de mutagénesis dirigida al sitio de alanina del potencial redox Fe 3 + / 2 + 50 mV más positivo. [4] La conformación permite la infiltración de moléculas de agua, lo que permite que se adhiera la formación de un fuerte enlace de hidrógeno. [3]
Ver también
- Química bioinorgánica
- Proteína de hierro y azufre
- Ferredoxina
- Citocromo
- Proteína Rieske
Referencias
- ^ Calderon RH, García-Cerdán JG, Malnoë A, Cook R, Russell JJ, Gaw C, et al. (Septiembre 2013). "Una rubredoxina conservada es necesaria para la acumulación del fotosistema II en diversos fotoautótrofos oxigenados" . La revista de química biológica . 288 (37): 26688–96. doi : 10.1074 / jbc.M113.487629 . PMC 3772215 . PMID 23900844 .
- ^ Rose K, Shadle SE, Eidsness MK, Kurtz DM, Scott RA, Hedman B, Hodgson KO, Solomon EI (octubre de 1998). "Investigación de la covalencia de hierro-azufre en rubredoxinas y un sistema modelo utilizando espectroscopia de absorción de rayos X de azufre K-Edge". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 120 (41): 10743-10747. doi : 10.1021 / ja981350c . ISSN 0002-7863 .
- ^ a b c Min T, Ergenekan CE, Eidsness MK, Ichiye T, Kang C (marzo de 2001). "La leucina 41 es una puerta para la entrada de agua en la reducción de la rubredoxina de Clostridium pasteurianum" . Ciencia de las proteínas . 10 (3): 613-21. doi : 10.1110 / gad.34501 . PMC 2374124 . PMID 11344329 .
- ^ a b Park IY, Youn B, Harley JL, Eidsness MK, Smith E, Ichiye T, Kang C (junio de 2004). "El agua con enlaces de hidrógeno único en la forma reducida de Clostridium pasteurianum rubredoxin y su posible papel en la transferencia de electrones". Revista de Química Inorgánica Biológica . 9 (4): 423–8. doi : 10.1007 / s00775-004-0542-3 . PMID 15067525 .
Otras lecturas
- Lippard SJ, Berg JM (1994). Principios de la química bioinorgánica . Libros universitarios de ciencia. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Fraústo da Silva J, Williams R (2001). La química biológica de los elementos: La química inorgánica de la vida (2ª ed.). Prensa de la Universidad de Oxford. ISBN 978-0-19-850848-9.
enlaces externos
- PDB : 1IRO - Estructura de rayos X de rubredoxina de Clostridium pasteurianum
- PDB : 1VCX - estructura de difracción de neutrones de rubredoxina de Pyrococcus furiosus
- InterPro : IPR001052 - Entrada InterPro para rubredoxina
- Un poco de proteína de azufre y hierro