En enzimología , una vainillil-alcohol oxidasa ( EC 1.1.3.38 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
vanilil-alcohol oxidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.1.3.38 | |||||||
No CAS. | 143929-24-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- + O 2+ H 2 O 2
Así, los dos sustratos de esta enzima son el alcohol vanilílico y el O 2 , mientras que sus dos productos son la vainillina y el H 2 O 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-OH del donante con oxígeno como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es alcohol vanilílico: oxidorreductasa de oxígeno . Esta enzima también se llama oxidasa de alcohol 4-hidroxi-2-metoxibencílico . Esta enzima participa en la degradación del 2,4-diclorobenzoato . Emplea un cofactor , FAD .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1DZN , 1E0Y y 1E8G .
Referencias
- de Jong E, van Berkel WJ, van der Zwan RP, de Bont JA (1992). "Purificación y caracterización de la oxidasa de alcohol vanilílico de Penicillium simplicissimum. Una nueva oxidasa de alcohol aromático que contiene FAD unido covalentemente" . EUR. J. Biochem . 208 (3): 651–657. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb17231.x . PMID 1396672 .
- Fraaije MW, Veeger C, van Berkel WJ (1995). "Especificidad de sustrato de oxidasa de alcohol vanilílico dependiente de flavina de Penicillium simplicissimum. Evidencia de la producción de alcoholes 4-hidroxicinamílicos a partir de 4-alilfenoles" (PDF) . EUR. J. Biochem . 234 (1): 271–277. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1995.271_c.x . PMID 8529652 .