Zeaxantina epoxidasa

La zeaxantina epoxidasa ( EC 1.14.13.90 , zea-epoxidasa ) es una enzima con el nombre sistemático de zeaxantina, NAD (P) H: oxidorreductasa de oxígeno . ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

zeaxantina + 2 NAD (P) H + 2 H ⁺ + 2 O ₂ violaxantina + 2 NAD (P) ⁺ + 2 H ₂ O (reacción general)

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

(1a) zeaxantina + NAD (P) H + H ⁺ + O ₂ antheraxantina + NAD (P) ⁺ + H ₂ O

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

(1b) anteraxantina + NAD (P) H + H ⁺ + O ₂ violaxantina + NAD (P) ⁺ + H ₂ O

{\ Displaystyle \ rightleftharpoons}

La zeaxantina epoxidasa es una flavoproteína (FAD) que se activa en condiciones de poca luz.

Referencias

^ Büch K, Stransky H, Hager A (noviembre de 1995). "El FAD es otro cofactor esencial de la zeaxantina-epoxidasa dependiente de NAD (P) H y O2". Cartas FEBS . 376 (1–2): 45–8. doi : 10.1016 / 0014-5793 (95) 01243-9 . PMID 8521963 .
^ Bugos RC, Hieber AD, Yamamoto HY (junio de 1998). "Las enzimas del ciclo de la xantofila son miembros de la familia de las lipocalinas, las primeras identificadas a partir de plantas" . La revista de química biológica . 273 (25): 15321–4. doi : 10.1074 / jbc.273.25.15321 . PMID 9624110 .
^ Thompson AJ, Jackson AC, Parker RA, Morpeth DR, Burbidge A, Taylor IB (abril de 2000). "Biosíntesis del ácido abscísico en tomate: regulación de los ARNm de zeaxantina epoxidasa y 9-cis-epoxicarotenoide dioxigenasa por ciclos de luz / oscuridad, estrés hídrico y ácido abscísico". Biología Molecular Vegetal . 42 (6): 833–45. doi : 10.1023 / A: 1006448428401 . PMID 10890531 .
^ Hieber AD, Bugos RC, Yamamoto HY (octubre de 2000). "Lipocalinas vegetales: violaxantina des-epoxidasa y zeaxantina epoxidasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1482 (1–2): 84–91. doi : 10.1016 / s0167-4838 (00) 00141-2 . PMID 11058750 .
^ Frommolt R, Goss R, Wilhelm C (julio de 2001). "Las reacciones de epoxidasa y epoxidasa de Mantoniella squamata (Prasinophyceae) exhiben diferentes cinéticas de reacción específicas del sustrato en comparación con la espinaca". Planta . 213 (3): 446–56. doi : 10.1007 / s004250100589 . PMID 11506368 .
^ Frommolt R, Goss R, Wilhelm C (2001). "Informe de erratas . Las reacciones de epoxidasa y epoxidasa de Mantoniella squamata (Prasinophyceae) exhiben diferentes cinéticas de reacción específicas de sustrato en comparación con la espinaca". Planta . 213 (3): 492. doi : 10.1007 / s004250100619 .
^ Matsubara S, Morosinotto T, Bassi R, Christian AL, Fischer-Schliebs E, Lüttge U, Orthen B, Franco AC, Scarano FR, Förster B, Pogson BJ, Osmond CB (octubre de 2003). "Ocurrencia del ciclo luteína-epóxido en muérdagos de las Loranthaceae y Viscaceae". Planta . 217 (6): 868–79. doi : 10.1007 / s00425-003-1059-7 . PMID 12844265 .

enlaces externos

Zeaxantina + epoxidasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

[1] Büch K, Stransky H, Hager A (noviembre de 1995). "El FAD es otro cofactor esencial de la zeaxantina-epoxidasa dependiente de NAD (P) H y O2". Cartas FEBS . 376 (1–2): 45–8. doi : 10.1016 / 0014-5793 (95) 01243-9 . PMID 8521963 .

[2] Bugos RC, Hieber AD, Yamamoto HY (junio de 1998). "Las enzimas del ciclo de la xantofila son miembros de la familia de las lipocalinas, las primeras identificadas a partir de plantas" . La revista de química biológica . 273 (25): 15321–4. doi : 10.1074 / jbc.273.25.15321 . PMID 9624110 .

[3] Thompson AJ, Jackson AC, Parker RA, Morpeth DR, Burbidge A, Taylor IB (abril de 2000). "Biosíntesis del ácido abscísico en tomate: regulación de los ARNm de zeaxantina epoxidasa y 9-cis-epoxicarotenoide dioxigenasa por ciclos de luz / oscuridad, estrés hídrico y ácido abscísico". Biología Molecular Vegetal . 42 (6): 833–45. doi : 10.1023 / A: 1006448428401 . PMID 10890531 .

[4] Hieber AD, Bugos RC, Yamamoto HY (octubre de 2000). "Lipocalinas vegetales: violaxantina des-epoxidasa y zeaxantina epoxidasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1482 (1–2): 84–91. doi : 10.1016 / s0167-4838 (00) 00141-2 . PMID 11058750 .

[5] Frommolt R, Goss R, Wilhelm C (julio de 2001). "Las reacciones de epoxidasa y epoxidasa de Mantoniella squamata (Prasinophyceae) exhiben diferentes cinéticas de reacción específicas del sustrato en comparación con la espinaca". Planta . 213 (3): 446–56. doi : 10.1007 / s004250100589 . PMID 11506368 .

[6] Frommolt R, Goss R, Wilhelm C (2001). "Informe de erratas . Las reacciones de epoxidasa y epoxidasa de Mantoniella squamata (Prasinophyceae) exhiben diferentes cinéticas de reacción específicas de sustrato en comparación con la espinaca". Planta . 213 (3): 492. doi : 10.1007 / s004250100619 .

[7] Matsubara S, Morosinotto T, Bassi R, Christian AL, Fischer-Schliebs E, Lüttge U, Orthen B, Franco AC, Scarano FR, Förster B, Pogson BJ, Osmond CB (octubre de 2003). "Ocurrencia del ciclo luteína-epóxido en muérdagos de las Loranthaceae y Viscaceae". Planta . 217 (6): 868–79. doi : 10.1007 / s00425-003-1059-7 . PMID 12844265 .

[1]

vtmiEnzimas
Actividad	Sitio activo Sitio de unión Tríada catalítica Agujero de oxianión Promiscuidad enzimática Enzima catalíticamente perfecta Coenzima Cofactor Catálisis enzimática
Regulación	Regulación alostérica Cooperatividad Inhibidor de enzimas Activador de enzimas
Clasificación	Número CE Superfamilia de enzimas Familia de enzimas Lista de enzimas
Cinética	La cinética de enzimas Diagrama de Eadie-Hofstee Parcela de Hanes-Woolf Gráfico de Lineweaver-Burk Cinética de Michaelis-Menten
Tipos	EC1 Oxidoreductasas ( lista ) Transferasas EC2 ( lista ) Hidrolasas EC3 ( lista ) Liasas EC4 ( lista ) Isomerasas EC5 ( lista ) CE6 ligasas ( lista ) Translocases EC7 ( lista )