Las bromoperoxidasas de vanadio son un tipo de enzimas llamadas haloperoxidasas . Su función principal es eliminar el peróxido de hidrógeno del interior o alrededor de la célula que se produce durante la fotosíntesis . Al producir ácido hipobromoso (HOBr) una reacción secundaria con materia orgánica disuelta , el resultado es la bromación de compuestos orgánicos que se asocian con la defensa del organismo. Estas enzimas producen la mayor parte de los compuestos organobromados naturales del mundo.
Bromoperoxidasa / cloroperoxidasa, vanadio | |
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Identificadores | |
Símbolo | Br / Cl_peroxidasa |
CATH | 1 qhb |
SCOP2 | 1qhb / SCOPe / SUPFAM |
CDD | cd03398 |
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/5/56/VBrPOactsite.png/220px-VBrPOactsite.png)
Las bromoperoxidasas de vanadio son una de las pocas clases de enzimas que requieren vanadio . El sitio activo presenta un centro de óxido de vanadio unido a la proteína a través de una cadena lateral de histidina y una colección de enlaces de hidrógeno a los ligandos de óxido. [1]
Ocurrencia y función
Se han encontrado bromoperoxidasas de vanadio en bacterias, hongos, macroalgas marinas ( algas marinas ) y microalgas marinas ( diatomeas ) que producen compuestos orgánicos bromados. [2] No se ha identificado definitivamente como la bromoperoxidasa de eucariotas superiores, como los caracoles murex , que tienen una bromoperoxidasa muy estable y específica, pero quizás no dependiente del vanadio. [3] Si bien el propósito de la bromoperoxidasa aún se desconoce, las principales teorías incluyen que es una forma de regular el peróxido de hidrógeno producido por la fotosíntesis y / o como un mecanismo de autodefensa al producir ácido hipobrómico que previene el crecimiento de bacterias. [4] [5]
Las enzimas catalizan la oxidación del bromuro (0,0067% del agua de mar ) por el peróxido de hidrógeno . El catión de bromonio electrofílico resultante (Br + ) ataca a los hidrocarburos (simbolizados como RH en la siguiente ecuación):
- RH + Br - + H 2 O 2 → R-Br + H 2 O + OH -
La bromación actúa sobre una variedad de materia orgánica disuelta y cada vez más la bromación conduce a la formación de bromoformo . [6] Las bromoperoxidasas de vanadio producen anualmente entre 1 y 2 millones de toneladas de bromoformo y 56.000 toneladas de bromometano . [7] Parcialmente en las regiones polares, que tienen altas floraciones de microalgas en la primavera, estos compuestos tienen el potencial de ingresar a la troposfera y la estratosfera inferior. [8] [9] A través de la fotólisis , los metanos bromados producen un radical bromo (Br . ) Que puede conducir al agotamiento del ozono. [10] La mayoría de los compuestos organobromados naturales de la tierra surgen por la acción de esta enzima.
Referencias
- ^ Mayordomo A, Carter-Franklin JN (febrero de 2004). "El papel de la bromoperoxidasa de vanadio en la biosíntesis de productos naturales marinos halogenados". Informes de productos naturales . 21 (1): 180–8. doi : 10.1039 / b302337k . PMID 15039842 .
- ^ Moore RM, Webb M, Tokarczyk R, Wever R (15 de septiembre de 1996). "Enzimas bromoperoxidasa y yodoperoxidasa y producción de metanos halogenados en cultivos de diatomeas marinas". Revista de Investigación Geofísica: Océanos . 101 (C9): 20899–20908. Código Bibliográfico : 1996JGR ... 10120899M . doi : 10.1029 / 96JC01248 .
- ^ Winter JM, Moore BS (julio de 2009). "Explorando la química y la biología de las haloperoxidasas dependientes de vanadio" . La revista de química biológica . 284 (28): 18577–81. doi : 10.1074 / jbc.R109.001602 . PMC 2707250 . PMID 19363038 .
- ^ Gribble GW (17 de diciembre de 2009). Compuestos organohalogenados de origen natural: una actualización completa . Springer-Verlag / Wein. Bibcode : 2010nooc.book ..... G . ISBN 978-3-211-99322-4.
- ^ Renirie R, Dewilde A, Pierlot C, Wever R, Hober D, Aubry JM (julio de 2008). "Actividad bactericida y virucida del mutante alcalofílico P395D / L241V / T343A de la cloroperoxidasa de vanadio" . Revista de microbiología aplicada . 105 (1): 264–70. doi : 10.1111 / j.1365-2672.2008.03742.x . PMID 18266697 .
- ^ Butler A, Sandy M (agosto de 2009). "Consideraciones mecanicistas de las enzimas halogenantes". Naturaleza . 460 (7257): 848–54. Código Bibliográfico : 2009Natur.460..848B . doi : 10.1038 / nature08303 . PMID 19675645 .
- ^ Gribble GW (1999). "La diversidad de compuestos organobromados de origen natural". Reseñas de la Sociedad Química . 28 (5): 335–46. doi : 10.1039 / a900201d .
- ^ Wever R, van der Horst MA (septiembre de 2013). "El papel de las haloperoxidasas de vanadio en la formación de compuestos bromados volátiles y su impacto en el medio ambiente" (PDF) . Transacciones de Dalton . 42 (33): 11778–86. doi : 10.1039 / c3dt50525a . PMID 23657250 .
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- ^ Saiz-Lopez A, von Glasow R (octubre de 2012). "Química de halógenos reactivos en la troposfera". Reseñas de la Sociedad Química . 41 (19): 6448–72. doi : 10.1039 / c2cs35208g . PMID 22940700 .
enlaces externos
- imagen interactiva del sitio activo (Jmol)
- Estructura de ejemplo: 1qhb
- Clasificaciones de familia / dominio:
- SCOP: Familia a.111.1.2 : Haloperoxidasa (bromoperoxidasa)
- CATH: Superfamilia 1.10.606.10 : Cloroperoxidasa que contiene vanadio, dominio 2
- CDD: cd03398 : PAP2_haloperoxidasa
- InterPro: proteína entera